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- PDB-3tmn: THE BINDING OF L-VALYL-L-TRYPTOPHAN TO CRYSTALLINE THERMOLYSIN IL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tmn
タイトルTHE BINDING OF L-VALYL-L-TRYPTOPHAN TO CRYSTALLINE THERMOLYSIN ILLUSTRATES THE MODE OF INTERACTION OF A PRODUCT OF PEPTIDE HYDROLYSIS
要素THERMOLYSIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE / METALLOPROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


thermolysin / metalloendopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain ...Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRYPTOPHAN / VALINE / Thermolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / MOLECULAR SUPSTATUTION / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Holden, H.M. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1988
タイトル: The binding of L-valyl-L-tryptophan to crystalline thermolysin illustrates the mode of interaction of a product of peptide hydrolysis.
著者: Holden, H.M. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1987
タイトル: Structures of Two Thermolysin-Inhibitor Complexes that Differ by a Single Hydrogen Bond
著者: Tronrud, D.E. / Holden, H.M. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1986
タイトル: Crystallographic Structural Analysis of Phosphoramidates as Inhibitors and Transition-State Analogs of Thermolysin
著者: Tronrud, D.E. / Monzingo, A.F. / Matthews, B.W.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1984
タイトル: Binding of N-Carboxymethyl Dipepetide Inhibitors to Thermolysin Determined by X-Ray Crystallography. A Novel Class of Transition-State Analogues for Zinc Peptidases
著者: Monzingo, A.F. / Matthews, B.W.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1984
タイトル: An Interactive Computer Graphics Study of Thermolysin-Catalyzed Peptide Cleavage and Inhibition by N-Carboxymethyl Dipeptides
著者: Hangauer, D.G. / Monzingo, A.F. / Matthews, B.W.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1983
タイトル: Structural Analysis of the Inhibition of Thermolysin by an Active-Site-Directed Irreversible Inhibitor
著者: Holmes, M.A. / Tronrud, D.E. / Matthews, B.W.
#6: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1982
タイトル: Structure of a Mercaptan-Thermolysin Complex Illustrates Mode of Inhibition of Zinc Proteases by Substrate-Analogue Mercaptans
著者: Monzingo, A.F. / Matthews, B.W.
#7: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982
タイトル: Structure of Thermolysin Refined at 1.6 Angstroms Resolution
著者: Holmes, M.A. / Matthews, B.W.
#8: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1981
タイトル: Binding of Hydroxamic Acid Inhibitors to Crystalline Thermolysin Suggests a Pentacoordinate Zinc Intermediate in Catalysis
著者: Holmes, M.A. / Matthews, B.W.
#9: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1979
タイトル: Binding of the Biproduct Analog L-Benzylsuccinic Acid to Thermolysin Determined by X-Ray Crystallography
著者: Bolognesi, M.C. / Matthews, B.W.
#10: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1977
タイトル: Comparison of the Structures of Carboxypeptidase a and Thermolysin
著者: Kester, W.R. / Matthews, B.W.
#11: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1977
タイトル: A Crystallographic Study of the Complex of Phosphoramidon with Thermolysin. A Model for the Presumed Catalytic Transition State and for the Binding of Extended Substrates
著者: Weaver, L.H. / Kester, W.R. / Matthews, B.W.
#12: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1977
タイトル: Crystallographic Study of the Binding of Dipeptide Inhibitors to Thermolysin. Implications for the Mechanism of Catalysis
著者: Kester, W.R. / Matthews, B.W.
#13: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1976
タイトル: Role of Calcium in the Thermal Stability of Thermolysin
著者: Dahlquist, F.W. / Long, J.W. / Bigbee, W.L.
#14: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1975
タイトル: Evidence of Homologous Relationship between Thermolysin and Neutral Protease a of Bacillus Subtilis
著者: Levy, P.L. / Pangburn, M.K. / Burstein, Y. / Ericsson, L.H. / Neurath, H. / Walsh, K.A.
#15: ジャーナル: Experientia,Suppl. / 年: 1976
タイトル: The Structure and Stability of Thermolysin
著者: Weaver, L.H. / Kester, W.R. / Teneyck, L.F. / Matthews, B.W.
#16: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1974
タイトル: The Conformation of Thermolysin
著者: Matthews, B.W. / Weaver, L.H. / Kester, W.R.
#17: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1974
タイトル: Binding of Lanthanide Ions to Thermolysin
著者: Matthews, B.W. / Weaver, L.H.
#18: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1972
タイトル: The Structure of Thermolysin. An Electron Density Map at 2.3 Angstroms Resolution
著者: Colman, P.M. / Jansonius, J.N. / Matthews, B.W.
#19: ジャーナル: Nature New Biol. / 年: 1972
タイトル: Amino-Acid Sequence of Thermolysin
著者: Titani, K. / Hermodson, M.A. / Ericsson, L.H. / Walsh, K.A. / Neurath, H.
#20: ジャーナル: Nature New Biol. / 年: 1972
タイトル: Three Dimensional Structure of Thermolysin
著者: Matthews, B.W. / Jansonius, J.N. / Colman, P.M. / Schoenborn, B.P. / Duporque, D.
#21: ジャーナル: Nature New Biol. / 年: 1972
タイトル: Structure of Thermolysin
著者: Matthews, B.W. / Colman, P.M. / Jansonius, J.N. / Titani, K. / Walsh, K.A. / Neurath, H.
#22: ジャーナル: Macromolecules / 年: 1972
タイトル: The Gamma Turn. Evidence for a New Folded Conformation in Proteins
著者: Matthews, B.W.
#23: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1972
タイトル: Rare Earths as Isomorphous Calcium Replacements for Protein Crystallography
著者: Colman, P.M. / Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
履歴
登録1987年6月29日処理サイト: BNL
改定 1.01989年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 2.02022年11月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / database_2 / database_PDB_matrix / pdbx_database_remark / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_value / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
詳細: ORTHOGONAL X,Y,Z AXES WERE REALIGNED FROM A*,B,C TO A,B*,C CRYSTALLOGRAPHIC DIRECTIONS
Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 700SHEET THE *ACTIVE-SITE* SHEET SUBSTRUCTURE OF THIS MOLECULE HAS ONE EDGE-STRAND COMPRISED OF TWO ...SHEET THE *ACTIVE-SITE* SHEET SUBSTRUCTURE OF THIS MOLECULE HAS ONE EDGE-STRAND COMPRISED OF TWO DISTINCT SEQUENCES OF THE POLYPEPTIDE CHAIN. TO REPRESENT THIS FEATURE AN EXTRA SHEET IS DEFINED. STRANDS 2,3,4,5 OF S1 ARE IDENTICAL TO STRANDS STRANDS 2,3,4,5 OF S2.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: THERMOLYSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9098
ポリマ－34,3621
非ポリマー5477
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.100, 94.100, 131.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Atom site foot note1: RESIDUE 51 IS A CIS-PROLINE. / 2: ATOMS 2616 - 2618 LIE IN SUBSITE S1(PRIME). / 3: ATOMS 2623 - 2632 LIE IN SUBSITE S2(PRIME).

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 E

#1: タンパク質 THERMOLYSIN


分子量: 34362.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
参照: UniProt: P00800, thermolysin

-
非ポリマー , 5種, 180分子

#2: 化合物 ChemComp-VAL / VALINE / バリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2
#3: 化合物 ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE ACTIVE SITE CLEFT OF THERMOLYSIN CONTAINS AT LEAST FOUR SUBSITES S1, S1(PRIME), S2, AND ...THE ACTIVE SITE CLEFT OF THERMOLYSIN CONTAINS AT LEAST FOUR SUBSITES S1, S1(PRIME), S2, AND S2(PRIME) WHICH PARTICIPATE IN THE BINDING OF EXTENDED SUBSTRATES. THEY ARE SPECIFIED ON *SITE* RECORDS BELOW.
非ポリマーの詳細THE DIPEPTIDE VAL-TRP IS PRODUCT OF MERCAPTOACETYL-L-VALYL-L-TRYPTOPHAN HYDROLYZED BY THERMOLYSIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.21 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: pH 7.2
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mMcalcium acetate11
210 mMTris11
37 %(v/v)dimethylsulfoxide11

-
データ収集

回折平均測定温度: 285 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-21 / 波長: 1.54
検出器タイプ: KODAK / 検出器: FILM / 日付: 1988
放射モノクロメーター: Graphite monochromator / プロトコル: SINGLE CRYSTAL / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→29.8 Å / Num. obs: 28779 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 0.031
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Num. obs: 28779 / Num. measured all: 45350 / Rmerge(I) obs: 0.049

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
OSCTSTデータ削減
AGROVATA/ROTAVATEデータスケーリング
FRODOモデル構築
精密化構造決定の手法: MOLECULAR SUPSTATUTION / 解像度: 1.7→10 Å / 交差検証法: NONE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO VERSION 1.0 /
Rfactor反射数
all0.173 28604
obs0.173 28604
溶媒の処理溶媒モデル: NONE
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2432 0 27 173 2632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3.2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d16.60
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle0
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.011
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.017
X-RAY DIFFRACTIONt_it0
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 28604
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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