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- PDB-3thk: Structure of SH3 chimera with a type II ligand linked to the chai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3thk
タイトルStructure of SH3 chimera with a type II ligand linked to the chain C-terminal
要素
  • Proline-rich peptide
  • Spectrin alpha chain, brain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / SH3 domain / chimera
機能・相同性
機能・相同性情報


Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / Interaction between L1 and Ankyrins / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / spectrin / COPI-mediated anterograde transport / cuticular plate / NCAM signaling for neurite out-growth / paranodal junction / fascia adherens ...Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / Interaction between L1 and Ankyrins / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / spectrin / COPI-mediated anterograde transport / cuticular plate / NCAM signaling for neurite out-growth / paranodal junction / fascia adherens / paranode region of axon / actin filament capping / RAF/MAP kinase cascade / Neutrophil degranulation / cortical actin cytoskeleton / spectrin binding / cortical cytoskeleton / lateral plasma membrane / cell projection / Z disc / actin filament binding / cell junction / actin cytoskeleton organization / calmodulin binding / postsynapse / calcium ion binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / protein-containing complex / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 Domains / SH3 domain ...Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 Domains / SH3 domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Gabdulkhakov, A.G. / Gushchina, L.V. / Nikulin, A.D. / Nikonov, S.V. / Filimonov, V.V.
引用ジャーナル: J.Biomol.Struct.Dyn. / 年: 2011
タイトル: High-Resolution Crystal Structure of Spectrin SH3 Domain Fused with a Proline-Rich Peptide.
著者: Gushchina, L.V. / Gabdulkhakov, A.G. / Nikonov, S.V. / Filimonov, V.V.
履歴
登録2011年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2011年11月23日ID: 2PQH
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月30日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spectrin alpha chain, brain
B: Spectrin alpha chain, brain
C: Proline-rich peptide
D: Proline-rich peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6377
ポリマ－18,3854
非ポリマー2523
水81145
1
A: Spectrin alpha chain, brain
C: Proline-rich peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2713
ポリマ－9,1922
非ポリマー781
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Spectrin alpha chain, brain
D: Proline-rich peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3674
ポリマ－9,1922
非ポリマー1742
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.380, 36.380, 112.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Spectrin alpha chain, brain / Alpha-II spectrin / Fodrin alpha chain / Spectrin / non-erythroid alpha chain


分子量: 8211.320 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 DOMAIN, UNP residues 967 - 1035 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Sptan1, Spna2, Spta2 / プラスミド: pBAT-4/WT-CIIA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/DE3 / 参照: UniProt: P16086
#2: タンパク質・ペプチド Proline-rich peptide


分子量: 981.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence was synthesized
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE PROTEIN WAS EXPRESSED AS ONE CHIMERIC ENTITY WITH THE COMPLETE SEQUENCE OF ...THE PROTEIN WAS EXPRESSED AS ONE CHIMERIC ENTITY WITH THE COMPLETE SEQUENCE OF MGTGKELVLALYDYQEKSPREVTMKKGDILTLLNSTNKDWWKVEVNDRQGFVPAAYVKKLDPAQSASRENLGGPPPVPPYSAG. BUT IT IS REPRESENTED HERE AS TWO ENTITIES FOR EASE OF UNDERSTANDING FOR THE USERS. CHAINS C AND D (THE PEPTIDE PART) ARE THUS THE C-TERMINAL PART OF CHAINS A AND B (THE PROTEIN PART). DUE TO LACK OF DENSITY IN THE LINKER REGION, THE CORRECT ASSOCIATION BETWEEN THE TWO DIFFERENT PROTEIN AND PEPTIDE PARTS ARE UNKNOWN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.22 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2M ammonium sulfate, 20 mM sodium acetate trihydrate, 5mM B-mercaptoethanol, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月28日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.564
11-H-K, K, -L20.436
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. all: 18279 / Num. obs: 17902 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.48 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 5.26 % / Rmerge(I) obs: 0.523 / Mean I/σ(I) obs: 3.49 / Num. unique all: 2892 / Rsym value: 0.391 / % possible all: 94.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SHG

1shg


解像度: 1.7→27.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 1.747 / SU ML: 0.056 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.019 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20113 929 5.2 %RANDOM
Rwork0.1796 ---
obs0.18076 16972 97.95 %-
all-18279 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.111 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.76 Å20 Å20 Å2
2--1.76 Å20 Å2
3----3.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→27.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1040 0 13 45 1098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0221138
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0161.9991554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1865137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.826.07851
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.87415201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.485154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022854
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5181.5682
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9521125
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0953456
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9034.5425
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 64 -
Rwork0.22 1195 -
obs-1195 92.03 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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