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- PDB-3tbw: CRYSTAL STRUCTURE OF THE MURINE CLASS I MAJOR HISTOCOMPATIBILITY ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tbw
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE MURINE CLASS I MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX H-2DB IN COMPLEX WITH THE LCMV-DERIVED GP33 ALTERED PEPTIDE ligand (A2G, V3P, Y4S)
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • GLYCOPROTEIN GPC
  • H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
キーワードImmune system/agonist / Murine MHC / LCMV / receptor binding / Beta2-microglobulin / Immune system / T cell recognition / antigen presentation / altered peptide ligand / agonism / antagonism / T cell receptor / CD8 / Cell Surface / Immune system-agonist complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / host cell Golgi membrane / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / host cell Golgi membrane / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / peptide antigen binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / sensory perception of smell / positive regulation of T cell activation / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / learning or memory / host cell endoplasmic reticulum membrane / immune response / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / protein-containing complex binding / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin ...Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / Pre-glycoprotein polyprotein GP complex
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Lymphocytic choriomeningitis virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Duru, A.D. / Allerbring, E.B. / Uchtenhagen, H. / Mazumdar, P.A. / Badia-Martinez, D. / Madhurantakam, C. / Sandalova, T. / Nygren, P. / Achour, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Conversion of a T cell viral antagonist into an agonist through higher stabilization and conserved molecular mimicry: Implications for TCR recognition
著者: Duru, A.D. / Allerbring, E.B. / Uchtenhagen, H. / Mazumdar, P.A. / Badia-Martinez, D. / Madhurantakam, C. / Sandalova, T. / Nygren, P. / Achour, A.
履歴
登録2011年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
D: Beta-2-microglobulin
E: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
F: Beta-2-microglobulin
G: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
H: Beta-2-microglobulin
I: GLYCOPROTEIN GPC
J: GLYCOPROTEIN GPC
K: GLYCOPROTEIN GPC
L: GLYCOPROTEIN GPC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,98112
ポリマ－178,98112
非ポリマー00
水10,341574
1
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
I: GLYCOPROTEIN GPC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7453
ポリマ－44,7453
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4260 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19610 Å2
手法PISA
2
C: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
D: Beta-2-microglobulin
J: GLYCOPROTEIN GPC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7453
ポリマ－44,7453
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4200 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA
3
E: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
F: Beta-2-microglobulin
K: GLYCOPROTEIN GPC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7453
ポリマ－44,7453
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19910 Å2
手法PISA
4
G: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
H: Beta-2-microglobulin
L: GLYCOPROTEIN GPC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7453
ポリマ－44,7453
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.399, 124.277, 99.887
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
41G
12B
22D
32F
42H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain 'A' and (resseq 1:175 or resseq 182:274 ) and (not element H) and (not element D)A0
211chain 'C' and (resseq 1:175 or resseq 182:274 ) and (not element H) and (not element D)C0
311chain 'E' and (resseq 1:175 or resseq 182:274 ) and (not element H) and (not element D)E0
411chain 'G' and (resseq 1:175 or resseq 182:274 ) and (not element H) and (not element D)G0
112chain 'B' and (resseq 1:99 ) and (not element H) and (not element D)B0
212chain 'D' and (resseq 1:99 ) and (not element H) and (not element D)D0
312chain 'F' and (resseq 1:99 ) and (not element H) and (not element D)F0
412chain 'H' and (resseq 1:99 ) and (not element H) and (not element D)H0

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / H-2D(B)


分子量: 32087.703 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 25-362 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-D1, H2-DB / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01899
#2: タンパク質
Beta-2-microglobulin


分子量: 11704.359 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2m / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01887
#3: タンパク質・ペプチド
GLYCOPROTEIN GPC


分子量: 953.094 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 33-41 / Mutation: A34G, V35P, Y36S / 由来タイプ: 合成
詳細: LYMPHOCYTIC CHORIOMENINGITIS VIRUS PROTEIN GPC, residues 33-41
由来: (合成) Lymphocytic choriomeningitis virus (ウイルス)
参照: UniProt: P07399
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 574 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Crystals were obtained in 1.6-1.8 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris HCl pH 7.0-9.0 screening conditions. 4 ul of a 5mg/ml protein solution were mixed in a 4:2 ratio with the crystallization ...詳細: Crystals were obtained in 1.6-1.8 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris HCl pH 7.0-9.0 screening conditions. 4 ul of a 5mg/ml protein solution were mixed in a 4:2 ratio with the crystallization reservoir, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: Bruker AXS/Roentec X-Flash XRF detector / 検出器: X-Flash XRF detector / 日付: 2009年9月9日
放射モノクロメーター: KMC-1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→96.7 Å / Num. all: 116037 / Num. obs: 116037 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 55.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.15→2.25 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.351 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 17142 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
APEXデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S7U

1s7u


解像度: 2.15→47.482 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.03 / 位相誤差: 31.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2826 10791 5.01 %Random
Rwork0.2324 ---
all0.2349 215594 --
obs0.2349 -92.63 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.582 Å2 / ksol: 0.412 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5824 Å20 Å23.3843 Å2
2--6.5528 Å2-0 Å2
3----5.9704 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→47.482 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12480 0 0 574 13054
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0212933
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.65617532
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.8164712
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1081766
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0092284
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2201X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.111
12C2201X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.111
13E2201X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.09
14G2201X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.124
21B820X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.112
22D820X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.112
23F820X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.099
24H820X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.128
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.22680.336811230.288820535X-RAY DIFFRACTION93
2.2268-2.3160.358110220.29320709X-RAY DIFFRACTION93
2.316-2.42140.350710210.27920649X-RAY DIFFRACTION93
2.4214-2.54910.324111080.25820508X-RAY DIFFRACTION93
2.5491-2.70880.325811370.253820562X-RAY DIFFRACTION93
2.7088-2.91790.303310900.247120531X-RAY DIFFRACTION93
2.9179-3.21140.31611210.240320470X-RAY DIFFRACTION93
3.2114-3.6760.277211010.220820472X-RAY DIFFRACTION93
3.676-4.63080.21510570.18120431X-RAY DIFFRACTION92
4.6308-47.49320.233610110.199119936X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9605-0.2794-0.04091.14420.3011.64350.03960.1733-0.1771-0.2382-0.0160.0108-0.05190.0242-0.00880.11350.0510.04630.13850.01380.1381-7.56260.721915.8712
20.85160.73380.03572.02470.26450.94620.03340.216-0.12140.46930.2925-0.07330.12260.2773-0.26650.28840.062-0.0580.1504-0.02520.18073.1204-10.877849.3589
30.90110.0447-0.0850.41440.61321.96350.2478-0.3121-0.0150.11210.1507-0.0601-0.32750.4604-0.18570.1513-0.06060.02880.2888-0.0870.0941-0.661110.411841.5376
40.980.2156-0.18320.65140.44490.625-0.2407-0.3758-0.1460.1740.23630.03130.21620.23040.09560.21730.1733-0.01920.25090.01730.1359-9.5327-39.955535.0854
52.81440.6378-0.7952.6627-0.43040.2992-0.16220.74550.3096-0.95550.3569-0.10.0762-0.322-0.15420.5520.0760.01650.32070.00590.36335.4354-29.11652.9626
61.4324-0.1072-0.96680.61720.4750.703-0.35290.3392-0.16330.10220.16820.10170.23-0.18950.18890.29860.01520.07780.2088-0.0330.1325-0.1378-50.293710.5592
72.16251.3479-0.9260.7464-0.06090.45380.1187-0.28190.06320.1774-0.23340.1777-0.0664-0.13260.13360.22680.1380.04080.4074-0.03670.230843.37581.53333.4985
81.33641.260.09682.8843-0.93361.5978-0.45910.1759-0.3197-0.92940.6411-0.47990.5404-0.3307-0.13080.5024-0.0870.00750.2028-0.05950.27530.368-9.42721.1773
90.30.18850.23040.3432-0.43472.9342-0.05130.24250.03940.14710.3161-0.0247-1.0148-0.3625-0.10670.35670.2002-0.00180.33030.05730.10736.015911.42537.7079
100.5306-0.06680.31460.7077-0.06261.4338-0.09590.12970.0653-0.05290.01370.06280.1105-0.18070.06760.1745-0.0538-0.04120.1528-0.00660.231642.7516-39.092213.2716
112.16460.09290.05621.86450.08110.38690.3407-1.37740.20670.76510.14860.3787-0.173-0.4098-0.43120.48970.02230.25830.8423-0.00870.49528.4041-28.596445.7975
122.6774-0.0188-0.81611.0565-0.60261.2291-0.4262-0.70750.24310.06550.52370.0870.6218-0.2132-0.2041-0.1009-0.19270.06640.27520.11260.036133.2197-49.856837.5169
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:181)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 182:277)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 1:99)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain C and resid 1:181)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 182:274)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain D and resid 1:99)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain E and resid 1:174)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain E and resid 175:276)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain F and resid 1:99)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain G and resid 1:181)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain G and resid 182:274)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain H and resid 1:99)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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