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- PDB-3tbs: CRYSTAL STRUCTURE OF THE MURINE CLASS I MAJOR HISTOCOMPATIBILITY ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tbs
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE MURINE CLASS I MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX H-2DB IN COMPLEX THE WITH LCMV-DERIVED GP33 ALTERED PEPTIDE ligand (V3P,Y4A)
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • GLYCOPROTEIN G1
  • H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
キーワードImmune system/agonist / Murine MHC / LCMV / receptor binding / Beta2-microglobulin / Immune system / T cell recognition / antigen presentation / altered peptide ligand / agonism / antagonism / T cell receptor / CD8 / Cell Surface / Immune system-agonist complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / host cell Golgi membrane / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / cellular defense response / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / host cell Golgi membrane / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / cellular defense response / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / Neutrophil degranulation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / cellular response to nicotine / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / host cell endoplasmic reticulum membrane / external side of plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin ...Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / Pre-glycoprotein polyprotein GP complex
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Lymphocytic choriomeningitis virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Duru, A.D. / Allerbring, E.B. / Uchtenhagen, H. / Mazumdar, P.A. / Badia-Martinez, D. / Madhurantakam, C. / Sandalova, T. / Nygren, P. / Achour, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Conversion of a T cell viral antagonist into an agonist through higher stabilization and conserved molecular mimicry: Implications for TCR recognition
著者: Duru, A.D. / Allerbring, E.B. / Uchtenhagen, H. / Mazumdar, P.A. / Badia-Martinez, D. / Madhurantakam, C. / Sandalova, T. / Nygren, P. / Achour, A.
履歴
登録2011年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: GLYCOPROTEIN G1
D: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: GLYCOPROTEIN G1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,86310
ポリマ－89,4866
非ポリマー3764
水2,648147
1
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: GLYCOPROTEIN G1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9315
ポリマ－44,7433
非ポリマー1882
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area19610 Å2
手法PISA
2
D: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: GLYCOPROTEIN G1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9315
ポリマ－44,7433
非ポリマー1882
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area19460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.840, 125.120, 101.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.15, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12A
22D
13B
23E
14A
24D
33B
44A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYGLUGLU2AA1 - 1541 - 154
21GLYGLYGLUGLU2DD1 - 1541 - 154
12TYRTYRLYSLYS2AA156 - 173156 - 173
22TYRTYRLYSLYS2DD156 - 173156 - 173
13ILEILEMETMET1BB1 - 991 - 99
23ILEILEMETMET1EE1 - 991 - 99
14LEULEUARGARG2AA180 - 273180 - 273
24LEULEUARGARG2DD180 - 273180 - 273

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ADBE

#1: タンパク質 H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / H-2D(B)


分子量: 32087.703 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 25-362 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-D1, H2-DB / プラスミド: Pet3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01899
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11704.359 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2m / プラスミド: Pet3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01887

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 CF

#3: タンパク質・ペプチド GLYCOPROTEIN G1


分子量: 951.120 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 33-41 / Mutation: V35P,Y36A / 由来タイプ: 合成 / 詳細: LYMPHOCYTIC CHORIOMENINGITIS VIRUS
由来: (合成) Lymphocytic choriomeningitis virus (ウイルス)
参照: UniProt: P07399

-
非ポリマー , 3種, 151分子

#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Crystals were obtained in 1.6-1.8 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris HCl pH 7.0-9.0 screening conditions. 4 ul of a 5mg/ml protein solution were mixed in a 4:2 ratio with the crystallization ...詳細: Crystals were obtained in 1.6-1.8 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris HCl pH 7.0-9.0 screening conditions. 4 ul of a 5mg/ml protein solution were mixed in a 4:2 ratio with the crystallization reservoir, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月25日
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→49.21 Å / Num. all: 40587 / Num. obs: 40587 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.83 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 5927 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S7U

1s7u


解像度: 2.49→49.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 23.066 / SU ML: 0.244 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.28 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27044 2006 5 %RANDOM
Rwork0.22961 ---
all0.23164 38455 --
obs0.23164 38455 99.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.417 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20 Å20.37 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→49.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6220 0 22 147 6389
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0216445
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024446
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3411.948751
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.958310733
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4065753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.40823.554332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.157151052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4451548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2879
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0217167
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021367
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3181.53803
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0931.51516
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.60126129
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.03632642
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6224.52622
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A903tight positional0.030.05
22A107tight positional0.020.05
33B1407tight positional0.050.05
44A532tight positional0.020.05
11A1287medium positional0.040.5
22A173medium positional0.020.5
44A690medium positional0.080.5
11A903tight thermal0.070.5
22A107tight thermal0.050.5
33B1407tight thermal0.080.5
44A532tight thermal0.040.5
11A1287medium thermal0.082
22A173medium thermal0.082
44A690medium thermal0.042
LS精密化 シェル解像度: 2.487→2.551 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 151 -
Rwork0.33 2770 -
obs--96.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.58020.50690.66992.48461.16525.31580.009-0.2308-0.07110.2977-0.018-0.032-0.0458-0.05120.00890.04690.01580.00730.07370.04240.0498-23.6650-18.363
24.37560.9818-1.86146.3287-0.46952.9887-0.098-0.09970.6591-0.50380.2187-0.6583-0.55140.2097-0.12060.4048-0.0682-0.06060.2465-0.08420.4959.63411.095-26.114
310.0363-3.01670.20242.6471-0.08181.9123-0.1406-0.4013-0.13070.10170.1146-0.14850.16120.32050.0260.05030.0090.0030.10250.00390.02381.689-9.91-26.832
43.7867-0.61041.07983.8174-0.48523.30510.0523-0.2506-0.0390.44170.038-0.6016-0.13370.4692-0.09030.0988-0.0633-0.01750.1543-0.07230.1733-7.35940.886-30.276
53.44160.3346-1.1667.36510.79453.1054-0.2708-0.2744-0.30970.83320.07230.77550.6938-0.33170.19840.4217-0.04430.04990.2639-0.06640.3187-23.90130.0930.673
61.7383-0.2144-0.14442.19551.79738.63320.0308-0.16470.23290.0169-0.0193-0.2531-0.19240.2359-0.01140.0624-0.04990.01340.1131-0.07680.1659-20.7851.068-8.255
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 173
2X-RAY DIFFRACTION2A174 - 275
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 99
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 183
5X-RAY DIFFRACTION5D184 - 275
6X-RAY DIFFRACTION6E1 - 99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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