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- PDB-3tas: Small laccase from Streptomyces viridosporus T7A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tas
タイトルSmall laccase from Streptomyces viridosporus T7A
要素Small laccase, multi-copper oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / two-domain laccase / secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


hydroquinone:oxygen oxidoreductase activity / laccase / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Multicopper oxidase, copper-binding site / Multicopper oxidases signature 2. / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like ...Multicopper oxidase, copper-binding site / Multicopper oxidases signature 2. / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / COPPER (II) ION / OXYGEN MOLECULE / Small laccase, multi-copper oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces viridosporus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lukk, T. / Majumdar, S. / Gerlt, J.A. / Nair, S.K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Roles of small laccases from Streptomyces in lignin degradation.
著者: Majumdar, S. / Lukk, T. / Solbiati, J.O. / Bauer, S. / Nair, S.K. / Cronan, J.E. / Gerlt, J.A.
履歴
登録2011年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月11日Group: Database references
改定 1.22014年10月1日Group: Database references
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small laccase, multi-copper oxidase
B: Small laccase, multi-copper oxidase
C: Small laccase, multi-copper oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,88242
ポリマ－102,6393
非ポリマー3,24339
水11,079615
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16220 Å2
ΔGint-361 kcal/mol
Surface area31170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.300, 157.180, 162.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-7-

SO4

21A-398-

HOH

31A-433-

HOH

41A-555-

HOH

詳細Determined via gel-filtration chromatography

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要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Small laccase, multi-copper oxidase


分子量: 34212.988 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces viridosporus (バクテリア)
株: T7A / プラスミド: pET-17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: J9PBR2*PLUS, laccase

-
非ポリマー , 7種, 654分子

#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシド


分子量: 31.999 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#5: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 615 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.31 %
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Protein concentration was 20 mg/mL, containing 50 mM Hepes-K+ (pH 8.0), and 100 mM KCl; the precipitant contained 2.0 M Li2SO4, 5% polyethylene glycol 400, 100 mM MgSO4, 100 mM acetate, VAPOR ...詳細: Protein concentration was 20 mg/mL, containing 50 mM Hepes-K+ (pH 8.0), and 100 mM KCl; the precipitant contained 2.0 M Li2SO4, 5% polyethylene glycol 400, 100 mM MgSO4, 100 mM acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 282K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月4日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 58365 / Num. obs: 58241 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 28.668 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.221 / Net I/σ(I): 10.51
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.360.8422.02224994267199.9
2.36-2.420.8262.432734241871100
2.42-2.490.7952.763008140471100
2.49-2.570.7283.323240239241100
2.57-2.660.6233.983174438091100
2.66-2.750.5784.413082136991100
2.75-2.850.4915.32981535631100
2.85-2.970.4146.352879334421100
2.97-3.10.3078.432780133281100
3.1-3.250.24810.322625931401100
3.25-3.430.19412.652517930171100
3.43-3.640.14616.092381228501100
3.64-3.890.12817.912242226971100
3.89-4.20.10520.952047824841100
4.2-4.60.08424.621931923341100
4.6-5.140.07725.451734821101100
5.14-5.940.0824.851535618741100
5.94-7.270.07924.291292315961100
7.27-10.290.06228.19981912541100
10.29-200.05332.854359619184.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIXdev_764精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CG8

3cg8


解像度: 2.3→19.692 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / FOM work R set: 0.8996 / SU ML: 0.51 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 17.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1929 2911 5 %random
Rwork0.1467 ---
obs0.149 58235 99.98 %-
all-58365 --
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.805 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 113.71 Å2 / Biso mean: 23.2416 Å2 / Biso min: 2.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4003 Å2-0 Å20 Å2
2---0.4838 Å2-0 Å2
3---0.0835 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.692 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6918 0 148 615 7681
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087234
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2699780
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1981
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071295
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3652609
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.3-2.33770.26131370.206226212758
2.3377-2.37790.24551380.202326122750
2.3779-2.42110.24871370.193125952732
2.4211-2.46750.25691370.194626072744
2.4675-2.51780.25031360.173925952731
2.5178-2.57240.22071390.177226332772
2.5724-2.63220.21661360.168225902726
2.6322-2.69780.23771390.162426312770
2.6978-2.77060.20221370.164426092746
2.7706-2.85190.23611370.164126032740
2.8519-2.94360.22641380.163126202758
2.9436-3.04850.20251380.159326182756
3.0485-3.170.18581380.144126352773
3.17-3.31370.20851380.142226212759
3.3137-3.48750.18671390.131726372776
3.4875-3.70460.16121380.120826262764
3.7046-3.98850.15061410.116426652806
3.9885-4.38580.15271380.107126402778
4.3858-5.01130.14051420.106926812823
5.0113-6.27960.15691410.127326942835
6.2796-19.6930.18871470.169627912938
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.15530.09330.04570.15380.00510.0832-0.0152-0.00720.0583-0.07620.00930.13470.0047-0.02620.00730.007-0.0115-0.03310.0609-0.02160.1052-27.8957-16.72342.9213
20.11130.0562-0.06410.09810.00830.05180.0201-0.00870.01290.0027-0.0020.05270.00270.00630.00180.0344-0.0074-0.00380.0598-0.0090.0362-11.7818-19.604557.3419
30.1365-0.0508-0.0030.041-0.03550.0586-0.0246-0.0478-0.0476-0.08530.0888-0.024-0.0494-0.06610.00270.1831-0.06460.0150.1192-0.01520.1584-17.5378-13.452170.2056
40.2508-0.0695-0.03730.0846-0.03170.3154-0.0035-0.0239-0.01870.0131-0.0055-0.0440.00270.0285-0.00020.0439-0.0014-0.01150.03980.0010.04039.334-22.204764.0743
50.0774-0.05030.01840.13310.00440.0076-0.0143-0.00640.0261-0.0154-0.0051-0.11270.0202-0.0354-0.00570.05140.010.01410.0542-0.00980.058711.0763-23.633343.4158
60.0522-0.05930.02370.12250.07360.19370.0498-0.09310.03450.07020.0279-0.0090.04120.05570.05370.1504-0.02980.04570.13960.07470.326827.4979-19.789644.7534
70.1647-0.09290.0070.1523-0.05560.1989-0.03210.075-0.0136-0.15820.0163-0.078-0.00310.0132-0.03430.1060.00340.04350.0875-0.01420.053210.9637-22.545323.9145
80.13880.03580.05950.21010.09110.17970.02530.0719-0.0328-0.08720.0123-0.0081-0.0209-0.02980.12870.03660.0047-0.01690.0496-0.0150.0169-9.5519-19.975230.8581
90.02140.0165-0.02850.012-0.02160.0362-0.01510.20950.0109-0.16310.0869-0.0512-0.12050.0076-0.00010.31720.0299-0.07120.1851-0.00950.282-16.5961-13.636618.5332
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 33:168)A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 169:300)A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 301:332)A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 31:205)B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 206:300)B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 301:331)B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resseq 33:168)C0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resseq 169:300)C0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resseq 301:332)C0

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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