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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3t6e | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of the Reaction Centre from Blastochloris viridis strain DSM 133 (ATCC 19567) substrain-94 | ||||||
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![]() | ELECTRON TRANSPORT / Pigment-protein complex / Electron transfer / Photosynthesis / Photosynthetic reaction center / Photosynthetic membranes / Evolution / Genetic drift | ||||||
機能・相同性 | ![]() plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis, light reaction / : / photosynthesis / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Roszak, A.W. / Gardiner, A.T. / Isaacs, N.W. / Cogdell, R.J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: New insights into the structure of the reaction centre from Blastochloris viridis: evolution in the laboratory. 著者: Roszak, A.W. / Moulisova, V. / Reksodipuro, A.D. / Gardiner, A.T. / Fujii, R. / Hashimoto, H. / Isaacs, N.W. / Cogdell, R.J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 623 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 507 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 5.5 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 5.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 76.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 103.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 C
#1: タンパク質 | 分子量: 39419.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: substrain-94 is identical at the amino acid level with the original strain DSM 133 由来: (天然) ![]() |
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-Reaction center protein ... , 3種, 3分子 HLM
#2: タンパク質 | 分子量: 28557.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: substrain-94 is identical at the amino acid level with the original strain DSM 133 由来: (天然) ![]() |
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#3: タンパク質 | 分子量: 30469.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: substrain-94 is identical at the amino acid level with the original strain DSM 133 由来: (天然) ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 35948.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: substrain-94 is identical at the amino acid level with the original strain DSM 133 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 13種, 1084分子 
























#5: 化合物 | ChemComp-HEC / #6: 化合物 | ChemComp-LDA / #7: 化合物 | ChemComp-DGA / #8: 化合物 | ChemComp-SO4 / #9: 化合物 | ChemComp-HTO / #10: 化合物 | ChemComp-GOL / #11: 化合物 | ChemComp-BCB / #12: 化合物 | #13: 化合物 | #14: 化合物 | ChemComp-MQ9 / | #15: 化合物 | ChemComp-FE2 / | #16: 化合物 | ChemComp-NS5 / | #17: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: Protein in 20 mM sodium phosphate buffer and 0.1% lauryldimethylamine N,N-oxide (LDAO) detergent, precipitant 1.5 M ammonium sulfate, amphiphile 3% heptanetriol, reservoir solution 2.2-2.4 M ...詳細: Protein in 20 mM sodium phosphate buffer and 0.1% lauryldimethylamine N,N-oxide (LDAO) detergent, precipitant 1.5 M ammonium sulfate, amphiphile 3% heptanetriol, reservoir solution 2.2-2.4 M ammonium sulphate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K |
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月8日 / 詳細: Mirrors |
放射 | モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9194 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.92→43.46 Å / Num. all: 212134 / Num. obs: 212134 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 19.35 % / Biso Wilson estimate: 36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 9.4 |
反射 シェル | 解像度: 1.92→1.99 Å / 冗長度: 18.87 % / Rmerge(I) obs: 0.823 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 20895 / Rsym value: 0.843 / % possible all: 99.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB entry 3T6D 解像度: 1.92→43.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / SU B: 4.678 / SU ML: 0.059 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.085 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 46.86 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.92→43.46 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.92→1.97 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -0.595 Å / Origin y: -49.212 Å / Origin z: 10.558 Å
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精密化 TLSグループ |
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