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万見
- PDB-3sp4: Crystal structure of aprataxin ortholog Hnt3 from Schizosaccharom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sp4
タイトルCrystal structure of aprataxin ortholog Hnt3 from Schizosaccharomyces pombe
要素Aprataxin-like protein
キーワードHYDROLASE / HIT domain / Zinc finger / DNA-binding protein / DNA deadenylase
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine binding / adenosine-5'-diphospho-5'-[DNA] diphosphatase / DNA-3'-diphospho-5'-guanosine diphosphatase / DNA-3'-diphospho-5'-guanosine diphosphatase / DNA 5'-adenosine monophosphate hydrolase activity / GMP binding / single-strand break-containing DNA binding / single strand break repair / mismatched DNA binding / mismatch repair ...guanosine binding / adenosine-5'-diphospho-5'-[DNA] diphosphatase / DNA-3'-diphospho-5'-guanosine diphosphatase / DNA-3'-diphospho-5'-guanosine diphosphatase / DNA 5'-adenosine monophosphate hydrolase activity / GMP binding / single-strand break-containing DNA binding / single strand break repair / mismatched DNA binding / mismatch repair / double-stranded RNA binding / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aprataxin, C2HE/C2H2/C2HC zinc finger / C2HE / C2H2 / C2HC zinc-binding finger / HIT domain / HIT-like domain / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aprataxin-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Gong, Y. / Zhu, D. / Ding, J. / Dou, C. / Ren, X. / Jiang, T. / Wang, D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Crystal structures of aprataxin ortholog Hnt3 reveal the mechanism for reversal of 5'-adenylated DNA
著者: Gong, Y. / Zhu, D. / Ding, J. / Dou, C. / Ren, X. / Gu, L. / Jiang, T. / Wang, D.
履歴
登録2011年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aprataxin-like protein
B: Aprataxin-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6036
ポリマ－47,2802
非ポリマー3234
水7,314406
1
A: Aprataxin-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8023
ポリマ－23,6401
非ポリマー1612
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Aprataxin-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8023
ポリマ－23,6401
非ポリマー1612
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.177, 70.201, 107.809
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aprataxin-like protein / Hnt3 protein / Hit family protein 3


分子量: 23640.127 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 33-232 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: ATCC 38366 / 972 / 遺伝子: hnt3, SPCC18.09c / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O74859
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.2 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG 3350, 0.1M Tris-HCl, pH8.0, 0.1M Li2SO4 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月18日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 36873 / Num. obs: 36873 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 3009 / Rsym value: 0.347 / % possible all: 80.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→37.856 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8331 / SU ML: 1.03 / σ(F): 0.03 / σ(I): 0.03 / 位相誤差: 23.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2248 1927 5.43 %RANDOM
Rwork0.1849 ---
obs0.187 35510 93.07 %-
all-35514 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.444 Å2 / ksol: 0.317 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 73.15 Å2 / Biso mean: 29.0108 Å2 / Biso min: 13.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2547 Å20 Å2-0 Å2
2--11.2002 Å20 Å2
3----9.9455 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→37.856 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3306 0 12 406 3724
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063453
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9754677
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6031280
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07514
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004591
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7999-1.84490.27591060.2109179771
1.8449-1.89480.29041100.2055194176
1.8948-1.95060.2661230.2153212484
1.9506-2.01350.29111300.2063232392
2.0135-2.08550.25921380.1991243195
2.0855-2.1690.25331450.1995245897
2.169-2.26770.26111430.2013249097
2.2677-2.38720.25131430.1995249598
2.3872-2.53670.27421440.1975250998
2.5367-2.73260.22331430.1984252498
2.7326-3.00740.24781460.1927255099
3.0074-3.44240.2131490.1842258699
3.4424-4.3360.18071510.15252630100
4.336-37.86480.17691560.1696272598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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