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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1zbu | ||||||
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Title | crystal structure of full-length 3'-exonuclease | ||||||
![]() | 3'-5' exonuclease ERI1 | ||||||
![]() | HYDROLASE / 3'-exonuclease | ||||||
Function / homology | ![]() histone pre-mRNA stem-loop binding / rRNA 3'-end processing / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / histone pre-mRNA 3'end processing complex / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 3'-5' exonuclease activity / ribosome binding / 3'-5'-RNA exonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds ...histone pre-mRNA stem-loop binding / rRNA 3'-end processing / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / histone pre-mRNA 3'end processing complex / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 3'-5' exonuclease activity / ribosome binding / 3'-5'-RNA exonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds / rRNA binding / nucleolus / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Cheng, Y. / Patel, D.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis for 3'-end specific recognition of histone mRNA stem-loop by 3'-exonuclease, a human nuclease that also targets siRNA Authors: Cheng, Y. / Patel, D.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 209 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 175.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.9 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.9 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 36.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 48.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 40560.723 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q8IV48, Hydrolases; Acting on ester bonds #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | ChemComp-AMP / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.74 Å3/Da / Density % sol: 74.06 % |
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-Data collection
Detector | Detector: AREA DETECTOR |
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Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.998→19.96 Å / Num. all: 61407 / Num. obs: 53948 / % possible obs: 97.77 % / Observed criterion σ(I): 1.5 |
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Processing
Software | Name: REFMAC / Version: 5.2 / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: ![]() ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 21.379 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.998→19.96 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.998→3.074 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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