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- PDB-3siv: Structure of a hPrp31-15.5K-U4atac 5' stem loop complex, dimeric form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3siv
タイトルStructure of a hPrp31-15.5K-U4atac 5' stem loop complex, dimeric form
要素
  • NHP2-like protein 1
  • U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31
  • U4atac snRNA
キーワードSPLICING/RNA / Major and minor spliceosome / pre-mRNA splicing / RNA-protein complex / U4 snRNP and U4atac snRNP / RNA-binding protein / U4 snRNA / nucleus / SPLICING-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoprotein complex localization / U4atac snRNP / U4atac snRNA binding / box C/D sno(s)RNA binding / dense fibrillar component / box C/D methylation guide snoRNP complex / U4 snRNA binding / snRNP binding / spliceosomal tri-snRNP complex / U2-type precatalytic spliceosome ...ribonucleoprotein complex localization / U4atac snRNP / U4atac snRNA binding / box C/D sno(s)RNA binding / dense fibrillar component / box C/D methylation guide snoRNP complex / U4 snRNA binding / snRNP binding / spliceosomal tri-snRNP complex / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type spliceosomal complex / U4 snRNP / U3 snoRNA binding / rRNA modification in the nucleus and cytosol / precatalytic spliceosome / MLL1 complex / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / ribonucleoprotein complex binding / Cajal body / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / mRNA splicing, via spliceosome / ATPase binding / ribosomal small subunit biogenesis / protein-macromolecule adaptor activity / nuclear speck / nucleolus / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #4070 / Nop domain / Prp31 C-terminal / U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31 / Prp31 C terminal domain / NOSIC / NOSIC (NUC001) domain / Nop domain / Nop domain superfamily / Nop, C-terminal domain ...Helix Hairpins - #4070 / Nop domain / Prp31 C-terminal / U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31 / Prp31 C terminal domain / NOSIC / NOSIC (NUC001) domain / Nop domain / Nop domain superfamily / Nop, C-terminal domain / snoRNA binding domain, fibrillarin / Nop domain profile. / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nhp2-like / Ribosomal protein L30/S12 / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L7Ae conserved site / Ribosomal protein L7Ae signature. / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / : / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / Helix Hairpins / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / NHP2-like protein 1 / U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.304 Å
データ登録者Liu, S. / Ghalei, H. / Luhrmann, R. / Wahl, M.C.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2011
タイトル: Structural basis for the dual U4 and U4atac snRNA-binding specificity of spliceosomal protein hPrp31.
著者: Liu, S. / Ghalei, H. / Luhrmann, R. / Wahl, M.C.
履歴
登録2011年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月31日Group: Database references
改定 1.22018年1月31日Group: Advisory / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.32023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NHP2-like protein 1
B: U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31
C: U4atac snRNA
D: NHP2-like protein 1
E: U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31
F: U4atac snRNA
G: NHP2-like protein 1
H: U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31
I: U4atac snRNA
J: NHP2-like protein 1
K: U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31
L: U4atac snRNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,79212
ポリマ－211,79212
非ポリマー00
水00
1
A: NHP2-like protein 1
B: U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31
C: U4atac snRNA
D: NHP2-like protein 1
E: U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31
F: U4atac snRNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,8966
ポリマ－105,8966
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
G: NHP2-like protein 1
H: U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31
I: U4atac snRNA
J: NHP2-like protein 1
K: U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31
L: U4atac snRNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,8966
ポリマ－105,8966
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)255.407, 105.325, 188.644
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.52, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細THE PREDICTED HEXAMERIC COMPLEXES RESEMBLE DUPLICATED TRIMERIC COMPLEXES AS IN PDB ENTRY 3SIU. THE TRIMERIC COMPLEXES REPRESENT THE BIOLOGICALLY RELEVANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質
NHP2-like protein 1 / U4/U6.U5 tri-snRNP 15.5 kDa protein / High mobility group-like nuclear protein 2 homolog 1 / OTK27 ...U4/U6.U5 tri-snRNP 15.5 kDa protein / High mobility group-like nuclear protein 2 homolog 1 / OTK27 / SNU13 homolog / hSNU13


分子量: 14335.656 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NHP2L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P55769
#2: タンパク質
U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein Prp31 / Pre-mRNA-processing factor 31 / Serologically defined breast cancer antigen NY-BR-99 / U4/U6 snRNP ...Pre-mRNA-processing factor 31 / Serologically defined breast cancer antigen NY-BR-99 / U4/U6 snRNP 61 kDa protein / Protein 61K / hPrp31


分子量: 28268.225 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 85-333 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRP31, PRPF31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: Q8WWY3
#3: RNA鎖
U4atac snRNA / U4atac small nuclear RNA (U12-dependent splicing) / RNU4ATAC


分子量: 10344.204 Da / 分子数: 4 / Fragment: GB bases 28-55 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: NR_023343.1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 0.1 M sodium cacodylate, pH 6.4, 20% v/v PEG550 MME, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 393K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9841
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.304→30 Å / Num. all: 59914 / Num. obs: 59255 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 118.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 3.3→3.4 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 4586 / Rsym value: 0.412 / % possible all: 92.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 2OZB

2ozb


解像度: 3.304→29.923 Å / SU ML: 0.42 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): 0 / 位相誤差: 26.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2386 2991 5.05 %RANDOM
Rwork0.1975 ---
obs0.1995 59249 99.26 %-
all-59691 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 87.754 Å2 / ksol: 0.274 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 138.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.1684 Å20 Å221.5866 Å2
2---10.2996 Å20 Å2
3----5.8688 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.304→29.923 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11374 2740 0 0 14114
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00914594
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23220352
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.385934
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0742471
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052135
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.304-3.35810.38991160.36252519X-RAY DIFFRACTION95
3.3581-3.41590.41151570.3282670X-RAY DIFFRACTION100
3.4159-3.47790.33571460.30272672X-RAY DIFFRACTION100
3.4779-3.54470.36291460.2942723X-RAY DIFFRACTION100
3.5447-3.61690.33471520.27892663X-RAY DIFFRACTION100
3.6169-3.69540.34791340.2772664X-RAY DIFFRACTION100
3.6954-3.78130.27121470.24112703X-RAY DIFFRACTION100
3.7813-3.87560.2751290.21572691X-RAY DIFFRACTION100
3.8756-3.98020.27961320.19892695X-RAY DIFFRACTION100
3.9802-4.0970.24681360.1912668X-RAY DIFFRACTION100
4.097-4.22890.24561480.17822674X-RAY DIFFRACTION100
4.2289-4.37960.19341450.16852689X-RAY DIFFRACTION100
4.3796-4.55440.24751560.16322674X-RAY DIFFRACTION100
4.5544-4.76090.23441270.1782689X-RAY DIFFRACTION99
4.7609-5.01080.22281510.17412688X-RAY DIFFRACTION99
5.0108-5.32310.24061280.20262717X-RAY DIFFRACTION100
5.3231-5.73140.23291450.20332680X-RAY DIFFRACTION99
5.7314-6.30330.21241560.19942675X-RAY DIFFRACTION99
6.3033-7.20430.21731450.17282700X-RAY DIFFRACTION99
7.2043-9.0350.19181490.14082678X-RAY DIFFRACTION98
9.035-29.92430.20931460.19672726X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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