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万見
- PDB-3shu: Crystal structure of ZO-1 PDZ3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3shu
タイトルCrystal structure of ZO-1 PDZ3
要素Tight junction protein ZO-1
キーワードCELL ADHESION / PDZ
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / ameloblast differentiation / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / Regulation of gap junction activity ...positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / ameloblast differentiation / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / Regulation of gap junction activity / protein localization to bicellular tight junction / protein localization to adherens junction / gap junction / actomyosin structure organization / cell-cell junction organization / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / tight junction / Signaling by Hippo / cell-cell junction assembly / regulation of bicellular tight junction assembly / podosome / negative regulation of stress fiber assembly / apical junction complex / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of sprouting angiogenesis / regulation of cytoskeleton organization / bicellular tight junction / cell adhesion molecule binding / cell projection / adherens junction / cell-cell adhesion / cell junction / apical part of cell / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / calmodulin binding / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain ...Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tight junction protein ZO-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Yu, J. / Pan, L. / Chen, J. / Yu, H. / Zhang, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Structure of the PDZ3-SH3-GuK Tandem of ZO-1 Suggests a Supramodular Organization of the Conserved MAGUK Family Scaffold Core
著者: Pan, L. / Chen, J. / Yu, J. / Yu, H. / Zhang, M.
履歴
登録2011年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tight junction protein ZO-1
B: Tight junction protein ZO-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7622
ポリマ－20,7622
非ポリマー00
水90150
1
A: Tight junction protein ZO-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3811
ポリマ－10,3811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tight junction protein ZO-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3811
ポリマ－10,3811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.030, 76.840, 39.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tight junction protein ZO-1 / Tight junction protein 1 / Zona occludens protein 1 / Zonula occludens protein 1


分子量: 10380.932 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ3 domain, UNP residues 421-512 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07157
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.28 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% (w/v) PEG 4000, 10% (v/v) 2-Propanol, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年3月1日
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→76.84 Å / Num. all: 4871 / Num. obs: 4871 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル最高解像度: 2.75 Å / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.75→38.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.862 / SU B: 35.63 / SU ML: 0.327 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.434 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26385 489 9.8 %RANDOM
Rwork0.21493 ---
obs0.21991 4504 99.84 %-
all-4871 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.157 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.93 Å20 Å2-0.52 Å2
2---1.66 Å20 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→38.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1450 0 0 50 1500
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221464
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2542.0031966
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8145187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.10124.76965
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.14415280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5351512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2227
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211080
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1971.5928
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.17721486
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8973536
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4694.5480
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 35 -
Rwork0.267 324 -
obs--99.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.20141.1960.13192.0190.77631.1643-0.0513-0.1942-0.0947-0.09230.0592-0.0486-0.1705-0.1316-0.00790.17210.0153-0.05680.15180.02420.0299.544-13.5515.203
21.3933-0.0709-1.23161.8771.74085.1141-0.00610.0271-0.0290.0572-0.002-0.07620.1555-0.15350.00810.14050.0169-0.10330.11080.01860.09862.0557.6371.974
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 96
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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