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- PDB-3sdl: Crystal structure of human ISG15 in complex with NS1 N-terminal r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sdl
タイトルCrystal structure of human ISG15 in complex with NS1 N-terminal region from influenza B virus, Northeast Structural Genomics Consortium Target IDs HX6481, HR2873, and OR2
要素
  • Non-structural protein 1
  • Ubiquitin-like protein ISG15
キーワードViral Protein/antiviral Protein / Structural Genomics / PSI-Biology / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / protein complex / Viral Protein-antiviral Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / regulation of type II interferon production / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication ...ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / regulation of type II interferon production / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / RSV-host interactions / positive regulation of interleukin-10 production / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / positive regulation of bone mineralization / negative regulation of protein ubiquitination / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of erythrocyte differentiation / Termination of translesion DNA synthesis / integrin-mediated signaling pathway / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / modification-dependent protein catabolic process / ISG15 antiviral mechanism / protein tag activity / PKR-mediated signaling / response to virus / Interferon alpha/beta signaling / positive regulation of type II interferon production / integrin binding / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / defense response to virus / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell nucleus / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Influenza B non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / : / S15/NS1, RNA-binding / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. ...Influenza B non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / : / S15/NS1, RNA-binding / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Helix Hairpins / S15/NS1, RNA-binding / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-structural protein 1 / Ubiquitin-like protein ISG15
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza B virus (B型インフルエンザウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Guan, R. / Ma, L.-C. / Krug, R.M. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural basis for the sequence-specific recognition of human ISG15 by the NS1 protein of influenza B virus.
著者: Guan, R. / Ma, L.C. / Leonard, P.G. / Amer, B.R. / Sridharan, H. / Zhao, C. / Krug, R.M. / Montelione, G.T.
履歴
登録2011年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月3日Group: Database references
改定 1.22011年8月31日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年11月29日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-structural protein 1
B: Non-structural protein 1
C: Ubiquitin-like protein ISG15
D: Ubiquitin-like protein ISG15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4074
ポリマ－62,4074
非ポリマー00
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7300 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area24600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.009, 56.142, 74.020
Angle α, β, γ (deg.)70.59, 84.24, 83.91
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The NS1B-NTR dimer interacts with two ISG15 molecules to form a heterotetramer.

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要素

#1: タンパク質 Non-structural protein 1 / NS1 / NS1B


分子量: 13123.993 Da / 分子数: 2 / 断片: G1P2-binding region, residues 1-103 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza B virus (B型インフルエンザウイルス)
株: B/LEE/1940 / 遺伝子: NS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03502
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein ISG15 / Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross- ...Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross-reactive protein / hUCRP


分子量: 18079.658 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: G1P2, ISG15, UCRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05161
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 15% PEG3350, 1% dioxane, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, EVAPORATION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月12日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. all: 24402 / Num. obs: 24402 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.369 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 2492 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Z2M, 1XEQ

1z2m

1xeq


解像度: 2.29→36.715 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 0.07 / 位相誤差: 29.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2609 1080 4.74 %RANDOM
Rwork0.2222 ---
obs0.224 22769 86.14 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.114 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.3941 Å2-1.3122 Å2-1.9815 Å2
2---10.2593 Å29.3659 Å2
3----0.1349 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→36.715 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3870 0 0 142 4012
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033944
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6485321
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7991515
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045603
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003692
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2903-2.39450.3471060.28712408X-RAY DIFFRACTION76
2.3945-2.52080.31881400.29062760X-RAY DIFFRACTION89
2.5208-2.67870.42951260.35072543X-RAY DIFFRACTION80
2.6787-2.88540.29231490.29462712X-RAY DIFFRACTION87
2.8854-3.17560.28161420.24573066X-RAY DIFFRACTION97
3.1756-3.63480.2851290.2332761X-RAY DIFFRACTION87
3.6348-4.57810.21141340.18822612X-RAY DIFFRACTION83
4.5781-36.71950.22641540.1792827X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.94460.60920.76844.6328-1.55864.2551-0.0010.1575-0.1996-0.3670.247-0.49210.58490.02830.00040.22320.07560.05910.405-0.01530.32721.0574-42.297762.335
23.86422.3161-0.0433.5991-1.71634.2981-0.1418-0.3280.31140.72510.1116-0.174-0.84450.0079-0.00050.35750.0627-0.05710.4408-0.08440.33660.5968-29.221870.2377
30.62540.6680.90841.10211.74565.1340.1980.083-0.04620.0172-0.06020.021-0.1654-0.3267-0.00020.34440.0040.03510.25230.02440.3646-7.9361-43.448292.4296
40.2653-0.4957-0.06133.56011.20456.21680.0405-0.0711-0.0925-0.4040.06920.4913-0.0277-0.28260.00610.3242-0.0583-0.07350.33370.04080.4097-9.7492-26.432140.535
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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