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- PDB-3r66: Crystal structure of human ISG15 in complex with NS1 N-terminal r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r66
タイトルCrystal structure of human ISG15 in complex with NS1 N-terminal region from influenza virus B, Northeast Structural Genomics Consortium Target IDs HX6481, HR2873, and OR2
要素
  • Non-structural protein 1
  • Ubiquitin-like protein ISG15
キーワードviral protein/antiviral protein / Structural Genomics / PSI-Biology / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / innate immunity / ISG15 conjugation / viral protein-antiviral protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / regulation of type II interferon production / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway ...ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / regulation of type II interferon production / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / RSV-host interactions / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of bone mineralization / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of erythrocyte differentiation / integrin-mediated signaling pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / PKR-mediated signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / response to virus / modification-dependent protein catabolic process / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of type II interferon production / protein tag activity / Interferon alpha/beta signaling / integrin binding / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / defense response to virus / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / host cell nucleus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Influenza B non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / : / S15/NS1, RNA-binding / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Helix Hairpins ...Influenza B non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / : / S15/NS1, RNA-binding / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Helix Hairpins / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / S15/NS1, RNA-binding / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-structural protein 1 / Ubiquitin-like protein ISG15
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza B virus (B型インフルエンザウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Guan, R. / Ma, L.C. / Krug, R.M. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Structure of the complex of ISG15 and Influenza B virus NS1 Protein: implications for the mechanism of SN1-mediated inhibition of ISG15 conjugation
著者: Guan, R. / Ma, L.C. / Leonard, P.G. / Brendan, A.R. / Sridharan, H. / Zhao, C. / Krug, R.M. / Montelione, G.T.
履歴
登録2011年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年11月12日Group: Non-polymer description
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_starting_model
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-structural protein 1
B: Non-structural protein 1
C: Ubiquitin-like protein ISG15
D: Ubiquitin-like protein ISG15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4714
ポリマ－62,4714
非ポリマー00
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7270 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area24730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.009, 56.142, 74.020
Angle α, β, γ (deg.)70.59, 84.24, 83.91
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The 4 molecules in the asymmetric unit form a tetramer. We are guessing the biological unit is probably a tetramer but we are not sure at present.

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要素

#1: タンパク質 Non-structural protein 1 / NS1 / NS1B


分子量: 13123.993 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-103 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza B virus (B型インフルエンザウイルス)
株: B/Lee/1940 / 遺伝子: NS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03502
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein ISG15 / Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross- ...Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross-reactive protein / hUCRP


分子量: 18111.658 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ISG15, G1P2, UCRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05161
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% PEG3350, 1% dioxane, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月12日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. all: 24402 / Num. obs: 24402 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.369 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 2492 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0111精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XEQ, PDB ENTRY 1Z2M

1xeq

1z2m


解像度: 2.3→69.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 18.301 / SU ML: 0.216 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.278 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26467 1082 4.7 %RANDOM
Rwork0.21391 ---
all0.21631 24402 --
obs0.21631 21712 86.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.635 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.11 Å20.17 Å2-0.58 Å2
2---3.38 Å21.69 Å2
3---0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→69.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3868 0 0 135 4003
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0193941
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2461.9875317
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.11236744
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0645492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.53324.451173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.68115736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8081528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2605
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214319
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02745
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.29→2.35 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 52 -
Rwork0.254 1253 -
obs--66.62 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.76140.2122-0.505810.2189-4.84335.767-0.15670.1966-0.5465-0.82040.1521-0.55120.91210.09030.00460.20540.03990.01640.3285-0.01980.24661.171-42.35762.142
24.16020.6790.94649.1817-4.52696.5885-0.14-0.14040.45031.22210.0157-0.3469-1.05340.04990.12430.26520.0422-0.0450.3134-0.03750.19661.069-29.21770.568
31.39340.94242.15712.86783.72829.38910.2093-0.03820.07650.1553-0.24090.2296-0.0637-0.60320.03170.18890.00470.04620.17360.07810.2826-7.965-43.21392.585
41.1442-0.8412-1.28874.26933.32418.61540.0537-0.0328-0.0048-0.3479-0.06010.4552-0.1708-0.35770.00630.1434-0.029-0.08370.15870.08040.2271-9.826-26.58440.412
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 9999
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 9999
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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