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- PDB-3sdj: Structure of RNase-inactive point mutant of oligomeric kinase/RNa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sdj
タイトルStructure of RNase-inactive point mutant of oligomeric kinase/RNase Ire1
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードTRANSFERASE / HYDROLASE / kinase / RNase / ribonuclease / Hac1 / XBP1 / splicing / RNA / UPR / unfolded protein response / oligomer
機能・相同性
機能・相同性情報


IRE1alpha activates chaperones / Ire1 complex / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / fungal-type cell wall organization / inositol metabolic process / protein localization to Golgi apparatus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / IRE1-mediated unfolded protein response / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / endoplasmic reticulum unfolded protein response ...IRE1alpha activates chaperones / Ire1 complex / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / fungal-type cell wall organization / inositol metabolic process / protein localization to Golgi apparatus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / IRE1-mediated unfolded protein response / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / endoplasmic reticulum unfolded protein response / RNA endonuclease activity / response to endoplasmic reticulum stress / mRNA processing / unfolded protein binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) ...KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-APJ / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Korennykh, A. / Korostelev, A. / Egea, P. / Finer-Moore, J. / Zhang, C. / Stroud, R. / Shokat, K. / Walter, P.
引用ジャーナル: Bmc Biol. / : 2011
タイトル: Structural and functional basis for RNA cleavage by Ire1.
著者: Korennykh, A.V. / Korostelev, A.A. / Egea, P.F. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M. / Zhang, C. / Shokat, K.M. / Walter, P.
履歴
登録2011年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
C: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
D: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
E: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
F: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
G: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
H: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
I: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
J: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
K: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
L: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
M: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
N: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)730,68428
ポリマ-726,03114
非ポリマー4,65314
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3834
ポリマ-103,7192
非ポリマー6652
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3830 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area37490 Å2
手法PISA
3
C: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
D: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3834
ポリマ-103,7192
非ポリマー6652
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area38000 Å2
手法PISA
4
E: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
F: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3834
ポリマ-103,7192
非ポリマー6652
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3790 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area37620 Å2
手法PISA
5
G: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
H: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3834
ポリマ-103,7192
非ポリマー6652
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area37540 Å2
手法PISA
6
I: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
J: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3834
ポリマ-103,7192
非ポリマー6652
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area37370 Å2
手法PISA
7
K: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
L: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3834
ポリマ-103,7192
非ポリマー6652
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area37990 Å2
手法PISA
8
M: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
N: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3834
ポリマ-103,7192
非ポリマー6652
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area37610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.790, 163.450, 298.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
71
81
91
101
111
121
131
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12
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32
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52
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82
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112
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132
142
13
23
33
43
53
63
73
83
93
103
113
123

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN D (RESID 663:980 OR RESID 1999)
211CHAIN B AND (RESID 663:980 OR RESID 1999)
311CHAIN C AND (RESID 663:980 OR RESID 1999)
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711CHAIN G AND (RESID 663:980 OR RESID 1999)
811CHAIN H AND (RESID 663:980 OR RESID 1999)
911CHAIN I AND (RESID 663:980 OR RESID 1999)
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1311CHAIN M AND (RESID 663:980 OR RESID 1999)
1411CHAIN N AND (RESID 670:980 OR RESID 1999)
112CHAIN D (RESID 981:1117 AND NOT RESID 1038:1042)
212CHAIN B AND (RESID 981:1117 AND NOT RESID 1038:1042)
312CHAIN C AND (RESID 981:1117 AND NOT RESID 1038:1042)
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512CHAIN E AND (RESID 981:1117 AND NOT RESID 1038:1042)
612CHAIN F AND (RESID 981:1117 AND NOT RESID 1038:1042)
712CHAIN G AND (RESID 981:1117 AND NOT RESID 1038:1042)
812CHAIN H AND (RESID 981:1117 AND NOT RESID 1038:1042)
912CHAIN I AND (RESID 981:1117 AND NOT RESID 1038:1042)
1012CHAIN J AND (RESID 981:1117 AND NOT RESID 1038:1042)
1112CHAIN K AND (RESID 981:1117 AND NOT RESID 1038:1042)
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1412CHAIN N AND (RESID 981:1117 AND NOT RESID 1038:1042)
113CHAIN D RESID 1038:1042
213CHAIN C AND RESID 1038:1042
313CHAIN B AND RESID 1038:1042
413CHAIN E AND RESID 1038:1042
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1113CHAIN M AND RESID 1038:1042
1213CHAIN A AND RESID 1038:1042

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Serine/threonine-protein kinase / Endoribonuclease


分子量: 51859.348 Da / 分子数: 14 / 断片: kinase/RNase domain / 変異: H1061N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: IRE1, ERN1, YHR079C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P32361, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-APJ / N~2~-1H-benzimidazol-5-yl-N~4~-(3-cyclopropyl-1H-pyrazol-5-yl)pyrimidine-2,4-diamine / APY-29


分子量: 332.363 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / : C17H16N8
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.82 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.6
詳細: SODIUM CITRATE, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 300K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115879 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月1日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.65→49.652 Å / Num. all: 86851 / Num. obs: 86573 / % possible obs: 99.68 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.65→49.652 Å / SU ML: 0.64 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 28.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2873 4331 5 %
Rwork0.2485 --
obs0.2505 86573 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 107.212 Å2 / ksol: 0.299 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--21.5648 Å20 Å20 Å2
2--18.5672 Å2-0 Å2
3---2.9976 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.65→49.652 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数47640 0 350 0 47990
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00649030
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02766214
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.66630472
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0697206
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0048406
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11D2289X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2289X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
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110J2272X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
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21D1081X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
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312A52X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.056
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.65-3.69150.39851430.37412719X-RAY DIFFRACTION100
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7.1385-7.85430.19841460.16652765X-RAY DIFFRACTION99
7.8543-8.9850.18441470.1462795X-RAY DIFFRACTION99
8.985-11.29810.18061490.14882819X-RAY DIFFRACTION99
11.2981-49.65640.2531560.25272938X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
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精密化 TLSグループ
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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る