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- PDB-3s9o: The Focal Adhesion Targeting (FAT) domain of the Focal Adhesion K... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s9o
タイトルThe Focal Adhesion Targeting (FAT) domain of the Focal Adhesion Kinase showing N-terminal interactions in cis
要素Focal adhesion kinase 1
キーワードTRANSFERASE / 4-helix bundle / focal adhesion targeting / protein binding / phosphorylation / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling ...netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling / Signal regulatory protein family interactions / positive regulation of fibroblast migration / regulation of GTPase activity / growth hormone receptor signaling pathway / MET activates PTK2 signaling / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of wound healing / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of osteoblast differentiation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / establishment of cell polarity / positive regulation of macrophage chemotaxis / regulation of cytoskeleton organization / regulation of cell adhesion mediated by integrin / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / regulation of protein phosphorylation / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of protein kinase activity / negative regulation of anoikis / positive regulation of epithelial cell migration / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / regulation of cell adhesion / stress fiber / EPHB-mediated forward signaling / Integrin signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / SH2 domain binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine phosphatase activity / placenta development / axon guidance / molecular function activator activity / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / cell motility / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / epidermal growth factor receptor signaling pathway / integrin binding / positive regulation of protein phosphorylation / cell migration / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / actin binding / protein autophosphorylation / RAF/MAP kinase cascade / cell cortex / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / protein phosphatase binding / cytoskeleton / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ciliary basal body / cilium / positive regulation of cell migration / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe ...Single helix bin / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Arold, S.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Conformational dynamics of the focal adhesion targeting domain control specific functions of focal adhesion kinase in cells.
著者: Kadare, G. / Gervasi, N. / Brami-Cherrier, K. / Blockus, H. / El Messari, S. / Arold, S.T. / Girault, J.A.
履歴
登録2011年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Focal adhesion kinase 1
B: Focal adhesion kinase 1
C: Focal adhesion kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3936
ポリマ－54,3123
非ポリマー813
水59433
1
A: Focal adhesion kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1623
ポリマ－18,1041
非ポリマー582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Focal adhesion kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1041
ポリマ－18,1041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Focal adhesion kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1272
ポリマ－18,1041
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.918, 223.983, 98.015
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Focal adhesion kinase 1 / FADK 1 / Protein-tyrosine kinase 2 / pp125FAK


分子量: 18103.863 Da / 分子数: 3
断片: focal adhesion targeting domain (UNP Residue 891-1052)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAK, FAK1, PTK2 / プラスミド: pGEX-6P2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)pLysS
参照: UniProt: Q05397, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.93 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM Hepes, 3.3M NaCl, 1% glycerol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.97984 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30.43 Å / Num. all: 25973 / Num. obs: 25973 / % possible obs: 84.1 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.487 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 2416 / Rsym value: 0.386 / % possible all: 54

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0070精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K05

1k05


解像度: 2.6→30.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 22.572 / SU ML: 0.223 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.337 / ESU R Free: 0.287 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28721 546 2.1 %RANDOM
Rwork0.23294 ---
all0.23408 25973 --
obs0.23408 25427 84.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 64.285 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å20 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3---0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3271 0 3 33 3307
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0223315
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0082.0144496
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0575420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.97926.719128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.79415647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3961512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2550
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212380
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8471.52129
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.68823461
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9131186
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9754.51035
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 23 -
Rwork0.303 1097 -
obs--49.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.02240.0864-2.83950.0073-0.247.88591.30781.53991.0775-0.4011-1.9082-0.58881.7793-0.34790.60050.930.2118-0.51620.3388-0.31680.929524.85535.41621.212
23.6568-1.24390.05982.3127-0.0392.09910.0014-0.09780.1749-0.066-0.0028-0.10750.02170.09040.00140.3188-0.0226-0.00930.2444-0.00560.203233.44831.53533.412
33.6523-4.10661.29535.9537-1.33851.9556-0.0299-0.2208-0.23530.11870.09610.50090.1256-0.1606-0.06610.3659-0.05910.00630.233-0.01050.264127.62623.62435.142
43.5067-2.4578-1.02716.23592.47295.4557-0.11060.0387-0.06760.24980.01230.11750.2258-0.06820.09830.2222-0.0272-0.04250.2861-0.00530.30281.2559.7531.131
54.4202-4.3329-3.98175.77913.78584.2996-0.0906-0.2198-0.24740.26140.0882-0.04030.13230.18310.00230.2942-0.0096-0.07820.2985-0.04010.21748.51263.08939.985
61.1848-1.6627-0.65625.21942.72792.69570.1074-0.0379-0.0441-0.0707-0.0211-0.1847-0.1406-0.0435-0.08630.30210.0048-0.00380.24420.00930.2197.02771.06736.278
74.4468-3.02770.49029.10320.39984.1016-0.07290.1159-0.04070.05390.1355-0.36110.0618-0.1166-0.06270.3889-0.00220.05220.20760.02430.09063.741103.21228.753
86.5277-3.2003-1.3784.0021.89770.9047-0.00950.2988-0.5304-0.6675-0.0082-0.97390.00250.7350.01760.4269-0.03470.08880.30010.03580.570221.79790.74330.199
92.3165-2.2435-0.0375.99720.00321.7182-0.1272-0.0485-0.12080.29280.1742-0.247-0.0296-0.1026-0.04710.3315-0.0348-0.00130.263-0.00710.20177.12393.40136.981
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A909 - 918
2X-RAY DIFFRACTION2A919 - 978
3X-RAY DIFFRACTION3A979 - 1049
4X-RAY DIFFRACTION4B907 - 942
5X-RAY DIFFRACTION5B943 - 982
6X-RAY DIFFRACTION6B983 - 1047
7X-RAY DIFFRACTION7C908 - 937
8X-RAY DIFFRACTION8C938 - 962
9X-RAY DIFFRACTION9C963 - 1048

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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