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- PDB-3s9m: Complex between transferrin receptor 1 and transferrin with iron ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s9m
タイトルComplex between transferrin receptor 1 and transferrin with iron in the N-Lobe, cryocooled 1
要素
  • Serotransferrin
  • Transferrin receptor protein 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Transferrin receptor complex / transferrin superfamily / carboxypeptidase like
機能・相同性
機能・相同性情報


transferrin receptor activity / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / positive regulation of isotype switching / basal part of cell / positive regulation of cell motility / response to copper ion ...transferrin receptor activity / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / positive regulation of isotype switching / basal part of cell / positive regulation of cell motility / response to copper ion / response to iron ion / response to manganese ion / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOJ GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / transport across blood-brain barrier / RHOG GTPase cycle / endocytic vesicle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of bone resorption / response to retinoic acid / positive regulation of T cell proliferation / clathrin-coated pit / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of B cell proliferation / Hsp70 protein binding / RAC1 GTPase cycle / ERK1 and ERK2 cascade / response to nutrient / ferric iron binding / osteoclast differentiation / basal plasma membrane / cellular response to leukemia inhibitory factor / acute-phase response / cellular response to iron ion / actin filament organization / Iron uptake and transport / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / positive regulation of protein-containing complex assembly / regulation of protein stability / ferrous iron binding / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / receptor internalization / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of protein localization to nucleus / recycling endosome membrane / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / double-stranded RNA binding / extracellular vesicle / melanosome / cellular response to xenobiotic stimulus / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Platelet degranulation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / iron ion transport / antibacterial humoral response / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / early endosome / blood microparticle / endosome membrane / response to hypoxia / intracellular signal transduction / endosome / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Serotransferrin, mammalian / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / PA domain superfamily / PA domain ...Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Serotransferrin, mammalian / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Glucose Oxidase; domain 1 / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Periplasmic binding protein-like II / 3-Layer(bba) Sandwich / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / : / Transferrin receptor protein 1 / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Eckenroth, B.E. / Steere, A.N. / Mason, A.B. / Everse, S.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: How the binding of human transferrin primes the transferrin receptor potentiating iron release at endosomal pH.
著者: Eckenroth, B.E. / Steere, A.N. / Chasteen, N.D. / Everse, S.J. / Mason, A.B.
履歴
登録2011年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transferrin receptor protein 1
B: Transferrin receptor protein 1
C: Serotransferrin
D: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,78112
ポリマ－301,0274
非ポリマー7548
水00
1
A: Transferrin receptor protein 1
C: Serotransferrin
ヘテロ分子

A: Transferrin receptor protein 1
C: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,78112
ポリマ－301,0274
非ポリマー7548
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area46740 Å2
2
B: Transferrin receptor protein 1
D: Serotransferrin
ヘテロ分子

B: Transferrin receptor protein 1
D: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,78112
ポリマ－301,0274
非ポリマー7548
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-3/41
Buried area3340 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area48650 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)232.187, 232.187, 168.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Transferrin receptor protein 1 / TR / TfR / TfR1 / Trfr / T9 / p90 / Transferrin receptor protein 1 / serum form / sTfR


分子量: 73533.156 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 120-760 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TFR1, TFRC / プラスミド: pNUT / 発現宿主: Cricetinae (ネズミ) / 株 (発現宿主): BHK cells / 参照: UniProt: P02786
#2: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 76980.367 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 20-698 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRO1400, TF / プラスミド: pNUT / 発現宿主: Cricetinae (ネズミ) / 株 (発現宿主): BHK cells / 参照: UniProt: P02787

-
糖 , 1種, 2分子

#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 6分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#6: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe

-
詳細

配列の詳細I448V IS IS A NATURAL VARIANT, AS PER THE AUTHORS G142S IS ALSO A NATURAL VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 5% PEG 3350, 0.2 M MgCl2, 20% 1,2-propanediol, pH Hepes 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K
PH範囲: Hepes 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 104 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5417 Å
検出器タイプ: MAR345 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年3月29日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5417 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.32→17 Å / Num. obs: 65555 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.175 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.32-3.443.50.961193.7
3.44-3.573.60.701193.5
3.57-3.743.80.504195.3
3.74-3.9340.457196.3
3.93-4.174.20.364197.7
4.17-4.494.60.239198.5
4.49-4.934.80.187199
4.93-5.6250.17199
5.62-75.10.136199
7-175.20.042197.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 42.19 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.32 Å16.98 Å
Translation3.32 Å16.98 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化解像度: 3.32→17 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3315 6560 9.7 %
Rwork0.282 58782 -
obs-65342 96.6 %
溶媒の処理Bsol: 22.5063 Å2
原子変位パラメータBiso max: 200 Å2 / Biso mean: 105.5349 Å2 / Biso min: 1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.622 Å20 Å20 Å2
2--14.622 Å20 Å2
3----29.243 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.67 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.32→17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16618 0 40 0 16658
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0079
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.2839
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.32-3.340.41871170.396610021119
3.34-3.370.39821360.379811321268
3.37-3.390.3761440.376510801224
3.39-3.410.45091150.390411531268
3.41-3.440.41891180.399311161234
3.44-3.460.39321270.390411181245
3.46-3.490.43291340.377311121246
3.49-3.520.3681100.388111401250
3.52-3.550.42521150.383611401255
3.55-3.570.36931330.374411091242
3.57-3.60.42391260.363911321258
3.6-3.640.41811230.380311521275
3.64-3.670.42671440.363611381282
3.67-3.70.38931170.369411311248
3.7-3.740.42941510.366511561307
3.74-3.770.36561310.351911511282
3.77-3.810.4081270.352911501277
3.81-3.850.36461320.337411561288
3.85-3.890.37051180.314611741292
3.89-3.930.38681180.336411881306
3.93-3.970.331220.305511621284
3.97-4.020.39361440.310511701314
4.02-4.070.35331370.302911631300
4.07-4.120.37641300.300711801310
4.12-4.170.33361350.29611651300
4.17-4.230.33591320.277712021334
4.23-4.290.31581340.278411801314
4.29-4.350.32231380.260411821320
4.35-4.420.34481440.27711731317
4.42-4.490.31351270.248212081335
4.49-4.570.32371160.275612201336
4.57-4.650.33841150.269712271342
4.65-4.730.28531370.243711811318
4.73-4.830.29111260.241912241350
4.83-4.930.32411220.258312161338
4.93-5.040.30551460.251811961342
5.04-5.170.29751320.235711871319
5.17-5.30.30671270.242712201347
5.3-5.450.33471380.26711981336
5.45-5.620.33461200.271212431363
5.62-5.820.39071300.284712011331
5.82-6.040.29721360.279112191355
6.04-6.30.38981380.282912121350
6.3-6.610.31121330.254812141347
6.61-70.26761610.224212031364
7-7.50.28721430.212512151358
7.5-8.170.25381500.203812211371
8.17-9.190.25451390.190612351374
9.19-11.030.24451360.192212571393
11.03-170.26061360.242912781414
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION4fe3.param
X-RAY DIFFRACTION5co3.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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