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万見
- PDB-2hau: Apo-Human Serum Transferrin (Non-Glycosylated) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hau
タイトルApo-Human Serum Transferrin (Non-Glycosylated)
要素Serotransferrin
キーワードMETAL TRANSPORT / Serotransferrin / human / iron transporter / apo / iron-free
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / osteoclast differentiation / basal plasma membrane / Post-translational protein phosphorylation ...iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / osteoclast differentiation / basal plasma membrane / Post-translational protein phosphorylation / iron ion transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / regulation of protein stability / HFE-transferrin receptor complex / cellular response to iron ion / ferrous iron binding / Iron uptake and transport / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / recycling endosome / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / late endosome / Platelet degranulation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / antibacterial humoral response / Clathrin-mediated endocytosis / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / blood microparticle / vesicle / intracellular iron ion homeostasis / transmembrane transporter binding / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / : / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Wally, J. / Everse, S.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: The Crystal Structure of Iron-free Human Serum Transferrin Provides Insight into Inter-lobe Communication and Receptor Binding.
著者: Wally, J. / Halbrooks, P.J. / Vonrhein, C. / Rould, M.A. / Everse, S.J. / Mason, A.B. / Buchanan, S.K.
履歴
登録2006年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serotransferrin
B: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,7478
ポリマ－150,7942
非ポリマー9536
水00
1
A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6813
ポリマ－75,3971
非ポリマー2842
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,0665
ポリマ－75,3971
非ポリマー6684
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.996, 102.159, 197.044
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Siderophilin / Beta-1-metal-binding globulin


分子量: 75397.164 Da / 分子数: 2 / 変異: N413D,N611D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TF / Cell (発現宿主): Kidney cell / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 参照: UniProt: P02787
#2: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID


分子量: 192.124 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 15 mg/ml protein, 0.3 M ammonium citrate, 16-18% PEG 3350 , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11031
21031
31031
41031
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンCHESS A110.935
シンクロトロンNSLS X2520.9794
シンクロトロンNSLS X26C30.9641, 0.9790, 1.100
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2006年4月27日
ADSC QUANTUM 3152CCD2002年3月23日
ADSC QUANTUM 43CCD2006年4月27日
ADSC QUANTUM 44CCD2006年4月28日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
2MADMx-ray1
3MADMx-ray1
4MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9351
20.97941
30.96411
40.9791
51.11
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 47968 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 83.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SHARP位相決定
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→15 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.324 2343 RANDOM
Rwork0.273 --
all0.273 47503 -
obs0.273 45160 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10488 0 64 0 10552
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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