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万見
- PDB-5dyh: Ti(IV) bound human serum transferrin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dyh
タイトルTi(IV) bound human serum transferrin
要素Serotransferrin
キーワードMETAL TRANSPORT / synergistic ion complex
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / Iron uptake and transport ...iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / Iron uptake and transport / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / iron ion transport / regulation of iron ion transport / ferrous iron binding / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / regulation of protein stability / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / antibacterial humoral response / late endosome / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Platelet degranulation / cytoplasmic vesicle / blood microparticle / vesicle / secretory granule lumen / transmembrane transporter binding / intracellular iron ion homeostasis / early endosome / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TITANIUM ION / CITRIC ACID / CARBONATE ION / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.682 Å
データ登録者Saxena, M. / Sharma, S. / Noinaj, N. / Parks, T.B. / Tinoco, A.D.
資金援助 米国, Puerto Rico, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1SC1CA190504-01 米国
The Puerto Rico Science, Technology, and Research Trust2013-000019Puerto Rico
University of Puerto Rico Score Stabilization GrantPuerto Rico
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2016
タイトル: Unusual Synergism of Transferrin and Citrate in the Regulation of Ti(IV) Speciation, Transport, and Toxicity.
著者: Tinoco, A.D. / Saxena, M. / Sharma, S. / Noinaj, N. / Delgado, Y. / Quinones Gonzalez, E.P. / Conklin, S.E. / Zambrana, N. / Loza-Rosas, S.A. / Parks, T.B.
履歴
登録2015年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月11日Group: Database references
改定 1.22016年5月18日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serotransferrin
B: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,66517
ポリマ－154,3362
非ポリマー2,32915
水00
1
A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4299
ポリマ－77,1681
非ポリマー1,2618
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,2368
ポリマ－77,1681
非ポリマー1,0687
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.275, 102.016, 197.899
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Auth seq-ID: 3 - 679 / Label seq-ID: 22 - 698

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 77167.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TF, PRO1400 / 発現宿主: Oryza sativa (イネ) / 参照: UniProt: P02787
#2: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H8O7
#3: 化合物 ChemComp-4TI / TITANIUM ION


分子量: 47.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ti
#4: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.55 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 10-13% PEG3350 100 mM Ammonium Citrate buffer / Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→50 Å / Num. obs: 49580 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 78.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.104 / Χ2: 2.848 / Net I/av σ(I): 33 / Net I/σ(I): 10 / Num. measured all: 288832
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.66-2.765.70.78244760.6850.350.8591.07990.6
2.76-2.875.90.58548500.8480.2540.6391.19997.5
2.87-35.90.43248990.910.1890.4721.35898.4
3-3.155.90.29149420.9550.1270.3181.65298.4
3.15-3.355.90.20749870.9710.0920.2272.1799.3
3.35-3.615.80.15449500.9790.0690.1692.98599
3.61-3.975.80.1250150.9830.0540.1324.01899.4
3.97-4.555.70.09650470.990.0440.1064.86499.6
4.55-5.735.90.08450940.990.0380.0934.66599.7
5.73-505.70.06353200.9960.0290.0694.19799

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HAU

2hau


解像度: 2.682→49.394 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2373 3768 4.04 %
Rwork0.2022 89437 -
obs0.2036 93205 96.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 236.04 Å2 / Biso mean: 98.4805 Å2 / Biso min: 30.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.682→49.394 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10375 0 206 0 10581
Biso mean--148.72 --
残基数----1354
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00310801
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6714579
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0271550
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031936
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.9963897
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A7732X-RAY DIFFRACTION5.56TORSIONAL
12B7732X-RAY DIFFRACTION5.56TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6818-2.71580.3634950.31752261235667
2.7158-2.75150.39291310.32763147327890
2.7515-2.78920.33961390.31573242338196
2.7892-2.8290.34421420.31813272341496
2.829-2.87130.33631430.31913342348596
2.8713-2.91610.38351360.29353312344896
2.9161-2.96390.36491370.29983340347797
2.9639-3.0150.31031410.28733311345298
3.015-3.06990.33441440.27473358350297
3.0699-3.12890.36911410.27343312345397
3.1289-3.19270.29291410.27413384352597
3.1927-3.26220.28451420.27723378352099
3.2622-3.3380.34511450.26973354349998
3.338-3.42150.28241400.2613399353998
3.4215-3.5140.35631420.25453346348898
3.514-3.61730.31371390.23993338347798
3.6173-3.73410.25721400.22013408354898
3.7341-3.86750.26751370.21433372350998
3.8675-4.02220.24271420.20023390353298
4.0222-4.20520.24321450.18623387353298
4.2052-4.42680.20441350.16763363349898
4.4268-4.70390.15971440.1573378352299
4.7039-5.06680.17351480.14963436358499
5.0668-5.57610.26011460.17023430357699
5.5761-6.38150.21561430.185634193562100
6.3815-8.03440.18431410.17534233564100
8.0344-49.4020.16611490.15783335348497
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.7569 Å / Origin y: -4.5339 Å / Origin z: 11.9399 Å
111213212223313233
T0.4079 Å2-0.034 Å20.035 Å2-0.3616 Å2-0.015 Å2--0.3565 Å2
L0.6302 °2-0.0695 °20.1341 °2-0.1225 °2-0.053 °2---0.0048 °2
S0.0786 Å °-0.1517 Å °0.116 Å °-0.0722 Å °-0.0152 Å °-0.0123 Å °0.0102 Å °-0.0028 Å °0.0001 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 679
2X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 679
3X-RAY DIFFRACTION1allC12 - 22
4X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 2
5X-RAY DIFFRACTION1allE1
6X-RAY DIFFRACTION1allF1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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