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万見
- PDB-3s97: PTPRZ CNTN1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s97
タイトルPTPRZ CNTN1 complex
要素
  • Contactin-1
  • Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
キーワードCELL ADHESION / Carbonic anhdyrase like Immunoglobulin / CELL ADHESION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


perineuronal net / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / L1CAM interactions / MDK and PTN in ALK signaling / cell-cell adhesion mediator activity / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / Neurofascin interactions / central nervous system myelin formation / positive regulation of sodium ion transport / regulation of myelination ...perineuronal net / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / L1CAM interactions / MDK and PTN in ALK signaling / cell-cell adhesion mediator activity / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / Neurofascin interactions / central nervous system myelin formation / positive regulation of sodium ion transport / regulation of myelination / Other interleukin signaling / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / oligodendrocyte differentiation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / hematopoietic progenitor cell differentiation / side of membrane / Notch signaling pathway / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / protein dephosphorylation / axonogenesis / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / protein-tyrosine-phosphatase / cerebellum development / protein tyrosine phosphatase activity / axon guidance / central nervous system development / locomotory behavior / brain development / positive regulation of neuron projection development / cell-cell adhesion / integrin binding / presynaptic membrane / gene expression / carbohydrate binding / postsynaptic membrane / negative regulation of neuron apoptotic process / learning or memory / cell adhesion / axon / synapse / positive regulation of gene expression / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Contactin-1 / : / : / : / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / : / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set ...Contactin-1 / : / : / : / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / : / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta / Contactin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2971 Å
データ登録者Bouyain, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: A complex between contactin-1 and the protein tyrosine phosphatase PTPRZ controls the development of oligodendrocyte precursor cells.
著者: Lamprianou, S. / Chatzopoulou, E. / Thomas, J.L. / Bouyain, S. / Harroch, S.
履歴
登録2011年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月19日Group: Database references
改定 1.22011年11月2日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
C: Contactin-1
D: Contactin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,1548
ポリマ－107,2694
非ポリマー8854
水3,009167
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
C: Contactin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0774
ポリマ－53,6352
非ポリマー4422
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area21680 Å2
手法PISA
2
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
D: Contactin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0774
ポリマ－53,6352
非ポリマー4422
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area21650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)334.108, 45.957, 78.947
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.37, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta / R-PTP-zeta / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 1 / Protein-tyrosine ...R-PTP-zeta / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 1 / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 2 / R-PTP-zeta-2


分子量: 30886.701 Da / 分子数: 2
断片: Carbonic anhydrase like domain (UNP Residues 34-302)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTPZP2, PTPRZ, PTPRZ1, PTPRZ2, PTPZ / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami2(DE3) / 参照: UniProt: P23471, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質 Contactin-1 / Glycoprotein gp135 / Neural cell surface protein F3


分子量: 22747.986 Da / 分子数: 2
断片: Immunoglobulin domains 2 and 3 (UNP Residues 133-329)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CNTN1 / プラスミド: pSGHP1 / 発現宿主: Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12860
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% (w/v) PEG 1,500, 50 mM Na-cacodylate pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月23日
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.297→50 Å / Num. obs: 51002 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.153 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.297-2.385.20.493181.3
2.38-2.485.80.432188.9
2.48-2.596.40.39195.5
2.59-2.736.90.336198.6
2.73-2.97.20.267199.6
2.9-3.127.30.219199.9
3.12-3.447.30.1781100
3.44-3.937.40.1511100
3.93-4.957.50.1371100
4.95-507.30.088199.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 42.91
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å33.56 Å
Translation2.5 Å33.56 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3JXF and 1CS6

3jxf

1cs6


解像度: 2.2971→33.561 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.82 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2545 2537 4.98 %
Rwork0.2006 --
obs0.2033 50971 95.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 23.989 Å2 / ksol: 0.304 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.9131 Å20 Å2-2.8472 Å2
2--7.4625 Å20 Å2
3----2.5494 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2971→33.561 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7410 0 56 167 7633
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077656
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05610363
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.852851
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0681130
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051335
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2971-2.34130.34781020.27511956X-RAY DIFFRACTION70
2.3413-2.38910.35981170.27942336X-RAY DIFFRACTION84
2.3891-2.4410.371360.2752403X-RAY DIFFRACTION87
2.441-2.49780.30871270.26222536X-RAY DIFFRACTION92
2.4978-2.56020.32161460.24252687X-RAY DIFFRACTION95
2.5602-2.62940.30211520.2412717X-RAY DIFFRACTION99
2.6294-2.70680.30481320.22932758X-RAY DIFFRACTION98
2.7068-2.79410.29021480.24032733X-RAY DIFFRACTION100
2.7941-2.89390.34341470.23662806X-RAY DIFFRACTION99
2.8939-3.00970.31731450.24242796X-RAY DIFFRACTION100
3.0097-3.14660.28951420.24162791X-RAY DIFFRACTION100
3.1466-3.31240.31131480.23922824X-RAY DIFFRACTION100
3.3124-3.51970.28741460.23092813X-RAY DIFFRACTION100
3.5197-3.79110.24291470.19682819X-RAY DIFFRACTION100
3.7911-4.1720.19221510.16452842X-RAY DIFFRACTION100
4.172-4.77420.22011480.12962803X-RAY DIFFRACTION100
4.7742-6.00930.1661480.1542861X-RAY DIFFRACTION100
6.0093-33.56480.20331550.17062953X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0176-0.1405-0.26230.9334-0.4792.4623-0.02220.05160.0601-0.06410.0647-0.1332-0.04090.1499-0.05650.1852-0.04010.00170.2659-0.08820.240257.739412.79832.4369
21.00580.0694-0.09951.56230.66851.72780.082-0.1198-0.05950.0315-0.10020.0364-0.0386-0.18460.00990.1373-0.0254-0.01520.2807-0.01060.191916.9435-1.816413.7682
31.883-0.22850.16731.7481.00062.59560.0282-0.09380.08220.16250.0071-0.0023-0.1542-0.3234-0.01490.2319-0.01780.04010.2646-0.0260.20743.790814.628538.8288
41.9119-0.61280.5680.7546-0.26870.84020.121-0.1092-0.10930.1915-0.0968-0.07720.1608-0.0697-0.03130.3122-0.0279-0.05050.1604-0.00390.251964.87154.897638.3423
51.1694-0.2734-0.42811.78170.42381.73220.27180.4487-0.6128-0.268-0.23670.46360.4074-0.2933-0.05020.3479-0.0053-0.11270.485-0.19930.507117.8443-17.0288-19.8431
61.90140.21480.36991.75590.67132.49140.0060.21460.1219-0.3256-0.12650.1263-0.48640.21040.14040.3453-0.02190.01990.4619-0.03820.221228.08933.6455-23.2651
70.06310.10370.12520.2116-0.0497-0.0799-0.0028-0.007-0.10830.004-0.0045-0.0376-0.0074-0.0373-00.17840.00010.01140.1672-0.0480.170338.93152.622912.3907
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1Chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2Chain 'B'
3X-RAY DIFFRACTION3Chain 'C' and ((resseq 133:236))
4X-RAY DIFFRACTION4Chain 'C' and ((resseq 237:329))
5X-RAY DIFFRACTION5Chain 'D' and ((resseq 237:329))
6X-RAY DIFFRACTION6Chain 'D' and ((resseq 133:236))
7X-RAY DIFFRACTION7Chain 'F'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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