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- PDB-3s88: Crystal structure of Sudan Ebolavirus Glycoprotein (strain Gulu) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s88
タイトルCrystal structure of Sudan Ebolavirus Glycoprotein (strain Gulu) bound to 16F6
要素
  • (Envelope glycoprotein) x 2
  • 16F6 - Heavy chain
  • 16F6 - Light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM/VIRAL PROTEIN / Glycosylation / Viral membrane / IMMUNE SYSTEM-VIRAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Filoviruses glycoprotein, extracellular domain / Filoviruses glycoprotein / Filovirus glycoprotein / Envelope glycoprotein GP2-like, HR1-HR2 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Sudan ebolavirus (エボラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.351 Å
データ登録者Saphire, E.O. / Dias, J.M. / Bale, S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: A shared structural solution for neutralizing ebolaviruses.
著者: Dias, J.M. / Kuehne, A.I. / Abelson, D.M. / Bale, S. / Wong, A.C. / Halfmann, P. / Muhammad, M.A. / Fusco, M.L. / Zak, S.E. / Kang, E. / Kawaoka, Y. / Chandran, K. / Dye, J.M. / Saphire, E.O.
履歴
登録2011年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月21日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
H: 16F6 - Heavy chain
I: Envelope glycoprotein
J: Envelope glycoprotein
L: 16F6 - Light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0636
ポリマ－99,2144
非ポリマー8492
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10750 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area38790 Å2
手法PISA
2
H: 16F6 - Heavy chain
I: Envelope glycoprotein
J: Envelope glycoprotein
L: 16F6 - Light chain
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,200,75472
ポリマ－1,190,56848
非ポリマー10,18624
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_566z,-x+1,-y+11
crystal symmetry operation7_665-z+1,-x+1,y1
crystal symmetry operation8_656-z+1,x,-y+11
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_656-y+1,z,-x+11
crystal symmetry operation11_566y,-z+1,-x+11
crystal symmetry operation12_665-y+1,-z+1,x1
Buried area182000 Å2
ΔGint-893 kcal/mol
Surface area412490 Å2
手法PISA
3
H: 16F6 - Heavy chain
I: Envelope glycoprotein
J: Envelope glycoprotein
L: 16F6 - Light chain
ヘテロ分子

H: 16F6 - Heavy chain
I: Envelope glycoprotein
J: Envelope glycoprotein
L: 16F6 - Light chain
ヘテロ分子

H: 16F6 - Heavy chain
I: Envelope glycoprotein
J: Envelope glycoprotein
L: 16F6 - Light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,18918
ポリマ－297,64212
非ポリマー2,5466
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area43770 Å2
ΔGint-213 kcal/mol
Surface area104850 Å2
手法PISA
4
I: Envelope glycoprotein
J: Envelope glycoprotein
ヘテロ分子

I: Envelope glycoprotein
J: Envelope glycoprotein
ヘテロ分子

I: Envelope glycoprotein
J: Envelope glycoprotein
ヘテロ分子

H: 16F6 - Heavy chain
L: 16F6 - Light chain

H: 16F6 - Heavy chain
L: 16F6 - Light chain

H: 16F6 - Heavy chain
L: 16F6 - Light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,18918
ポリマ－297,64212
非ポリマー2,5466
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation16_455x-1/2,-y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation20_545-z+1/2,x-1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation24_554-y+1/2,-z+1/2,x-1/21
Buried area41140 Å2
ΔGint-202 kcal/mol
Surface area107490 Å2
手法PISA
5
I: Envelope glycoprotein
ヘテロ分子

I: Envelope glycoprotein
ヘテロ分子

I: Envelope glycoprotein
ヘテロ分子

H: 16F6 - Heavy chain
J: Envelope glycoprotein
L: 16F6 - Light chain
ヘテロ分子

H: 16F6 - Heavy chain
J: Envelope glycoprotein
L: 16F6 - Light chain
ヘテロ分子

H: 16F6 - Heavy chain
J: Envelope glycoprotein
L: 16F6 - Light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,18918
ポリマ－297,64212
非ポリマー2,5466
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation14_555-x+1/2,-y+1/2,z+1/21
crystal symmetry operation18_555z+1/2,-x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation22_555-y+1/2,z+1/2,-x+1/21
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area22820 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area125800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)193.591, 193.591, 193.591
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23

-
要素

#1: 抗体 16F6 - Heavy chain


分子量: 23600.488 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 32-313 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Vaccination / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: タンパク質 Envelope glycoprotein / GP1 / GP


分子量: 33447.328 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 473-639 / Mutation: I631V, Q638V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sudan ebolavirus (エボラウイルス)
株: Gulu / 遺伝子: GP / プラスミド: PDISPLAY / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7T9D9
#3: タンパク質 Envelope glycoprotein / GP2 / GP2


分子量: 18709.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sudan ebolavirus (エボラウイルス)
株: Gulu / 遺伝子: GP / プラスミド: PDISPLAY / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7T9D9
#4: 抗体 16F6 - Light chain


分子量: 23457.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Vaccination / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 15% PEG 3350, 0.2 M Lithium citrate, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→50 Å / Num. all: 17047 / Num. obs: 17047 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 68.6 Å2 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 3.35→3.43 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 1881 / Rsym value: 0.825 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CSY

3csy


解像度: 3.351→45.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 70.373 / SU ML: 0.516 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R Free: 0.579 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27759 864 5.1 %RANDOM
Rwork0.22173 ---
all0.22462 15735 --
obs0.22173 16147 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 102.838 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.351→45.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5984 0 56 0 6040
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0226203
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024053
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4261.9528464
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91439875
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3325781
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.74523.915258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.59415920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1811529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2953
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216952
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021262
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5441.53914
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1971.51585
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.89926283
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.66932289
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.724.52181
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.495310256
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.351→3.437 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.406 73 -
Rwork0.297 1185 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2053-0.56441.30980.1898-0.00961.37320.32820.0936-0.012-0.1664-0.2263-0.1324-0.2141-0.26-0.10190.38080.1644-0.00740.45180.08950.326283.20219.505275.2659
21.6-1.0897-0.48721.56461.14470.7096-0.4480.0701-0.41160.248-0.00050.460.30510.29570.44850.86050.49650.44920.41760.16320.332649.980512.7532.2057
30.5516-1.0254-0.6462.06720.55430.6867-0.0916-0.08060.1390.31350.09240.12290.34760.4866-0.00080.45540.43670.19060.72270.22030.242853.847833.193640.3219
42.3985-0.8740.61330.41930.22760.91980.26390.66140.1527-0.0523-0.2721-0.1533-0.07720.2380.00820.36210.14760.12150.47440.17930.300696.836616.598264.1143
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1H1 - 220
2X-RAY DIFFRACTION2I32 - 311
3X-RAY DIFFRACTION3J510 - 615
4X-RAY DIFFRACTION4L1 - 212

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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