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- PDB-3s7y: Crystal structure of mmNAGS in Space Group P3121 at 4.3 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s7y
タイトルCrystal structure of mmNAGS in Space Group P3121 at 4.3 A resolution
要素N-acetylglutamate kinase / N-acetylglutamate synthase
キーワードTRANSFERASE / synthase / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-glutamate N-acetyltransferase activity / acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / L-arginine biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetylglutamate kinase ArgB, GNAT domain-containing / N-Acetyl-L-glutamate kinase, fungal-type / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain / NAT, N-acetyltransferase, of N-acetylglutamate synthase / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Acetylglutamate kinase family / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. ...Acetylglutamate kinase ArgB, GNAT domain-containing / N-Acetyl-L-glutamate kinase, fungal-type / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain / NAT, N-acetyltransferase, of N-acetylglutamate synthase / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Acetylglutamate kinase family / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylglutamate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Maricaulis maris (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 4.3077 Å
データ登録者Shi, D. / Li, Y. / Cabrera-Luque, J. / Jin, Z. / Yu, X. / Allewell, N.M. / Tuchman, M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: A Novel N-acetylglutamate synthase architecture revealed by the crystal structure of the bifunctional enzyme from Maricaulis maris.
著者: Shi, D. / Li, Y. / Cabrera-Luque, J. / Jin, Z. / Yu, X. / Zhao, G. / Haskins, N. / Allewell, N.M. / Tuchman, M.
履歴
登録2011年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylglutamate kinase / N-acetylglutamate synthase
X: N-acetylglutamate kinase / N-acetylglutamate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3572
ポリマ－100,3572
非ポリマー00
水00
1
A: N-acetylglutamate kinase / N-acetylglutamate synthase
X: N-acetylglutamate kinase / N-acetylglutamate synthase

A: N-acetylglutamate kinase / N-acetylglutamate synthase
X: N-acetylglutamate kinase / N-acetylglutamate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,7154
ポリマ－200,7154
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area40470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.108, 95.108, 253.011
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 38:83 or resseq 98:296 )
211chain X and (resseq 38:83 or resseq 98:296 )
112chain A and (resseq 297:330 or resseq 333:439 )
212chain X and (resseq 297:330 or resseq 333:439 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 N-acetylglutamate kinase / N-acetylglutamate synthase


分子量: 50178.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Maricaulis maris (バクテリア) / 株: MCS10 / 遺伝子: argA/B, Mmar10_0365 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q0ASS9, amino-acid N-acetyltransferase, acetylglutamate kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.63 %
結晶化温度: 298 K / pH: 6.5
詳細: 23% PEG400, 100 mM Bis-tris, 1 mM 5-amino-2,4,6-triiodoisophthalic acid, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年4月22日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.3→50 Å / Num. all: 9544 / Num. obs: 9506 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
4.3-4.455.60.915199.5
4.45-4.635.60.6671100
4.63-4.845.60.683199.6
4.84-5.15.60.483199.9
5.1-5.425.50.428199.9
5.42-5.835.60.34199.9
5.83-6.425.90.2181100
6.42-7.356.40.099199.9
7.35-9.257.10.0351100
9.25-5080.022197.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
StructureStudioデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3S6G

3s6g


解像度: 4.3077→31.131 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.06 / SU ML: 1.06 / σ(F): 0 / 位相誤差: 46.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4188 867 9.92 %
Rwork0.274 --
obs0.2885 8736 92.1 %
all-9506 -
溶媒の処理減衰半径: 1.17 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 346.558 Å2 / ksol: 0.288 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.4782 Å2-0 Å20 Å2
2---3.4782 Å2-0 Å2
3---6.9564 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.3077→31.131 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6675 0 0 0 6675
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0156803
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.4569251
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5592489
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1441062
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111224
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1810X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12X1810X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.103
21A1126X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22X1126X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.104
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.3077-4.57680.51751320.45241179X-RAY DIFFRACTION84
4.5768-4.92890.44951230.36341188X-RAY DIFFRACTION86
4.9289-5.42250.47871440.33191244X-RAY DIFFRACTION90
5.4225-6.20180.63621470.40391332X-RAY DIFFRACTION94
6.2018-7.79330.45281570.27051413X-RAY DIFFRACTION98
7.7933-31.13220.35171640.21011513X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3682-1.61320.09150.7721-0.1372.0637-2.4961.91790.9271-5.0014-1.2577-1.8789-1.88030.64231.43144.6456-0.411.81553.03460.30844.7294-12.8235-16.42518.9618
22.601-1.3555-3.67141.6080.09783.0718-0.5567-2.11761.2862-0.0853.0639-0.25311.9171-1.4191-0.29131.6111-0.862-0.37882.245-1.00081.499610.4024-34.250322.5536
32.09480.63265.20282.58050.16624.8384-1.01021.83972.26613.1854-1.58783.23321.4556-0.63840.90351.3727-0.10580.54271.2381-1.17261.6971-0.9689-26.785239.9297
45.0034-0.5125-3.27515.0946-5.10962.2088-0.46090.8029-0.54-1.9414-1.0999-1.90284.1421-0.3256-0.02721.8264-1.4259-0.19921.5589-0.84421.9403-9.5158-3.686651.4367
51.8913-7.96927.17928.0101-6.92662.15571.4589-0.433-1.4553-3.15162.73420.1444-0.1401-1.52920.60531.6536-1.17390.72363.1581-0.68020.91-26.1328-6.454251.8474
63.53431.45664.95651.68960.31272.0199-0.13081.0948-1.3094-3.63431.4823-0.01892.12125.3689-0.86143.778-0.3584-1.95933.2044-0.9142.0287-26.2009-25.447712.9072
73.82810.45271.06082.36921.32742.4322.4264-0.57720.02760.7219-0.5179-0.47810.82850.94120.30141.7772-0.360.87482.0846-0.26991.0271-37.7912-0.8056-1.0305
82.3853-3.4215-0.15761.88182.03172.3795-1.3177-4.59871.0984-5.24614.83582.6008-2.69671.0284-1.19081.051-1.00780.16763.8716-0.16251.0898-42.1343-5.54420.2605
94.41010.1991-2.71553.4125-0.36555.05261.59671.10943.1654-6.26161.29411.5461-2.247-0.7810.06851.6081-2.986-1.3956-1.2718-1.58311.2639-49.1025-23.081437.2228
101.77311.8042-7.27317.95544.74814.7555-1.6256-3.41626.6399-0.84515.2152-1.37981.5389-0.75420.16870.6382-0.9135-0.37195.35941.92791.7897-36.8524-19.272548.3895
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 5:35)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 36:204)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 205:291)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 292:381)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 382:440)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain X and resid 5:35)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain X and resid 36:204)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain X and resid 205:291)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain X and resid 292:381)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain X and resid 382:439)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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