[日本語] English
万見
- PDB-3s6k: Crystal structure of xcNAGS -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s6k
タイトルCrystal structure of xcNAGS
要素Acetylglutamate kinase
キーワードTRANSFERASE / synthase / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / arginine biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetylglutamate kinase ArgB, GNAT domain-containing / N-Acetyl-L-glutamate kinase, fungal-type / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain / NAT, N-acetyltransferase, of N-acetylglutamate synthase / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Acetylglutamate kinase family / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family ...Acetylglutamate kinase ArgB, GNAT domain-containing / N-Acetyl-L-glutamate kinase, fungal-type / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain / NAT, N-acetyltransferase, of N-acetylglutamate synthase / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Acetylglutamate kinase family / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylglutamate kinase / Acetylglutamate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8018 Å
データ登録者Shi, D. / Li, Y. / Cabrera-Luque, J. / Jin, Z. / Yu, X. / Allewell, N.M. / Tuchman, M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: A Novel N-acetylglutamate synthase architecture revealed by the crystal structure of the bifunctional enzyme from Maricaulis maris.
著者: Shi, D. / Li, Y. / Cabrera-Luque, J. / Jin, Z. / Yu, X. / Zhao, G. / Haskins, N. / Allewell, N.M. / Tuchman, M.
履歴
登録2011年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Acetylglutamate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8791
ポリマ－51,8791
非ポリマー00
水00
1
A: Acetylglutamate kinase

A: Acetylglutamate kinase

A: Acetylglutamate kinase

A: Acetylglutamate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,5154
ポリマ－207,5154
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+2/31
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+2/31
Buried area10270 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area77140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.228, 133.228, 191.364
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

-
要素

#1: タンパク質 Acetylglutamate kinase


分子量: 51878.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
株: 8004 / 遺伝子: XC_1873 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: Q4UVI7, UniProt: A0A0H2X8L7*PLUS, amino-acid N-acetyltransferase, acetylglutamate kinase

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.07 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.4 M Sodium malonate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9734 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9734 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 17.2 % / 数: 362784 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 1.7 / D res high: 2.8 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 21146 / % possible obs: 83.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.035099.410.0453.36319.5
4.796.0310010.0622.19221.1
4.184.7999.810.0541.44521.5
3.84.1810010.1041.34221.7
3.533.810010.1591.24818.7
3.323.5393.810.1931.10913.7
3.153.3274.310.2150.97113
3.023.1559.510.2341.04212.2
2.93.0248.810.2880.93110.7
2.82.95410.3341.0138
反射解像度: 2.8→46.072 Å / Num. obs: 33401 / % possible obs: 83.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.2 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 55.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.334 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1336 / % possible all: 54

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
反復単一同系置換位相決定
精密化解像度: 2.8018→46.072 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.4901 / SU ML: 0.56 / σ(F): 0 / 位相誤差: 52.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3878 1690 5.06 %
Rwork0.3211 31711 -
obs0.3244 33401 71.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 161.528 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 687.33 Å2 / Biso mean: 190.1302 Å2 / Biso min: 60.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-32.309 Å20 Å2-0 Å2
2--32.309 Å20 Å2
3----64.618 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8018→46.072 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3407 0 0 0 3407
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013466
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6474699
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.121543
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006607
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.0291276
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8018-2.90190.4695700.41161360143031
2.9019-3.01810.4462800.3991437151732
3.0181-3.15540.4611960.37921837193341
3.1554-3.32170.4941240.3632340246453
3.3217-3.52970.39211730.35823264343773
3.5297-3.80220.39622160.34923992420890
3.8022-4.18450.44382230.31684298452197
4.1845-4.78950.36642370.28964331456898
4.7895-6.03220.41252330.33784424465799
6.0322-46.07780.34982380.303144284666100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.72054.9181-0.08325.2422-0.81121.53191.9089-3.8348-0.39013.3131-3.00211.15351.04950.87281.1796-1.43971.7513-1.37190.3893-0.18121.937740.391763.262190.362
2-1.16264.3641-3.4993-1.99470.11055.37660.717-0.95380.5859-0.2466-0.527-0.0736-0.2502-0.2786-0.04120.3927-0.1919-0.2861.2843-0.15291.140856.453640.669274.5591
310.53525.0499-3.66258.40030.16838.48061.0468-0.35871.62260.4542-0.17492.53590.2093-0.7947-0.71810.45370.1555-0.19111.1386-0.31.027653.014445.497495.4749
48.6371-2.1749-1.35451.64562.07644.18580.5415-0.6747-0.24930.2213-0.3632-0.3068-0.32151.2487-0.16191.3720.0975-0.17291.2701-0.31751.123755.045866.1085113.1535
55.9733.2330.95975.49940.58186.7456-1.2178-2.85410.05090.1451.3715-1.8295-2.8354-1.9927-0.21660.98830.65580.12722.141-0.16821.05239.821261.9348120.4085
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 10:38)A10 - 38
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 39:207)A39 - 207
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 208:294)A208 - 294
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 295:388)A295 - 388
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 389:447)A389 - 447

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る