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- PDB-3rzw: Crystal Structure of the Monobody ySMB-9 bound to human SUMO1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rzw
タイトルCrystal Structure of the Monobody ySMB-9 bound to human SUMO1
要素
  • Monobody ySMB-9
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードPROTEIN BINDING / Beta Sandwich / Beta Grasp / Antibody mimic / Engineered Binding Protein / Post-translational Modification
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule ...protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule / negative regulation of action potential / small protein activating enzyme binding / regulation of calcium ion transmembrane transport / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / transcription factor binding / roof of mouth development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / potassium channel regulator activity / nuclear pore / Regulation of IFNG signaling / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / positive regulation of protein-containing complex assembly / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PKR-mediated signaling / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / nuclear body / protein stabilization / nuclear speck / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Immunoglobulins ...Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Gilbreth, R.N. / Koide, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Teaching an old scaffold new tricks: monobodies constructed using alternative surfaces of the FN3 scaffold.
著者: Koide, A. / Wojcik, J. / Gilbreth, R.N. / Hoey, R.J. / Koide, S.
履歴
登録2011年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月23日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Monobody ySMB-9
B: Monobody ySMB-9
C: Small ubiquitin-related modifier 1
D: Small ubiquitin-related modifier 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3186
ポリマ－43,1344
非ポリマー1842
水2,486138
1
A: Monobody ySMB-9
D: Small ubiquitin-related modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5672
ポリマ－21,5672
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9100 Å2
手法PISA
2
B: Monobody ySMB-9
C: Small ubiquitin-related modifier 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7514
ポリマ－21,5672
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.347, 97.829, 96.578
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Monobody ySMB-9


分子量: 10305.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43 / プラスミド: pHFT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 11261.608 Da / 分子数: 2 / Mutation: C52A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pHFT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63165
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.88 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 24% PEG-8000, 0.1M Imidazole, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月12日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. all: 23917 / Num. obs: 23917 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.15→2.19 Å / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
MD2データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 11.078 / SU ML: 0.129 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.184 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23746 1217 5.1 %RANDOM
Rwork0.18636 ---
obs0.18895 22699 98.21 %-
all-22699 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.792 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.31 Å20 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---1.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2654 0 12 138 2804
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0222736
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8281.9573719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6425329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.30224.355124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.52615446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0351510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.2403
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212084
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9061.51647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.66222681
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.55631089
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0134.51037
LS精密化 シェル解像度: 2.152→2.208 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 90 -
Rwork0.231 1616 -
obs--96.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.46120.4425-2.69430.7994-0.27653.02610.0395-0.1701-0.0020.0447-0.0240.0075-0.00920.1546-0.01540.0352-0.0113-0.01940.05330.03970.041854.26720.2243.021
21.2566-1.15070.92486.0394-3.04322.5759-0.073600.03270.17810.0319-0.039-0.1114-0.01760.04160.03690.0132-0.00720.0347-0.03560.04219.0022.592-25.626
33.02210.655-0.27483.51380.68024.0665-0.0045-0.00880.00610.01180.0198-0.0327-0.0414-0.0912-0.01540.0550.0088-0.03820.0239-0.00250.027533.592-18.681-13.895
43.7968-1.55050.49633.40140.05341.42690.04550.04960.07530.01510.006-0.0147-0.00070.0147-0.05140.0281-0.012-0.0060.09330.02370.010933.73629.63-14.643
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 90
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 90
3X-RAY DIFFRACTION3C20 - 94
4X-RAY DIFFRACTION4D20 - 97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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