[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5d66: Crystal structure of an ankyrin repeat domain (ABAYE2397) from Ac... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5d66 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of an ankyrin repeat domain (ABAYE2397) from Acinetobacter baumannii AYE at 1.00 A resolution | ||||||
Components | Uncharacterized protein | ||||||
Keywords | Structural Genomics / Unknown Function / ankyrin repeat domain / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Acinetobacter baumannii (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of an ankyrin repeat domain (ABAYE2397) from Acinetobacter baumannii AYE at 1.00 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5d66.cif.gz | 197.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5d66.ent.gz | 160.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5d66.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d6/5d66 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d6/5d66 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Similar structure data | |
---|---|
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 21554.867 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Acinetobacter baumannii (strain AYE) (bacteria) Strain: AYE / Gene: ABAYE2397 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia Coli (E. coli) / Strain (production host): PB1 / References: UniProt: B0VB33 #2: Chemical | ChemComp-CL / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.1 Å3/Da / Density % sol: 41.32 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2M sodium chloride, 20.0% polyethylene glycol 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL14-1 / Wavelength: 0.9791 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 9, 2014 Details: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1→27.228 Å / Num. all: 156154 / Num. obs: 156154 / % possible obs: 82.5 % / Redundancy: 4 % / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.089 / Rsym value: 0.077 / Net I/av σ(I): 5.264 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 618768 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: SAD |
---|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1→27.228 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.966 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.08 / SU B: 0.852 / SU ML: 0.02 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.028 / ESU R Free: 0.03 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...Details: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. THE SAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 3. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 75.55 Å2 / Biso mean: 12.2327 Å2 / Biso min: 4.07 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1→27.228 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1→1.026 Å / Total num. of bins used: 20
|