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万見
- PDB-1ytt: YB SUBSTITUTED SUBTILISIN FRAGMENT OF MANNOSE BINDING PROTEIN-A (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ytt
タイトルYB SUBSTITUTED SUBTILISIN FRAGMENT OF MANNOSE BINDING PROTEIN-A (SUB-MBP-A), MAD STRUCTURE AT 110K
要素MANNOSE-BINDING PROTEIN A
キーワードMANNOSE-BINDING PROTEIN / CARBOHYDRATE / RECOGNITION DOMAIN / CALCIUM DEPENDENT
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent carbohydrate binding / complement activation, lectin pathway / oligosaccharide binding / killing by host of symbiont cells / collagen trimer / surfactant homeostasis / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / protein homotrimerization / D-mannose binding / polysaccharide binding ...calcium-dependent carbohydrate binding / complement activation, lectin pathway / oligosaccharide binding / killing by host of symbiont cells / collagen trimer / surfactant homeostasis / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / protein homotrimerization / D-mannose binding / polysaccharide binding / complement activation, classical pathway / positive regulation of phagocytosis / multivesicular body / calcium-dependent protein binding / protease binding / defense response to Gram-positive bacterium / calcium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. ...Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
YTTERBIUM (III) ION / Mannose-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Burling, F.T. / Weis, W.I. / Flaherty, K.M. / Brunger, A.T.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: Direct observation of protein solvation and discrete disorder with experimental crystallographic phases.
著者: Burling, F.T. / Weis, W.I. / Flaherty, K.M. / Brunger, A.T.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Physical Characterization and Crystallization of the Carbohydrate-Recognition Domain of a Mannose-Binding Protein from Rat
著者: Weis, W.I. / Crichlow, G.V. / Murthy, H.M. / Hendrickson, W.A. / Drickamer, K.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Structure of the Calcium-Dependent Lectin Domain from a Rat Mannose-Binding Protein Determined by MAD Phasing
著者: Weis, W.I. / Kahn, R. / Fourme, R. / Drickamer, K. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録1995年11月9日処理サイト: BNL
改定 1.01996年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANNOSE-BINDING PROTEIN A
B: MANNOSE-BINDING PROTEIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0686
ポリマ－25,3762
非ポリマー6924
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.508, 72.216, 45.035
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MANNOSE-BINDING PROTEIN A / SUB-MBP-A


分子量: 12688.150 Da / 分子数: 2 / 断片: SUBTILISIN FRAGMENT RESIDUES 107 - 221 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MAD DATA TAKEN ON FROZEN CRYSTAL (110K) / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19999
#2: 化合物
ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE CYS 128 - CYS 217 DISULFIDE IS PARTIALLY REDUCED.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.38 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: unknown
詳細: drop solution was mixed with an equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropCaCl2
35 mM1dropNaCl
41.1 mM1dropMan6GlcNAc2Asn
515-20 %PEG33501reservoiror PEG8000
620 mM1reservoirCaCl2
7100 mMTris-HCl1reservoir
810 mM1reservoirNaCl
90.02 %1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.3565, 1.3849, 1.3854, 1.3860
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年9月16日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.35651
21.38491
31.38541
41.3861
反射冗長度: 0.036 % / Biso Wilson estimate: 11.9 Å2 / Rsym value: 0.077
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.077

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZO-SCALEPACKデータ収集
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化解像度: 1.8→10 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 --
Rwork0.185 --
obs0.185 36619 96.3 %
原子変位パラメータBiso mean: 15.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.71 Å20 Å20 Å2
2---2.23 Å20 Å2
3----1.48 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.18 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: -0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1765 0 4 158 1927
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.28
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1TOPPAR:PARHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TOPPAR:PARAM19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3YBPARAM.YB
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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