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- PDB-3rzv: The Crystal Structure of a E280A Mutant of the Catalytic Domain o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rzv
タイトルThe Crystal Structure of a E280A Mutant of the Catalytic Domain of AMSH
要素STAM-binding protein
キーワードHYDROLASE / Ubiquitin Hydrolase / STAM / Endosome-associated deubiquitinating enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / hippocampal neuron apoptotic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / deubiquitinase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / metal-dependent deubiquitinase activity / K63-linked deubiquitinase activity / protein deubiquitination / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / cleavage furrow ...negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / hippocampal neuron apoptotic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / deubiquitinase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / metal-dependent deubiquitinase activity / K63-linked deubiquitinase activity / protein deubiquitination / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / cleavage furrow / mitotic cytokinesis / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Metalloprotease DUBs / early endosome / endosome / protein domain specific binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
STAMBP/STALP-like, MPN domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. ...STAMBP/STALP-like, MPN domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
STAM-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Davies, C.W. / Das, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural and Thermodynamic Comparison of the Catalytic Domain of AMSH and AMSH-LP: Nearly Identical Fold but Different Stability.
著者: Davies, C.W. / Paul, L.N. / Kim, M.I. / Das, C.
履歴
登録2011年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STAM-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2213
ポリマ－23,0901
非ポリマー1312
水4,197233
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.437, 53.437, 128.828
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-123-

HOH

21A-132-

HOH

31A-427-

HOH

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要素

#1: タンパク質 STAM-binding protein / Associated molecule with the SH3 domain of STAM / Endosome-associated ubiquitin isopeptidase


分子量: 23090.383 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic Domain, residues 219-424 / 変異: E280A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMSH, STAMBP, STAMBP (AMSH) / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: O95630, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES, 15% PEG 6000, 5% MPD, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月27日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→50 Å / Num. all: 22540 / Num. obs: 22450 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.1 % / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 28.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
1.67-1.7112.23.710871100
1.71-1.7412.14.811041100
1.74-1.7712.25.810921100
1.77-1.8112.17.310981100
1.81-1.8512.19.111251100
1.85-1.8912.211.410671100
1.89-1.9412.214.311281100
1.94-1.9912.21711141100
1.99-2.0512.219.310881100
2.05-2.1212.321.21107199.9
2.12-2.1912.32211001100
2.19-2.2812.325.911281100
2.28-2.3812.42411231100
2.38-2.5112.4271126199.9
2.51-2.6712.229.111221100
2.67-2.8712.126.91138199.9
2.87-3.161225.51153199.7
3.16-3.6211.827.41140199.5
3.62-4.5611.633.31166198.5
4.56-5011.1361244195.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RZV

解像度: 1.67→33.474 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 1146 5.12 %
Rwork0.18 --
obs0.1812 22375 98.72 %
all-22665 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80.524 Å2 / ksol: 0.398 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.5929 Å20 Å2-0 Å2
2--3.5929 Å20 Å2
3----7.1858 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→33.474 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1389 0 2 233 1624
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061434
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9931953
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.472523
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069228
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004253
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.67-1.74160.23351290.20732417X-RAY DIFFRACTION92
1.7416-1.83340.2361510.19252612X-RAY DIFFRACTION100
1.8334-1.94820.23081360.17772647X-RAY DIFFRACTION100
1.9482-2.09860.19131500.18032637X-RAY DIFFRACTION100
2.0986-2.30980.20981380.17252670X-RAY DIFFRACTION100
2.3098-2.64390.18481680.18122656X-RAY DIFFRACTION100
2.6439-3.33060.20311500.16562728X-RAY DIFFRACTION100
3.3306-33.48030.20051240.18122862X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.7716 Å / Origin y: -18.0097 Å / Origin z: -6.5238 Å
111213212223313233
T0.1535 Å2-0.0053 Å20.0163 Å2-0.1475 Å20.0094 Å2--0.2063 Å2
L1.0528 °2-0.7745 °2-0.0042 °2-1.9906 °21.2798 °2--2.5313 °2
S-0.1502 Å °0.0442 Å °-0.1968 Å °0.0012 Å °0.0446 Å °0.2876 Å °0.03 Å °-0.2301 Å °0.0834 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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