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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4loe | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Human p53 Core Domain Mutant N239Y | |||||||||
Components | Cellular tumor antigen p53 | |||||||||
Keywords | APOPTOSIS / Beta Sandwich / Tumor Suppressor / DNA Binding / Nuclear | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationnegative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / mRNA transcription / bone marrow development / positive regulation of programmed necrotic cell death / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / ER overload response / thymocyte apoptotic process / B cell lineage commitment / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of mitophagy / negative regulation of DNA replication / entrainment of circadian clock by photoperiod / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / rRNA transcription / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / Transcriptional Regulation by VENTX / cellular response to UV-C / replicative senescence / general transcription initiation factor binding / cellular response to actinomycin D / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / neuroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of execution phase of apoptosis / viral process / Pyroptosis / hematopoietic stem cell differentiation / response to X-ray / embryonic organ development / chromosome organization / type II interferon-mediated signaling pathway / somitogenesis / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / hematopoietic progenitor cell differentiation / glial cell proliferation / negative regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / cellular response to glucose starvation / mitophagy / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / gastrulation / response to salt stress / 14-3-3 protein binding / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of proteolysis / MDM2/MDM4 family protein binding / cardiac muscle cell apoptotic process / transcription repressor complex / intrinsic apoptotic signaling pathway Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.85 Å | |||||||||
Authors | Wallentine, B.D. / Wang, Y. / Luecke, H. | |||||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2013Title: Structures of oncogenic, suppressor and rescued p53 core-domain variants: mechanisms of mutant p53 rescue. Authors: Wallentine, B.D. / Wang, Y. / Tretyachenko-Ladokhina, V. / Tan, M. / Senear, D.F. / Luecke, H. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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| PDB format | pdb4loe.ent.gz | 273.8 KB | Display | PDB format |
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| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4loe_validation.pdf.gz | 441.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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| Data in XML | 4loe_validation.xml.gz | 33.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 4loe_validation.cif.gz | 48.8 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lo/4loe ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lo/4loe | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4kvpC ![]() 4lo9C ![]() 4lofC ![]() 2ocjS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 24635.949 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: p53 Core Domain (UNP residues 94-312) / Mutation: N239Y Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: P53, TP53 / Plasmid: Pse420 / Production host: ![]() #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.09 Å3/Da / Density % sol: 41.28 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.6 Details: 2 microliter protein solution (around 5.0-7.0 mg/ml protein in 20 mM Tris pH 7.6, 150 mM NaCl, 10 mM DTT) were mixed with 2 microliter reservoir buffer(200 mM lithium acetate, 20% (w/v) PEG ...Details: 2 microliter protein solution (around 5.0-7.0 mg/ml protein in 20 mM Tris pH 7.6, 150 mM NaCl, 10 mM DTT) were mixed with 2 microliter reservoir buffer(200 mM lithium acetate, 20% (w/v) PEG 3350), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL1-5 / Wavelength: 1.5418 Å |
| Detector | Detector: CCD / Date: Jun 6, 2006 Details: Double-crystal monochromator, 1m long Rh coated bent cylindrical mirror for horizontal and vertical focussing |
| Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL, PARALLEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.85→42.7 Å / Num. obs: 68919 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 3.57 % / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 8.6 |
| Reflection shell | Resolution: 1.85→1.92 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 97.9 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB entry 2OCJ Resolution: 1.85→29.111 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.35 / Phase error: 27.49 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 23.24 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→29.111 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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