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万見
- PDB-3rvk: Structure of the CheY-Mn2+ Complex with substitutions at 59 and 8... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rvk
タイトルStructure of the CheY-Mn2+ Complex with substitutions at 59 and 89: N59D E89Q
要素Chemotaxis protein CheY
キーワードSIGNALING PROTEIN / two-component / signal transduction / response regulator / CheY / Beta-alpha protein / chemotaxis / CheZ / CheX / CheA / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis / internal peptidyl-lysine acetylation / regulation of chemotaxis / thermotaxis / bacterial-type flagellum / phosphorelay response regulator activity ...bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis / internal peptidyl-lysine acetylation / regulation of chemotaxis / thermotaxis / bacterial-type flagellum / phosphorelay response regulator activity / acetyltransferase activity / phosphorelay signal transduction system / chemotaxis / magnesium ion binding / signal transduction / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chemotaxis protein CheY
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.16 Å
データ登録者Immormino, R.M. / Starbird, C.A. / Silversmith, R.E. / Bourret, R.B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Probing Mechanistic Similarities between Response Regulator Signaling Proteins and Haloacid Dehalogenase Phosphatases.
著者: Immormino, R.M. / Starbird, C.A. / Silversmith, R.E. / Bourret, R.B.
履歴
登録2011年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chemotaxis protein CheY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4502
ポリマ－14,3951
非ポリマー551
水4,720262
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.117, 46.786, 53.926
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Chemotaxis protein CheY


分子量: 14394.606 Da / 分子数: 1 / 変異: N59D, E89Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b1882, cheY, JW1871 / プラスミド: pET28aCheYN59DE89Q / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AE67
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 8000 31% (w/v), Na Cacodylate 100mM, pH 6.0, Calcium Acetate 140mM, Glycerol 10% (v/v), 8.8 mg/mL CheY, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月21日
放射モノクロメーター: sagital crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.16→50 Å / Num. all: 40217 / Num. obs: 39493 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 10.6 Å2 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 1.16→1.18 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 1963 / Rsym value: 0.399 / % possible all: 76.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CHY

3chy


解像度: 1.16→27.821 Å / SU ML: 0.14 / Isotropic thermal model: individual anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 位相誤差: 13.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1589 1909 5.01 %random
Rwork0.1305 ---
obs0.1319 38086 94.79 %-
all-40179 --
溶媒の処理減衰半径: 0.05 Å / VDWプローブ半径: 0.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 90.208 Å2 / ksol: 0.501 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5799 Å20 Å2-0 Å2
2--1.6675 Å20 Å2
3----1.0876 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.16→27.821 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数987 0 1 262 1250
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071106
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2161507
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.992450
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068169
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005198
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1603-1.18930.3341930.27931900X-RAY DIFFRACTION71
1.1893-1.22140.27661470.24882283X-RAY DIFFRACTION86
1.2214-1.25740.24521180.19612476X-RAY DIFFRACTION91
1.2574-1.2980.19341610.16942519X-RAY DIFFRACTION95
1.298-1.34440.15991260.13772558X-RAY DIFFRACTION96
1.3444-1.39820.14821440.12372568X-RAY DIFFRACTION96
1.3982-1.46180.15221230.11982674X-RAY DIFFRACTION97
1.4618-1.53890.16151520.10892617X-RAY DIFFRACTION98
1.5389-1.63530.12051460.10692703X-RAY DIFFRACTION99
1.6353-1.76150.15651390.11152691X-RAY DIFFRACTION99
1.7615-1.93870.15561380.11312731X-RAY DIFFRACTION100
1.9387-2.21920.13991260.10832768X-RAY DIFFRACTION100
2.2192-2.79550.14061370.11642789X-RAY DIFFRACTION100
2.7955-27.82880.15621590.1412900X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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