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- PDB-3rum: New strategy to analyze structures of glycopeptide antibiotic-tar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rum
タイトルNew strategy to analyze structures of glycopeptide antibiotic-target complexes
要素
  • Maltose-binding periplasmic protein
  • Ristocetin
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN/ANTIBIOTIC / antibiotic / glycopeptide / native protein ligation / fusion / carboxymethylation of cysteine / ristocetin / SUGAR BINDING PROTEIN-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / ISOPROPYL ALCOHOL / alpha-D-mannopyranose / 3-amino-2,3,6-trideoxy-alpha-L-ribo-hexopyranose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Amycolatopsis lurida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.851 Å
データ登録者Economou, N.J. / Weeks, S.D. / Grasty, K.C. / Nahoum, V. / Loll, P.J.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2012
タイトル: A carrier protein strategy yields the structure of dalbavancin.
著者: Economou, N.J. / Nahoum, V. / Weeks, S.D. / Grasty, K.C. / Zentner, I.J. / Townsend, T.M. / Bhuiya, M.W. / Cocklin, S. / Loll, P.J.
履歴
登録2011年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月17日Group: Derived calculations / Non-polymer description
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / entity_poly / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年12月6日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein
B: Ristocetin
C: Ristocetin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,51017
ポリマ－43,7073
非ポリマー2,80314
水6,900383
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.833, 75.005, 90.778
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 41342.777 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 27-392 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9
#2: タンパク質・ペプチド Ristocetin


分子量: 1182.147 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Amycolatopsis lurida (バクテリア)

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糖 , 4種, 7分子

#3: 多糖 alpha-D-arabinofuranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-[alpha-L-rhamnopyranose-(1-6)]beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 620.552 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DArafa1-2DManpa1-2[LRhapa1-6]DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,4,3/[a2122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a122h-1a_1-4][a2211m-1a_1-5]/1-2-3-4/a2-b1_a6-d1_b2-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-Glcp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Araf]{}}[(6+1)][a-L-Rhap]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-RST / 3-amino-2,3,6-trideoxy-alpha-L-ribo-hexopyranose / RISTOSAMINE / 3-amino-2,3,6-trideoxy-alpha-L-ribo-hexose / 3-amino-2,3,6-trideoxy-L-ribo-hexose / 3-amino-2,3,6-trideoxy-ribo-hexose / 3-アミノ-2,3,6-トリデオキシ-α-L-ribo-ヘキソピラノ-ス


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 147.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO3
#8: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 390分子

#5: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 383 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細RISTOCETIN IS A TETRACYCLIC GLYCOPEPTIDE. THE SCAFFOLD IS A HEPTAPEPTIDE WITH THE CONFIGURATION D-L- ...RISTOCETIN IS A TETRACYCLIC GLYCOPEPTIDE. THE SCAFFOLD IS A HEPTAPEPTIDE WITH THE CONFIGURATION D-L-L-D-D-L-L. IT IS FURTHER GLYCOSYLATED BY A TETRASACCHARIDE MADE OF D-GLUCOSE L-RHAMNOSE, D-MANNOSE, AND D-ARABINOFURANOSE, AND MONSACCHARIDES RISTOSAMINE AND D-MANNOSE. HERE, RISTOCETIN IS REPRESENTED BY GROUPING TOGETHER THE SEQUENCE (SEQRES) AND THE SIX LIGANDS (HET) BGC, RAM, MAN, BXY, RST, AND MAN. GROUP: 1 NAME: RISTOCETIN CHAIN: B, C COMPONENT_1: PEPTIDE LIKE SEQUENCE RESIDUES 1 TO 7 COMPONENT_2: SUGAR (4-MER) 8, 9, 10, 11 COMPONENT_3: SUGAR (RISTOSAMINE) 12 COMPONENT_4: SUGAR (ALPHA-D-MANNOSE) 13 DESCRIPTION: RISTOCETIN IS A TETRACYCLIC GLYCOPEPTIDE, GLYCOSYLATED BY A TETRASACCHARIDE (RESIDUES 8, 9, 10, and 11) ON RESIDUE 4, A MONOSACCHARIDE ON RESIDUE 6 (RESIDUE 12), AND A MONOSACCHARIDE ON RESIDUE 7 (RESIDUE 13).
配列の詳細THE AUTHORS STATE THAT THESE RESIDUES ARE LIGATED NON-RECOMBINANTLY WITH NATIVE PROTEIN LIGATION ...THE AUTHORS STATE THAT THESE RESIDUES ARE LIGATED NON-RECOMBINANTLY WITH NATIVE PROTEIN LIGATION AFTER PROTEIN EXPRESSION AND PURIFICATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 5% isopropanol, 2M ammonium sulfate, vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9537 Å
検出器日付: 2010年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→19.42 Å / Num. all: 34368 / Num. obs: 33176 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.06 %

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.92 Å19.42 Å
Translation1.92 Å19.42 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ANF

1anf


解像度: 1.851→19.416 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2191 1702 5.13 %
Rwork0.1762 --
obs0.1785 33176 96.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.06 Å2 / ksol: 0.397 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.112 Å2-0 Å20 Å2
2---4.0171 Å2-0 Å2
3---7.1291 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.851→19.416 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3085 0 177 383 3645
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073357
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.234600
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3051267
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075519
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006567
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8509-1.9170.28541460.24862591X-RAY DIFFRACTION81
1.917-1.99370.31441490.22172995X-RAY DIFFRACTION92
1.9937-2.08430.24481710.20213119X-RAY DIFFRACTION97
2.0843-2.19410.22041850.18173181X-RAY DIFFRACTION99
2.1941-2.33140.24661900.1813182X-RAY DIFFRACTION99
2.3314-2.5110.23471880.17343221X-RAY DIFFRACTION100
2.511-2.76310.21791500.18083265X-RAY DIFFRACTION100
2.7631-3.16140.21121530.18123266X-RAY DIFFRACTION100
3.1614-3.97740.21331730.15553285X-RAY DIFFRACTION99
3.9774-19.41720.18311970.16093364X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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