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- PDB-3rtx: Crystal structure of mammalian capping enzyme (Mce1) and Pol II C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rtx
タイトルCrystal structure of mammalian capping enzyme (Mce1) and Pol II CTD complex
要素
  • RNA Polymerase II C-terminal domain
  • mRNA-capping enzyme
キーワードTRANSFERASE / Guanylyltransferase / RNA Polymerase II CTD / lysyl-N-GMP / Nucleus / mRNA capping
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / inorganic triphosphate phosphatase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / 7-methylguanosine mRNA capping / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA guanylyltransferase ...RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / inorganic triphosphate phosphatase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / 7-methylguanosine mRNA capping / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA guanylyltransferase / GTP binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Dna Ligase; domain 1 - #430 / mRNA capping enzyme, bifunctional / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain ...Dna Ligase; domain 1 - #430 / mRNA capping enzyme, bifunctional / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Dna Ligase; domain 1 / Protein-tyrosine phosphatase-like / Nucleic acid-binding, OB-fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANINE / mRNA-capping enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Ghosh, A. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: Structural insights to how mammalian capping enzyme reads the CTD code.
著者: Ghosh, A. / Shuman, S. / Lima, C.D.
履歴
登録2011年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月30日Group: Database references
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA-capping enzyme
B: mRNA-capping enzyme
C: RNA Polymerase II C-terminal domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3975
ポリマ－81,0953
非ポリマー3022
水2,198122
1
A: mRNA-capping enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5842
ポリマ－39,4331
非ポリマー1511
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: mRNA-capping enzyme
C: RNA Polymerase II C-terminal domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8133
ポリマ－41,6622
非ポリマー1511
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area14780 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4290 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area26130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.980, 114.750, 150.220
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

-
要素

#1: タンパク質 mRNA-capping enzyme / HCE / MCE1 / Polynucleotide 5'-triphosphatase / TPase / mRNA 5'-triphosphatase / mRNA ...HCE / MCE1 / Polynucleotide 5'-triphosphatase / TPase / mRNA 5'-triphosphatase / mRNA guanylyltransferase / GTP--RNA guanylyltransferase / GTase


分子量: 39432.590 Da / 分子数: 2 / 断片: GTase domain (UNP residues 226-567) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: C57BL/6 / 遺伝子: Cap1a, MCE1, Rngtt / プラスミド: TOPO-ADAPTED PET28B-SMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O55236, mRNA guanylyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド RNA Polymerase II C-terminal domain


分子量: 2229.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic phosphorylated peptide derived from the C-terminal domain of RNA polymerase II
#3: 化合物 ChemComp-GUN / GUANINE / グアニン


分子量: 151.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H5N5O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.21 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 6% PEG-3350, 100 mM HEPES, 3% dioxane and 5 mM DTT, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月16日 / 詳細: Cryo-Cooled Si(111) double crystal
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 17720 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Χ2: 0.956 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.92.50.21914340.772182.1
2.9-3.022.70.18514740.771183.4
3.02-3.153.30.15915650.88189.9
3.15-3.323.80.12316600.913193.3
3.32-3.534.30.10216540.945194.4
3.53-3.84.90.08117140.964195.6
3.8-4.185.60.0616890.887196.5
4.18-4.796.30.04917440.918197.5
4.79-6.036.20.04917860.885198.1
6.03-506.80.04318551.227198

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.3精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NTase domain of CGT1

解像度: 2.81→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / Data cutoff high absF: 3762173 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 905 5.1 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs-17661 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 27.7591 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 144.24 Å2 / Biso mean: 58.6375 Å2 / Biso min: 17.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.83 Å20 Å20 Å2
2--29 Å20 Å2
3----13.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4244 0 22 122 4388
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.472.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.123
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.013.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.944
LS精密化 シェル解像度: 2.81→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 134 5.1 %
Rwork0.33 2513 -
all-2647 -
obs--90 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION6sep2.parsep2.top
X-RAY DIFFRACTION75ga.par5ga.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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