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- PDB-3rq4: Crystal structure of suppressor of variegation 4-20 homolog 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rq4
タイトルCrystal structure of suppressor of variegation 4-20 homolog 2
要素Histone-lysine N-methyltransferase SUV420H2
キーワードTRANSFERASE / SUV420H2 / suppressor / variegation 4-20 homolog 2 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining ...[histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / heterochromatin / pericentric heterochromatin / PKMTs methylate histone lysines / methylation / histone binding / DNA repair / chromatin binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
KMT5C , SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain ...KMT5C , SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Dong, A. / Zeng, H. / Tempel, W. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2013
タイトル: Crystal structures of the human histone H4K20 methyltransferases SUV420H1 and SUV420H2.
著者: Wu, H. / Siarheyeva, A. / Zeng, H. / Lam, R. / Dong, A. / Wu, X.H. / Li, Y. / Schapira, M. / Vedadi, M. / Min, J.
履歴
登録2011年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年1月15日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SUV420H2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,64932
ポリマ－28,1231
非ポリマー52631
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.680, 60.151, 126.601
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SUV420H2 / Lysine N-methyltransferase 5C / Suppressor of variegation 4-20 homolog 2 / Su(var)4-20 homolog 2 / Suv4-20h2


分子量: 28123.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUV420H2, KMT5C, PP7130 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)V2RpRARE / 参照: UniProt: Q86Y97, histone-lysine N-methyltransferase

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非ポリマー , 5種, 261分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 28 / 由来タイプ: 合成
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 12% PEG8K, 0.1MHepes, 12% Ethylene Glycol, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→63.3 Å / Num. all: 25132 / Num. obs: 25132 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 26.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / Mean I/σ(I) obs: 2.55 / Num. unique all: 1050 / Rsym value: 0.358 / % possible all: 83.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
Coot0.6モデル構築
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SUV420H1

解像度: 1.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 5.163 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22115 805 3.2 %RANDOM
Rwork0.17834 ---
all0.17975 25132 --
obs0.17975 24269 98.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.271 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å20 Å20 Å2
2--1.37 Å20 Å2
3----0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1872 0 60 230 2162
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222029
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021412
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4231.9742765
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90333416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9185264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.73722.6694
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.65915332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6991520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212312
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02444
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7771.51250
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2241.5505
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3722012
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2543779
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6354.5745
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 43 -
Rwork0.277 1529 -
obs--85.81 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.2704 Å / Origin y: 18.0271 Å / Origin z: 81.021 Å
111213212223313233
T0.0175 Å20 Å2-0.0005 Å2-0.0553 Å2-0.0098 Å2--0.0359 Å2
L1.2324 °20.2446 °2-0.1185 °2-1.94 °2-0.5682 °2--1.5844 °2
S0.0168 Å °0.0133 Å °-0.0328 Å °-0.0463 Å °0.0005 Å °-0.0758 Å °0.1368 Å °-0.0034 Å °-0.0173 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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