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万見
- PDB-3rle: Crystal Structure of GRASP55 GRASP domain (residues 7-208) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rle
タイトルCrystal Structure of GRASP55 GRASP domain (residues 7-208)
要素Golgi reassembly-stacking protein 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / PDZ / Tether / Golgin / Golgi
機能・相同性
機能・相同性情報


organelle organization / establishment of protein localization to plasma membrane / organelle assembly / cis-Golgi network / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Golgi organization / response to endoplasmic reticulum stress / spermatogenesis / cell differentiation / Golgi membrane ...organelle organization / establishment of protein localization to plasma membrane / organelle assembly / cis-Golgi network / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Golgi organization / response to endoplasmic reticulum stress / spermatogenesis / cell differentiation / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / membrane
類似検索 - 分子機能
GRASP55/65 / GRASP-type PDZ domain / GRASP55/65 PDZ-like domain / GRASP-type PDZ domain profile. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Golgi reassembly-stacking protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.649 Å
データ登録者Truschel, S.T. / Sengupta, D. / Foote, A. / Heroux, A. / Macbeth, M.R. / Linstedt, A.D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structure of the Membrane-tethering GRASP Domain Reveals a Unique PDZ Ligand Interaction That Mediates Golgi Biogenesis.
著者: Truschel, S.T. / Sengupta, D. / Foote, A. / Heroux, A. / Macbeth, M.R. / Linstedt, A.D.
履歴
登録2011年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Golgi reassembly-stacking protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9921
ポリマ－22,9921
非ポリマー00
水4,414245
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.040, 88.040, 61.195
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Golgi reassembly-stacking protein 2 / GRS2 / Golgi phosphoprotein 6 / GOLPH6 / Golgi reassembly-stacking protein of 55 kDa / GRASP55 / p59


分子量: 22992.213 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal GRASP domain (UNP Residues 2-208) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GORASP2, GOLPH6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 pLys / 参照: UniProt: Q9H8Y8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M imidazole, 0.2M Ammonium Acetate, 25% PEG 400, 10% PEG 20000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.649→62.25 Å / Num. all: 28534 / Num. obs: 26966 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 2.3 / Observed criterion σ(I): 5.5 / 冗長度: 12.5 % / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 58
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
1.649-1.6852.40.524175.3
1.68-1.71180.4
1.71-1.74187
1.74-1.78191.8
1.78-1.82194.7
1.82-1.86197.4
1.86-1.9199.3
1.9-1.961100
1.96-2.011100
2.01-2.081100
2.08-2.151100
2.15-2.241100
2.24-2.341100
2.34-2.461100
2.46-2.621100
2.62-2.821100
2.82-3.111100
3.11-3.551100
3.55-4.481100
4.48-50199.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.649→62.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 1.709 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.3 / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22214 1437 5.1 %RANDOM
Rwork0.17635 ---
obs0.1786 26966 96.04 %-
all-28534 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å2-0 Å2
2---0.05 Å2-0 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.649→62.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1565 0 0 245 1810
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0221669
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1611.9662282
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7955218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.0124.26775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.81515276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8941510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1610.2251
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0211305
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4831.51045
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.44821701
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6643624
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9094.5578
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.649→1.692 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 78 -
Rwork0.267 1550 -
obs--75.76 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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