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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3rl7 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of hDLG1-PDZ1 complexed with APC | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / PDZ-ligand complex / MEMBRANE PROTEIN-SIGNALING PROTEIN complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / membrane raft organization / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / establishment of centrosome localization / GMP kinase activity ...L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / membrane raft organization / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / establishment of centrosome localization / GMP kinase activity / myelin sheath abaxonal region / structural constituent of postsynaptic density / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / NrCAM interactions / astral microtubule organization / gamma-catenin binding / embryonic skeletal system morphogenesis / negative regulation of p38MAPK cascade / reproductive structure development / immunological synapse formation / peristalsis / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / lateral loop / receptor localization to synapse / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / smooth muscle tissue development / bicellular tight junction assembly / cell projection membrane / cortical microtubule organization / pattern specification process / regulation of sodium ion transmembrane transport / Synaptic adhesion-like molecules / negative regulation of microtubule depolymerization / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / protein localization to synapse / catenin complex / beta-catenin destruction complex / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of potassium ion transport / heart valve development / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Trafficking of AMPA receptors / regulation of microtubule-based process / hard palate development / protein-containing complex localization / microtubule plus-end binding / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / node of Ranvier / amyloid precursor protein metabolic process / protein kinase regulator activity / Wnt signalosome / endothelial cell proliferation / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cell fate specification / lens development in camera-type eye / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of myelination / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / endocardial cushion morphogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Apoptotic cleavage of cellular proteins / receptor clustering / establishment or maintenance of cell polarity / dynein complex binding / positive regulation of actin filament polymerization / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / mitotic cytokinesis / phosphoprotein phosphatase activity / basement membrane / Long-term potentiation / immunological synapse / intercalated disc / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / potassium channel regulator activity / T cell proliferation / phosphatase binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / cytoskeletal protein binding / negative regulation of T cell proliferation / actin filament polymerization / ionotropic glutamate receptor binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / actin filament organization 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zhang, Z. / Li, H. / Wu, G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Molecular basis for the recognition of adenomatous polyposis coli by the Discs Large 1 protein. 著者: Zhang, Z. / Li, H. / Chen, L. / Lu, X. / Zhang, J. / Xu, P. / Lin, K. / Wu, G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 220.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 179.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 515.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 522.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 20.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 29.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 225 - 309 / Label seq-ID: 15 - 99
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11865.397 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP RESIDUES 220-317 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1207.338 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.07 % / Mosaicity: 1.686 ° |
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結晶化 | 温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 0.8M Na2HPO4, 0.9M KH2PO4, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 287K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | 検出器: CCD / 日付: 2010年11月30日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97916 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection twin |
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反射 | 解像度: 2.3→50.01 Å / Num. obs: 28225 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Χ2: 1.002 / Net I/σ(I): 12.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1ZOK 解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 16.83 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.046 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 106.68 Å2 / Biso mean: 38.498 Å2 / Biso min: 20 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / 数: 563 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: MEDIUM POSITIONAL / Weight position: 0.5
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.299→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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