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- PDB-3rl7: Crystal structure of hDLG1-PDZ1 complexed with APC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rl7
タイトルCrystal structure of hDLG1-PDZ1 complexed with APC
要素
  • 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein
  • Disks large homolog 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / PDZ-ligand complex / MEMBRANE PROTEIN-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / membrane raft organization / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / establishment of centrosome localization / GMP kinase activity ...L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / membrane raft organization / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / establishment of centrosome localization / GMP kinase activity / myelin sheath abaxonal region / structural constituent of postsynaptic density / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / NrCAM interactions / astral microtubule organization / gamma-catenin binding / embryonic skeletal system morphogenesis / negative regulation of p38MAPK cascade / reproductive structure development / immunological synapse formation / peristalsis / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / lateral loop / receptor localization to synapse / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / smooth muscle tissue development / bicellular tight junction assembly / cell projection membrane / cortical microtubule organization / pattern specification process / regulation of sodium ion transmembrane transport / Synaptic adhesion-like molecules / negative regulation of microtubule depolymerization / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / protein localization to synapse / catenin complex / beta-catenin destruction complex / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of potassium ion transport / heart valve development / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Trafficking of AMPA receptors / regulation of microtubule-based process / hard palate development / protein-containing complex localization / microtubule plus-end binding / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / node of Ranvier / amyloid precursor protein metabolic process / protein kinase regulator activity / Wnt signalosome / endothelial cell proliferation / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cell fate specification / lens development in camera-type eye / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of myelination / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / endocardial cushion morphogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Apoptotic cleavage of cellular proteins / receptor clustering / establishment or maintenance of cell polarity / dynein complex binding / positive regulation of actin filament polymerization / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / mitotic cytokinesis / phosphoprotein phosphatase activity / basement membrane / Long-term potentiation / immunological synapse / intercalated disc / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / potassium channel regulator activity / T cell proliferation / phosphatase binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / cytoskeletal protein binding / negative regulation of T cell proliferation / actin filament polymerization / ionotropic glutamate receptor binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / actin filament organization
類似検索 - 分子機能
L27-1 / L27_1 / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain ...L27-1 / L27_1 / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / APC repeat / SAMP Motif / EB-1 Binding Domain / APC basic domain / APC 15 residue motif / Adenomatous polyposis coli tumour suppressor protein / Armadillo-associated region on APC / Unstructured region on APC between 1st and 2nd catenin-bdg motifs / Unstructured region on APC between 1st two creatine-rich regions / Unstructured region on APC between APC_crr and SAMP / Unstructured region on APC between SAMP and APC_crr / Unstructured region on APC between APC_crr regions 5 and 6 / Coiled-coil N-terminus of APC, dimerisation domain / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenomatous polyposis coli protein / Disks large homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Zhang, Z. / Li, H. / Wu, G.
引用ジャーナル: Plos One / : 2011
タイトル: Molecular basis for the recognition of adenomatous polyposis coli by the Discs Large 1 protein.
著者: Zhang, Z. / Li, H. / Chen, L. / Lu, X. / Zhang, J. / Xu, P. / Lin, K. / Wu, G.
履歴
登録2011年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Disks large homolog 1
A: Disks large homolog 1
C: Disks large homolog 1
D: Disks large homolog 1
E: Disks large homolog 1
F: Disks large homolog 1
G: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein
H: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein
I: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein
J: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein
K: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein
L: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,43612
ポリマ-78,43612
非ポリマー00
1,02757
1
A: Disks large homolog 1
G: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0732
ポリマ-13,0732
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Disks large homolog 1
H: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0732
ポリマ-13,0732
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Disks large homolog 1
J: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0732
ポリマ-13,0732
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Disks large homolog 1
I: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0732
ポリマ-13,0732
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Disks large homolog 1
K: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0732
ポリマ-13,0732
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Disks large homolog 1
L: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0732
ポリマ-13,0732
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.627, 105.627, 50.830
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number143
Space group name H-MP3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 225 - 309 / Label seq-ID: 15 - 99

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BA
2AB
3CC
4DD
5EE
6FF

-
要素

#1: タンパク質
Disks large homolog 1 / Synapse-associated protein 97 / SAP-97 / SAP97 / hDlg


分子量: 11865.397 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP RESIDUES 220-317 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLG1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12959
#2: タンパク質・ペプチド
11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein / APC-C11


分子量: 1207.338 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P25054
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.07 % / Mosaicity: 1.686 °
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.8M Na2HPO4, 0.9M KH2PO4, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 287K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97916 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2010年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.262
11h+k,-k,-l20.239
11-h,-k,l30.261
11K, H, -L40.238
反射解像度: 2.3→50.01 Å / Num. obs: 28225 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Χ2: 1.002 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.384.90.35328121.0041100
2.38-2.484.90.29728141.0011100
2.48-2.594.90.23428351.0061100
2.59-2.735.10.18728561.0091100
2.73-2.95.50.15128121.0031100
2.9-3.125.90.12128071.0011100
3.12-3.446.40.11428380.9991100
3.44-3.936.80.128171.0021100
3.93-4.956.90.07528161.0021100
4.95-506.90.06128181.001199.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZOK
解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 16.83 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.046 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2314 1392 4.9 %RANDOM
Rwork0.1925 ---
obs0.1944 28155 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 106.68 Å2 / Biso mean: 38.498 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.62 Å20 Å20 Å2
2--14.62 Å20 Å2
3----29.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4295 0 0 57 4352
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0224318
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.971.9655808
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7115548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.35123.163196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.62715759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7951546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2687
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023189
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / : 563 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: MEDIUM POSITIONAL / Weight position: 0.5

Dom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
1B0.49
2A0.5
3C0.47
4D0.42
5E0.44
6F0.4
LS精密化 シェル解像度: 2.299→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 100 -
Rwork0.231 1936 -
all-2036 -
obs--98.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5291-0.4846-0.30162.8960.29081.92340.0299-0.0750.10310.014-0.06050.0742-0.1888-0.17850.03060.02040.0161-0.01160.0221-0.00430.089639.9335-20.6765-4.7908
21.115-0.17680.14772.5338-0.53021.418-0.06540.10980.1254-0.0198-0.00650.1-0.247-0.07060.07190.06250.00240.00670.0198-0.00870.100850.254-14.035217.3585
31.36040.1804-0.74450.9317-0.67541.5987-0.00240.0260.1605-0.1055-0.0355-0.164-0.15450.23080.03790.1208-0.0179-0.02040.0901-0.01010.150812.22710.252417.5968
42.0541-0.16650.28622.0543-0.55081.49550.012-0.0558-0.13310.0905-0.0102-0.13130.03350.1382-0.00180.01740.02450.00660.084-0.02170.116913.4146-9.9981-4.4952
51.20620.65380.00440.3906-0.10690.68760.0782-0.10680.02920.0366-0.05450.0680.1049-0.1981-0.02360.16950.01970.01510.1849-0.0040.222338.703825.0949-5.1159
60.90630.0238-0.17091.81440.24571.4194-0.03840.1449-0.1292-0.0879-0.0072-0.03670.0584-0.01460.04560.0933-0.0191-0.01910.030.00110.170254.796213.916517.1066
70.9684-0.9454-0.18015.25140.97090.1977-0.7099-0.33470.06410.2620.73110.52950.03750.1517-0.02130.51340.1851-0.03240.16460.00320.432349.2039-4.424224.791
845.0916-20.0296-2.245411.70354.7685.1781-0.06460.5250.5925-0.2953-0.28090.0123-0.4323-0.08790.34550.12560.03260.00380.10590.07290.159132.3639-14.9696-13.2771
94.42411.3845-2.70640.4983-0.89811.7010.00930.4637-0.0304-0.13640.0014-0.04840.0996-0.1715-0.01070.32870.2890.06230.3267-0.04350.319821.6409-16.6215-12.6454
103.43036.2029-1.148418.14251.41062.14240.0530.00040.44920.18350.21870.54570.04430.1085-0.27170.1518-0.0255-0.0550.30160.01090.221519.865116.442525.6511
1137.134-3.842916.51570.4031-1.71627.3546-0.4566-0.51651.2392-0.0008-0.0013-0.0933-0.1277-0.22490.45790.46090.0265-0.17610.4134-0.00220.438731.26622.0446-13.1611
122.6724-1.153710.21730.5029-4.395739.12220.186-0.2053-0.0893-0.04350.02390.10491.2237-0.7424-0.20991.14780.11530.81980.12480.06140.950955.12795.384225.3685
130.1761-0.0794-0.02120.0464-0.00040.01310.03350.1115-0.0070.0115-0.0479-0.0047-0.0318-0.00950.01450.08150.0081-0.02450.08320.01330.074631.4371-2.71164.8052
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B219 - 310
2X-RAY DIFFRACTION2A220 - 309
3X-RAY DIFFRACTION3C220 - 310
4X-RAY DIFFRACTION4D219 - 310
5X-RAY DIFFRACTION5E220 - 310
6X-RAY DIFFRACTION6F219 - 309
7X-RAY DIFFRACTION7G2837 - 2843
8X-RAY DIFFRACTION8H2838 - 2842
9X-RAY DIFFRACTION9I2838 - 2842
10X-RAY DIFFRACTION10J2838 - 2843
11X-RAY DIFFRACTION11K2839 - 2843
12X-RAY DIFFRACTION12L2839 - 2842
13X-RAY DIFFRACTION13B1 - 54

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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