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- PDB-3rl0: Truncated SNARE complex with complexin (P1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rl0
タイトルTruncated SNARE complex with complexin (P1)
要素
  • (Synaptosomal-associated protein 25) x 2
  • Complexin-1
  • Syntaxin-1A
  • Vesicle-associated membrane protein 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN/EXOCYTOSIS / SNARE proteins / membrane fusion / MEMBRANE PROTEIN-EXOCYTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-3-complexin complex / regulation of exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / Toxicity of tetanus toxin (tetX) / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / myosin head/neck binding / neurotransmitter uptake ...synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-3-complexin complex / regulation of exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / Toxicity of tetanus toxin (tetX) / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / myosin head/neck binding / neurotransmitter uptake / Toxicity of botulinum toxin type F (botF) / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / Toxicity of botulinum toxin type E (botE) / presynaptic dense core vesicle exocytosis / trans-Golgi Network Vesicle Budding / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / Toxicity of botulinum toxin type B (botB) / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulated exocytosis / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / synaptic vesicle docking / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / zymogen granule membrane / regulation of synaptic vesicle priming / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / response to gravity / clathrin-sculpted monoamine transport vesicle membrane / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / vesicle docking / ribbon synapse / eosinophil degranulation / regulation of exocytosis / secretion by cell / SNAP receptor activity / SNARE complex / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / chloride channel inhibitor activity / positive regulation of intracellular protein transport / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / vesicle fusion / regulation of vesicle-mediated transport / calcium-ion regulated exocytosis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / actomyosin / LGI-ADAM interactions / hormone secretion / Golgi to plasma membrane protein transport / ATP-dependent protein binding / neuron projection terminus / protein localization to membrane / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / clathrin-coated vesicle / insulin secretion / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / Other interleukin signaling / neurotransmitter transport / Lysosome Vesicle Biogenesis / synaptic vesicle priming / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / myosin binding / Insulin processing / regulation of neuron projection development / exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / associative learning / tertiary granule membrane / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / voltage-gated potassium channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / response to glucose / calcium channel inhibitor activity / specific granule membrane / vesicle-mediated transport / presynaptic active zone membrane / photoreceptor inner segment / somatodendritic compartment / endomembrane system / regulation of insulin secretion / secretory granule
類似検索 - 分子機能
Single Helix bin / Synaphin / Synaphin protein / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin ...Single Helix bin / Synaphin / Synaphin protein / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Synaptobrevin-like / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Complexin-1 / Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Kuemmel, D. / Reinisch, K.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2011
タイトル: Complexin cross-links prefusion SNAREs into a zigzag array.
著者: Kummel, D. / Krishnakumar, S.S. / Radoff, D.T. / Li, F. / Giraudo, C.G. / Pincet, F. / Rothman, J.E. / Reinisch, K.M.
履歴
登録2011年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月24日Group: Database references
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Vesicle-associated membrane protein 2
F: Syntaxin-1A
G: Synaptosomal-associated protein 25
H: Synaptosomal-associated protein 25
I: Vesicle-associated membrane protein 2
J: Syntaxin-1A
K: Synaptosomal-associated protein 25
L: Synaptosomal-associated protein 25
M: Vesicle-associated membrane protein 2
N: Syntaxin-1A
O: Synaptosomal-associated protein 25
P: Synaptosomal-associated protein 25
Q: Vesicle-associated membrane protein 2
R: Syntaxin-1A
S: Synaptosomal-associated protein 25
T: Synaptosomal-associated protein 25
U: Vesicle-associated membrane protein 2
V: Syntaxin-1A
W: Synaptosomal-associated protein 25
X: Synaptosomal-associated protein 25
Y: Vesicle-associated membrane protein 2
Z: Syntaxin-1A
a: Synaptosomal-associated protein 25
b: Synaptosomal-associated protein 25
c: Vesicle-associated membrane protein 2
d: Syntaxin-1A
e: Synaptosomal-associated protein 25
f: Synaptosomal-associated protein 25
g: Complexin-1
h: Complexin-1
i: Complexin-1
j: Complexin-1
k: Complexin-1
l: Complexin-1
m: Complexin-1
n: Complexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)288,37740
ポリマ-288,37740
非ポリマー00
00
1
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
g: Complexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0475
ポリマ-36,0475
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タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10590 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area17640 Å2
2
E: Vesicle-associated membrane protein 2
F: Syntaxin-1A
G: Synaptosomal-associated protein 25
H: Synaptosomal-associated protein 25
h: Complexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0475
ポリマ-36,0475
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10350 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area17960 Å2
3
I: Vesicle-associated membrane protein 2
J: Syntaxin-1A
K: Synaptosomal-associated protein 25
L: Synaptosomal-associated protein 25
i: Complexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0475
ポリマ-36,0475
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10900 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area17250 Å2
4
M: Vesicle-associated membrane protein 2
N: Syntaxin-1A
O: Synaptosomal-associated protein 25
P: Synaptosomal-associated protein 25
j: Complexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0475
ポリマ-36,0475
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10940 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
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5
Q: Vesicle-associated membrane protein 2
R: Syntaxin-1A
S: Synaptosomal-associated protein 25
T: Synaptosomal-associated protein 25
k: Complexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0475
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非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10450 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area17770 Å2
6
U: Vesicle-associated membrane protein 2
V: Syntaxin-1A
W: Synaptosomal-associated protein 25
X: Synaptosomal-associated protein 25
l: Complexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0475
ポリマ-36,0475
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10240 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area17680 Å2
7
Y: Vesicle-associated membrane protein 2
Z: Syntaxin-1A
a: Synaptosomal-associated protein 25
b: Synaptosomal-associated protein 25
m: Complexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0475
ポリマ-36,0475
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10730 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area16940 Å2
8
c: Vesicle-associated membrane protein 2
d: Syntaxin-1A
e: Synaptosomal-associated protein 25
f: Synaptosomal-associated protein 25
n: Complexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0475
ポリマ-36,0475
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10690 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area16780 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)53.745, 127.357, 142.725
Angle α, β, γ (deg.)107.49, 90.01, 90.05
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
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NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
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NCSアンサンブル:
ID
1
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3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
Vesicle-associated membrane protein 2 / VAMP-2 / Synaptobrevin-2


分子量: 4254.826 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 28-60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VAMP2, SYB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63027
#2: タンパク質
Syntaxin-1A / Neuron-specific antigen HPC-1 / Synaptotagmin-associated 35 kDa protein / P35A


分子量: 7551.502 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 191-253 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stx1a, Sap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32851
#3: タンパク質
Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 9500.615 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 7-82 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP25, SNAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60880
#4: タンパク質
Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 7427.250 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 141-203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP25, SNAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60880
#5: タンパク質
Complexin-1 / Complexin I / CPX I / Synaphin-2


分子量: 7312.962 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPLX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14810
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.93 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 13-15% polyethyleneglycol (PEG) 5000MME, 0.2 M ammonium sulfate, 0.01 M EDTA, and 0.1 M Tris pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月16日
放射モノクロメーター: Cryogenically cooled double crystal monochrometer
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.47
反射解像度: 3.8→30 Å / Num. all: 70400 / % possible obs: 83.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 3.8→3.94 Å / % possible all: 80.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / SU B: 174.715 / SU ML: 1.032 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.987 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.345 1872 5.4 %RANDOM
Rwork0.306 ---
obs0.308 32506 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 116.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.35 Å2-0.1 Å2-0.18 Å2
2---15.82 Å2-4.36 Å2
3---18.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17672 0 0 0 17672
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
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X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0440.22579
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X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
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Refine LS restraints NCS

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38e811tight thermal0.020.5
41D729tight thermal0.020.5
42H729tight thermal0.020.5
43L729tight thermal0.020.5
44P729tight thermal0.020.5
45T729tight thermal0.020.5
46X729tight thermal0.020.5
47b729tight thermal0.020.5
48f729tight thermal0.020.5
51g22medium thermal0.362
52h22medium thermal0.482
53k22medium thermal0.592
54I22medium thermal0.922
61i581medium thermal0.52
62j581medium thermal0.262
63m581medium thermal0.272
64n581medium thermal0.22
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.9 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rwork0.409 2271
Rfree-0
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8617-3.9102-0.55677.84480.81571.42320.0888-0.1040.1569-0.4278-0.02070.33820.06730.0488-0.0680.1584-0.09790.04340.1438-0.13240.28387.670825.6658.2294
22.3453.48540.67138.63941.55311.11820.0134-0.01140.00210.66820.01160.37110.14650.1132-0.0250.12910.03120.03680.0879-0.08630.2151-19.142-13.884718.5063
33.3338-3.42-1.93727.54393.34243.7247-0.0443-0.09730.1355-0.1796-0.03550.027-0.01530.14910.07980.1174-0.1011-0.02390.13740.01290.0194-18.461917.80462.3887
43.70113.49913.31474.97283.54914.92940.0217-0.212-0.01790.1328-0.0887-0.06570.0427-0.08160.0670.08710.01190.04750.03520.00450.03948.4711-6.410126.2915
52.1998-3.334-0.69918.34271.47521.1591-0.0166-0.06790.035-0.49670.04940.3934-0.0610.0648-0.03280.1027-0.0257-0.02670.0636-0.09140.23967.5154-20.9014-51.9853
63.15264.3560.17419.93390.44010.79460.06040.0389-0.1470.4519-0.03520.3857-0.00120.0178-0.02520.14190.0928-0.02890.1262-0.06590.194-18.7666-60.04-41.634
74.2488-3.9576-3.47235.22863.34175.06140.110.17470.0778-0.1571-0.0885-0.1364-0.0372-0.1212-0.02150.0726-0.0256-0.01450.03730.00690.0113-18.451-28.5202-59.4202
84.42373.60381.89027.8042.91654.1846-0.00090.09410.02370.2252-0.0650.07230.0841-0.03660.06590.10040.11690.07670.1770.10040.06228.2257-53.7506-36.6041
92.46832.08851.11552.44770.71050.842-0.83771.24280.5421-0.15391.04551.1989-0.34680.7763-0.20790.9842-0.2610.23520.79250.07541.104420.65355.30614.1753
100.3504-0.16540.32830.0806-0.15330.4236-0.1132-0.0067-0.63650.13970.2350.334-0.31680.2947-0.12180.58190.0930.35430.79810.55612.0196-6.1893-43.111220.195
116.2946-17.2041-7.127749.764320.69158.7008-1.0154-0.3863-0.2640.99310.96050.72050.28320.58610.0551.1244-0.02570.20470.8227-0.08730.3577-8.704414.441845.5089
123.96680.0736-0.38070.0037-0.01640.1117-0.33011.53551.6816-0.03020.27250.0690.33130.02270.05761.27750.2251-0.08281.10890.20071.538820.74087.6995-53.4913
131.7526-5.2732-1.563820.83056.35452.0734-0.4536-0.332-0.1475-0.61720.62240.5021-0.24180.2905-0.16870.80510.1676-0.05910.2632-0.070.7795-6.0912-90.535-37.4695
142.49437.70092.698227.97799.75933.4562-0.61230.3457-0.0868-0.02710.8312-0.20490.04680.3102-0.21890.9872-0.0909-0.11940.7123-0.0490.2536-35.4177-50.4061-78.9744
152.6422-10.3225-2.222344.25699.42472.0149-0.5932-0.2563-0.05490.71610.6195-0.08430.20870.0858-0.02630.7860.06660.09320.8131-0.06760.3403-6.9386-28.5611-20.3604
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A26 - 60
2X-RAY DIFFRACTION1B191 - 249
3X-RAY DIFFRACTION1C8 - 79
4X-RAY DIFFRACTION1D139 - 200
5X-RAY DIFFRACTION2E26 - 60
6X-RAY DIFFRACTION2F191 - 251
7X-RAY DIFFRACTION2G8 - 81
8X-RAY DIFFRACTION2H139 - 199
9X-RAY DIFFRACTION3I27 - 60
10X-RAY DIFFRACTION3J190 - 248
11X-RAY DIFFRACTION3K9 - 79
12X-RAY DIFFRACTION3L139 - 202
13X-RAY DIFFRACTION4M25 - 60
14X-RAY DIFFRACTION4N191 - 247
15X-RAY DIFFRACTION4O8 - 79
16X-RAY DIFFRACTION4P139 - 202
17X-RAY DIFFRACTION5Q26 - 60
18X-RAY DIFFRACTION5R191 - 251
19X-RAY DIFFRACTION5S10 - 79
20X-RAY DIFFRACTION5T139 - 200
21X-RAY DIFFRACTION6U26 - 60
22X-RAY DIFFRACTION6V191 - 248
23X-RAY DIFFRACTION6W8 - 77
24X-RAY DIFFRACTION6X139 - 201
25X-RAY DIFFRACTION7Y26 - 60
26X-RAY DIFFRACTION7Z190 - 247
27X-RAY DIFFRACTION7a10 - 79
28X-RAY DIFFRACTION7b139 - 199
29X-RAY DIFFRACTION8c27 - 60
30X-RAY DIFFRACTION8d190 - 248
31X-RAY DIFFRACTION8e8 - 79
32X-RAY DIFFRACTION8f139 - 200
33X-RAY DIFFRACTION9g24 - 70
34X-RAY DIFFRACTION10h25 - 70
35X-RAY DIFFRACTION11j26 - 70
36X-RAY DIFFRACTION12k25 - 70
37X-RAY DIFFRACTION13l24 - 70
38X-RAY DIFFRACTION14m26 - 70
39X-RAY DIFFRACTION15n26 - 70

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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