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- PDB-2wt7: Crystal structure of the bZIP heterodimeric complex MafB:cFos bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wt7
タイトルCrystal structure of the bZIP heterodimeric complex MafB:cFos bound to DNA
要素
  • (MODIFIED T-MARE ...) x 2
  • PROTO-ONCOGENE PROTEIN C-FOS
  • TRANSCRIPTION FACTOR MAFB
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION / NUCLEUS / ACTIVATOR / REPRESSOR / DNA-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / DIFFERENTIATION / TUMOR SUPPRESSOR / PROLIFERATION / PROTO-ONCOGENE
機能・相同性
機能・相同性情報


rhombomere 6 development / abducens nerve formation / rhombomere 5 development / brain segmentation / cornified envelope assembly / medium-term memory / transcription factor AP-1 complex / negative regulation of erythrocyte differentiation / FCERI mediated MAPK activation / mononuclear cell differentiation ...rhombomere 6 development / abducens nerve formation / rhombomere 5 development / brain segmentation / cornified envelope assembly / medium-term memory / transcription factor AP-1 complex / negative regulation of erythrocyte differentiation / FCERI mediated MAPK activation / mononuclear cell differentiation / segment specification / cellular response to prolactin / response to gravity / Activation of the AP-1 family of transcription factors / skeletal muscle cell proliferation / Oxidative Stress Induced Senescence / cellular response to zinc ion starvation / respiratory gaseous exchange by respiratory system / neural retina development / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / conditioned taste aversion / SMAD protein signal transduction / positive regulation of osteoclast differentiation / myoblast proliferation / inner ear morphogenesis / cellular response to parathyroid hormone stimulus / response to corticosterone / negative regulation of osteoclast differentiation / skeletal muscle cell differentiation / R-SMAD binding / response to immobilization stress / response to light stimulus / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / keratinocyte differentiation / response to cAMP / response to muscle stretch / response to nutrient / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / osteoclast differentiation / cellular response to calcium ion / thymus development / transcription coregulator binding / response to progesterone / response to activity / female pregnancy / cellular response to reactive oxygen species / response to insulin / promoter-specific chromatin binding / protein-DNA complex / protein processing / cerebral cortex development / positive regulation of miRNA transcription / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / response to toxic substance / neuron differentiation / nervous system development / cellular response to tumor necrosis factor / T cell differentiation in thymus / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / gene expression / cellular response to hypoxia / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to lipopolysaccharide / sequence-specific DNA binding / in utero embryonic development / response to ethanol / transcription by RNA polymerase II / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex binding / positive regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Maf transcription factor, N-terminal / Maf N-terminal region / Transcription factor Maf family / AP-1 transcription factor / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP transcription factor / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. ...Maf transcription factor, N-terminal / Maf N-terminal region / Transcription factor Maf family / AP-1 transcription factor / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP transcription factor / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / DNA / DNA (> 10) / Protein c-Fos / Transcription factor MafB
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Pogenberg, V. / Holton, S. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Design of a bZIP Transcription Factor with Homo/Heterodimer-Induced DNA-Binding Preference.
著者: Pogenberg, V. / Consani Textor, L. / Vanhille, L. / Holton, S.J. / Sieweke, M.H. / Wilmanns, M.
履歴
登録2009年9月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22014年2月26日Group: Database references
改定 1.32014年3月19日Group: Database references
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTO-ONCOGENE PROTEIN C-FOS
B: TRANSCRIPTION FACTOR MAFB
C: MODIFIED T-MARE MOTIF
D: MODIFIED T-MARE MOTIF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3305
ポリマ－28,2354
非ポリマー951
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6840 Å2
ΔGint-58.7 kcal/mol
Surface area15640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.676, 146.676, 51.117
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2034-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PROTO-ONCOGENE PROTEIN C-FOS / CFOS / CELLULAR ONCOGENE FOS


分子量: 7524.621 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 138-200 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODON PLUS RIL / 参照: UniProt: P01101
#2: タンパク質 TRANSCRIPTION FACTOR MAFB / MAFB / MAF-B / V-MAF MUSCULOAPONEUROTIC FIBROSARCOMA ONCOGENE HOMOLOG B / TRANSCRIPTION FACTOR MAF- ...MAFB / MAF-B / V-MAF MUSCULOAPONEUROTIC FIBROSARCOMA ONCOGENE HOMOLOG B / TRANSCRIPTION FACTOR MAF-1 / SEGMENTATION PROTEIN KR / KREISLER


分子量: 10915.589 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 214-303 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODON PLUS RIL / 参照: UniProt: P54841

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MODIFIED T-MARE ... , 2種, 2分子 CD

#3: DNA鎖 MODIFIED T-MARE MOTIF


分子量: 4897.204 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#4: DNA鎖 MODIFIED T-MARE MOTIF


分子量: 4897.204 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)

-
非ポリマー , 2種, 173分子

#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 298 TO SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG X1110.8162
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG BW7A21.501
検出器
タイプID検出器日付
MAR555 FLAT PANEL1IMAGE PLATE2006年6月5日
MARESEARCH2CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.81621
21.5011
反射解像度: 2.3→47.4 Å / Num. obs: 28122 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2.4 / 冗長度: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 57.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0069精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.3→127 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 5.433 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.186 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25579 1415 5 %RANDOM
Rwork0.22826 ---
obs0.22967 26707 99.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.611 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20.24 Å20 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3----0.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→127 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1290 650 5 172 2117
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212094
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3912.3622946
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.155165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.77123.33381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.99415307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9591522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6861.5796
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.36621285
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.81431298
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8564.51658
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 102 -
Rwork0.293 1962 -
obs--98.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4351-1.0811-0.22577.68390.41930.12110.06770.0833-0.0734-0.3980.0364-0.33810.05210.0016-0.1042-0.1627-0.04910.0039-0.1296-0.01920.080341.35-39.304-6.19
21.5458-0.58691.41643.00480.119710.0205-0.0288-0.0575-0.01890.19650.05210.0441-0.0852-0.1527-0.0234-0.1501-0.0516-0.007-0.25150.0002-0.20534.909-18.186-1.694
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A138 - 200
2X-RAY DIFFRACTION1B214 - 303
3X-RAY DIFFRACTION2C1 - 16
4X-RAY DIFFRACTION2D1 - 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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