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万見
- PDB-3rjo: Crystal Structure of ERAP1 Peptide Binding Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rjo
タイトルCrystal Structure of ERAP1 Peptide Binding Domain
要素Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
キーワードHYDROLASE / ERAP1 / Aminopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / regulation of innate immune response / peptide catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis ...interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / regulation of innate immune response / peptide catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis / aminopeptidase activity / peptide binding / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / response to bacterium / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / regulation of blood pressure / positive regulation of angiogenesis / angiogenesis / endopeptidase activity / adaptive immune response / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Zincin-like fold / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain ...Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Zincin-like fold / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Guo, H.-C. / Lakshminarasimhan, D. / Gandhi, A.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2011
タイトル: Structural insights into the molecular ruler mechanism of the endoplasmic reticulum aminopeptidase ERAP1.
著者: Gandhi, A. / Lakshminarasimhan, D. / Sun, Y. / Guo, H.C.
履歴
登録2011年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月7日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8403
ポリマ－48,7161
非ポリマー1242
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.840, 67.310, 65.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1 / ARTS-1 / Adipocyte-derived leucine aminopeptidase / A-LAP / Aminopeptidase PILS / Puromycin- ...ARTS-1 / Adipocyte-derived leucine aminopeptidase / A-LAP / Aminopeptidase PILS / Puromycin-insensitive leucyl-specific aminopeptidase / PILS-AP / Type 1 tumor necrosis factor receptor shedding aminopeptidase regulator


分子量: 48715.746 Da / 分子数: 1 / 断片: ERAP1, residues 530-941 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERAP1, APPILS, ARTS1, KIAA0525, UNQ584/PRO1154
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NZ08, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.12 %
結晶化温度: 298 K / pH: 8.5
詳細: 12% PEG 6000, 0.2M MgCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月5日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. obs: 23337 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.591.50.227170.9
2.59-2.691.80.233183.5
2.69-2.822.20.222193.2
2.82-2.962.60.21198.4
2.96-3.153.10.184199.5
3.15-3.393.40.144199.7
3.39-3.733.50.115199.7
3.73-4.273.50.093199.9
4.27-5.393.40.071100
5.39-1003.60.051199.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0110精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→53.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 6.492 / SU ML: 0.159 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.295 / ESU R Free: 0.244 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26231 1199 5.1 %RANDOM
Rwork0.19241 ---
obs0.19589 22138 99.45 %-
all-17383 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.882 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å20 Å2-0.23 Å2
2---0.26 Å20 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→53.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3336 0 8 145 3489
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0470.0223421
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1131.9414615
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3365405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.92724.233163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.12915629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0051518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2507
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022537
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9751.52027
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.89623277
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.35331394
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3374.51338
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 71 -
Rwork0.248 1672 -
obs--99.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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