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- PDB-3rgq: Crystal Structure of PTPMT1 in complex with PI(5)P -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rgq
タイトルCrystal Structure of PTPMT1 in complex with PI(5)P
要素Protein-tyrosine phosphatase mitochondrial 1
キーワードHYDROLASE / phosphatidylglycerol phosphate (PGP) phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylglycerophosphatase / phosphatidylglycerophosphatase activity / cardiolipin biosynthetic process / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity ...phosphatidylglycerophosphatase / phosphatidylglycerophosphatase activity / cardiolipin biosynthetic process / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / mitochondrial inner membrane / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylglycerophosphatase and protein-tyrosine phosphatase 1 / Phosphatidylglycerophosphatase and protein-tyrosine phosphatase 1-like / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Phosphatidylglycerophosphatase and protein-tyrosine phosphatase 1 / Phosphatidylglycerophosphatase and protein-tyrosine phosphatase 1-like / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5P5 / Phosphatidylglycerophosphatase and protein-tyrosine phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Xiao, J. / Engel, J.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural and functional analysis of PTPMT1, a phosphatase required for cardiolipin synthesis.
著者: Xiao, J. / Engel, J.L. / Zhang, J. / Chen, M.J. / Manning, G. / Dixon, J.E.
履歴
登録2011年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Database references
改定 1.32011年8月3日Group: Database references
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine phosphatase mitochondrial 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3372
ポリマ－17,7831
非ポリマー5541
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.019, 67.914, 32.088
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.560, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-273-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine phosphatase mitochondrial 1 / PTEN-like phosphatase / Phosphoinositide lipid phosphatase


分子量: 17782.557 Da / 分子数: 1 / 変異: C200S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Plip, Ptpmt1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q66GT5, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-5P5 / (2R)-3-{[(S)-hydroxy{[(1R,2R,3R,4R,5S,6R)-2,3,4,6-tetrahydroxy-5-(phosphonooxy)cyclohexyl]oxy}phosphoryl]oxy}propane-1,2-diyl dibutanoate


分子量: 554.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H32O16P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.11 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 3350, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 11902 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Χ2: 0.639 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.05-2.093.40.245640.588192.6
2.09-2.123.50.225570.565192.7
2.12-2.163.50.1875700.574195.5
2.16-2.213.70.1755760.527197
2.21-2.263.70.1626090.568197.6
2.26-2.313.70.155870.596197.5
2.31-2.373.80.1255940.578198.7
2.37-2.433.80.1256010.638198.4
2.43-2.53.80.1075920.533198
2.5-2.583.80.0965920.573198.7
2.58-2.683.70.0876170.593198.1
2.68-2.783.80.0825730.621199.3
2.78-2.913.80.0716120.645198.2
2.91-3.063.70.0685830.745199.3
3.06-3.253.70.0556230.753198.7
3.25-3.513.70.055960.798199.2
3.51-3.863.60.0455970.823199.3
3.86-4.423.60.0396140.793199.4
4.42-5.563.70.0366160.657199.2
5.56-503.60.0316290.594199.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 32.59 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å44.72 Å
Translation2.5 Å44.72 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.6.3_473精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→44.715 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8657 / SU ML: 0.22 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2146 572 4.81 %
Rwork0.1729 --
obs0.1748 11896 97.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.157 Å2 / ksol: 0.387 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 97.19 Å2 / Biso mean: 27.9437 Å2 / Biso min: 9.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.9438 Å20 Å2-2.6031 Å2
2---5.9825 Å20 Å2
3----5.9613 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→44.715 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1248 0 31 141 1420
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031303
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7721765
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059204
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003216
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.115523
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.05-2.25150.24781450.18192704284994
2.2515-2.57730.23631370.17522840297798
2.5773-3.2470.23721440.17512871301599
3.247-44.72550.18451460.16842909305599
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.2624 Å / Origin y: -7.0844 Å / Origin z: 7.1619 Å
111213212223313233
T0.1151 Å2-0.0111 Å20.0097 Å2-0.0862 Å2-0.0018 Å2--0.072 Å2
L1.3066 °20.6601 °20.9097 °2-1.3861 °20.6783 °2--1.751 °2
S0.1067 Å °-0.1279 Å °-0.0273 Å °0.2326 Å °-0.1079 Å °-0.003 Å °0.2234 Å °-0.002 Å °-0.0005 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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