+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7jtz | ||||||
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Title | Yeast Glo3 GAP domain | ||||||
Components | ADP-ribosylation factor GTPase-activating protein GLO3 | ||||||
Keywords | PROTEIN TRANSPORT / ArfGAP domain / GTPase activating protein domain / membrane trafficking / COPI | ||||||
Function / homology | Function and homology information COPI coating of Golgi vesicle / COPI-coated vesicle / COPI vesicle coat / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / GTPase activator activity / protein transport / Golgi membrane / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.07 Å | ||||||
Authors | Xie, B. / Jackson, L.P. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Adv Biol Regul / Year: 2021 Title: The Glo3 GAP crystal structure supports the molecular niche model for ArfGAPs in COPI coats. Authors: Xie, B. / Jung, C. / Chandra, M. / Engel, A. / Kendall, A.K. / Jackson, L.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7jtz.cif.gz | 293 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7jtz.ent.gz | 198.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7jtz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jt/7jtz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jt/7jtz | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2p57S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 17743.281 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: GLO3, YER122C / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P38682 #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.13 Å3/Da / Density % sol: 42.38 % / Description: needle/blade shape |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.6 / Details: 2.0 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 1.77118 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Oct 22, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.77118 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.07→41.2017 Å / Num. obs: 34082 / % possible obs: 93.55 % / Redundancy: 2 % / Biso Wilson estimate: 37.55 Å2 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/σ(I): 13 |
Reflection shell | Resolution: 2.07→2.14 Å / Num. unique obs: 34082 / Rrim(I) all: 0.11 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2P57 Resolution: 2.07→41.2 Å / SU ML: 0.3281 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 29.2325 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 51.45 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.07→41.2 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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