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- PDB-3rg0: Structural and functional relationships between the lectin and ar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rg0
タイトルStructural and functional relationships between the lectin and arm domains of calreticulin
要素Calreticulinカルレティキュリン
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / beta-sandwich / monoglucosylated proteins binding / carbohydrate binding (炭水化物) / calcium binding (カルシウム) / endoplasmic reticulum (小胞体)
機能・相同性
機能・相同性情報


Calnexin/calreticulin cycle / Scavenging by Class A Receptors / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / : / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / complement component C1q complex binding / endoplasmic reticulum quality control compartment ...Calnexin/calreticulin cycle / Scavenging by Class A Receptors / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / : / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / complement component C1q complex binding / endoplasmic reticulum quality control compartment / cellular response to electrical stimulus / regulation of meiotic nuclear division / response to glycoside / sarcoplasmic reticulum lumen / hormone binding / nuclear export signal receptor activity / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / cardiac muscle cell differentiation / molecular sequestering activity / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / cortical actin cytoskeleton organization / nuclear androgen receptor binding / : / response to testosterone / cellular response to lithium ion / : / protein localization to nucleus / negative regulation of neuron differentiation / 小胞体 / positive regulation of cell cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of phagocytosis / phagocytic vesicle / protein export from nucleus / positive regulation of endothelial cell migration / acrosomal vesicle / 筋小胞体 / peptide binding / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / MHC class I peptide loading complex / cellular response to virus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / 細胞老化 / unfolded protein binding / integrin binding / フォールディング / response to estradiol / 核膜 / 精子形成 / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / negative regulation of translation / protein stabilization / リボソーム / response to xenobiotic stimulus / iron ion binding / external side of plasma membrane / 小胞体 / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
カルレティキュリン / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Helix hairpin bin / Endoplasmic reticulum targeting sequence. ...カルレティキュリン / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Helix hairpin bin / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Jelly Rolls - #200 / Helix Hairpins / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
カルレティキュリン
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Kozlov, G. / Pocanschi, C.L. / Brockmeier, U. / Williams, D.B. / Gehring, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural and Functional Relationships between the Lectin and Arm Domains of Calreticulin.
著者: Pocanschi, C.L. / Kozlov, G. / Brockmeier, U. / Brockmeier, A. / Williams, D.B. / Gehring, K.
履歴
登録2011年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月31日Group: Database references
改定 1.32017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calreticulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1812
ポリマ－38,1411
非ポリマー401
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.062, 71.701, 108.386
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Calreticulin / カルレティキュリン / CRP55 / Calregulin / Endoplasmic reticulum resident protein 60 / ERp60 / HACBP


分子量: 38140.992 Da / 分子数: 1
断片: lectin domain with partially truncated arm domain, UNP residues 18-238 and 273-284
変異: C163S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Calr / プラスミド: pET29a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P14211
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.93 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 25% PEG 1500, 0.1 M MIB buffer, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9779 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月20日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. all: 10651 / Num. obs: 10321 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / % possible all: 77.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3O0V

3o0v


解像度: 2.57→43.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 29.235 / SU ML: 0.294 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 1.01 / ESU R Free: 0.361 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28558 516 4.8 %RANDOM
Rwork0.23416 ---
obs0.23663 10321 96.42 %-
all-10651 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 64.581 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.87 Å20 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3---1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→43.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2332 0 1 26 2359
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222394
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0611.9373239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.055290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.29325.528123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.76115399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.126156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021866
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1750.2887
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21574
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.276
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1460.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2121.51484
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.37722324
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.37531048
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6264.5915
LS精密化 シェル解像度: 2.569→2.636 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.423 26 -
Rwork0.371 574 -
obs--73.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1841-0.11740.24963.5652-0.92161.95810.0141-0.1492-0.15730.08270.22560.49690.0899-0.3119-0.23970.1005-0.02840.01850.17360.10840.20134.75542.29825.4934
22.246-0.54430.58682.593-0.95812.7278-0.0326-0.18550.00330.26970.042-0.0982-0.03530.0746-0.00940.13460.0029-0.01240.14670.060.163420.40053.53959.674
31.4069-0.5671.18910.2285-0.47931.00510.2240.22980.0288-0.24280.1899-0.2253-0.35060.2341-0.41390.325-0.04530.00170.2347-0.0650.141746.25895.371732.0533
41.12780.37460.21021.30610.11191.26860.1072-0.399-0.2580.38650.0762-0.0120.2009-0.0094-0.18340.15120.01390.01360.1550.0830.043119.107-0.277816.4298
53.7669-3.11513.092411.5781-9.70211.0040.20620.40410.1508-0.9264-0.3394-0.24130.21280.36610.13320.310.0029-0.02270.10690.00470.050514.38852.7924-11.6595
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A18 - 121
2X-RAY DIFFRACTION2A122 - 195
3X-RAY DIFFRACTION3A196 - 289
4X-RAY DIFFRACTION4A290 - 335
5X-RAY DIFFRACTION5A336 - 367

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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