[日本語] English
万見
- PDB-3rep: Crystal structure of the ILK/alpha-parvin core complex (MnATP) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rep
タイトルCrystal structure of the ILK/alpha-parvin core complex (MnATP)
要素
  • Alpha-parvin
  • Integrin-linked kinase
キーワードCELL ADHESION / ANK REPEAT / ATP-BINDING / CELL JUNCTION / CELL MEMBRANE / INTEGRIN-BINDING PROTEIN / MEMBRANE / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / PSEUDOKINASE / ACTIN-BINDING / CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


actin-mediated cell contraction / smooth muscle cell chemotaxis / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / nerve development / fibroblast migration / Cell-extracellular matrix interactions / myelination in peripheral nervous system ...actin-mediated cell contraction / smooth muscle cell chemotaxis / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / nerve development / fibroblast migration / Cell-extracellular matrix interactions / myelination in peripheral nervous system / cell projection organization / outflow tract septum morphogenesis / positive regulation of BMP signaling pathway / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / neural precursor cell proliferation / heterotypic cell-cell adhesion / sprouting angiogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis / establishment or maintenance of cell polarity / protein kinase inhibitor activity / outflow tract morphogenesis / cilium assembly / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of phosphorylation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / sarcomere / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / cell morphogenesis / platelet aggregation / Z disc / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein stabilization / non-specific serine/threonine protein kinase / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / Parvin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / : / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. ...Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / Parvin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / : / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Integrin-linked protein kinase / Alpha-parvin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Fukuda, K. / Qin, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the ILK/alpha-parvin core complex (MnATP)
著者: Fukuda, K. / Qin, J.
履歴
登録2011年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Integrin-linked kinase
B: Alpha-parvin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3774
ポリマ－45,8152
非ポリマー5622
水5,909328
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area18560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.022, 116.280, 47.284
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Integrin-linked kinase / ILK


分子量: 30972.014 Da / 分子数: 1 / 断片: Pseudokinase domain, UNP residues 182-452 / 変異: C346S, C422S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ILK, ILK1, ILK2 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q13418
#2: タンパク質 Alpha-parvin / Actopaxin / CH-ILKBP / Calponin-like integrin-linked kinase-binding protein / Matrix-remodeling- ...Actopaxin / CH-ILKBP / Calponin-like integrin-linked kinase-binding protein / Matrix-remodeling-associated protein 2


分子量: 14843.072 Da / 分子数: 1 / 断片: Calponin homology domain, UNP residues 248-372 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARVA, MXRA2 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q9NVD7
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 50 mM Bis-Tris Propane, 12.5 (w/v) PEG 5000 MME, 5% (v/v) 1-propyl alcohol, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月22日
放射モノクロメーター: Osmic VariMax optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→43.13 Å / Num. obs: 40605 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.15 % / Rmerge(I) obs: 0.034
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 4.22 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / % possible all: 76.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CNS精密化
StructureStudioデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 3KMW

3kmw


解像度: 1.8→34.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 2.692 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23783 1984 5 %RANDOM
Rwork0.20417 ---
obs0.20583 37526 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.042 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å20.02 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→34.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3157 0 32 328 3517
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223272
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4721.9824445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7195390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.38824.041146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.86815572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7911519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2492
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022457
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.21693
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.22253
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1060.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9721.52026
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.53723209
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.32631416
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2854.51236
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.842 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.331 118
Rwork0.333 2002

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る