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万見
- PDB-6mib: Crystal structure of the ILK ATP-binding deficient mutant (L207W)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mib
タイトルCrystal structure of the ILK ATP-binding deficient mutant (L207W)/alpha-parvin core complex
要素
  • Alpha-parvin
  • Integrin-linked protein kinase
キーワードCELL ADHESION / Pseudokinase / Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


smooth muscle cell chemotaxis / establishment or maintenance of cell polarity regulating cell shape / caveola assembly / protein localization to cell cortex / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / actin-mediated cell contraction / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / nerve development ...smooth muscle cell chemotaxis / establishment or maintenance of cell polarity regulating cell shape / caveola assembly / protein localization to cell cortex / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / actin-mediated cell contraction / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / nerve development / fibroblast migration / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / Cell-extracellular matrix interactions / cell projection organization / myelination in peripheral nervous system / outflow tract septum morphogenesis / positive regulation of BMP signaling pathway / neural precursor cell proliferation / sprouting angiogenesis / heterotypic cell-cell adhesion / branching involved in ureteric bud morphogenesis / establishment or maintenance of cell polarity / protein kinase inhibitor activity / outflow tract morphogenesis / cilium assembly / positive regulation of osteoblast differentiation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substrate adhesion-dependent cell spreading / sarcomere / cell-matrix adhesion / mitotic spindle organization / integrin-mediated signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell morphogenesis / Z disc / platelet aggregation / integrin binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell differentiation / protein kinase activity / protein stabilization / cadherin binding / signaling receptor binding / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / Parvin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / : / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. ...Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / Parvin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / : / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Scaffold protein ILK / Alpha-parvin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Fukuda, K. / Qin, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Non-catalytic signaling by pseudokinase ILK for regulating cell adhesion.
著者: Vaynberg, J. / Fukuda, K. / Lu, F. / Bialkowska, K. / Chen, Y. / Plow, E.F. / Qin, J.
履歴
登録2018年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin-linked protein kinase
B: Alpha-parvin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8882
ポリマ－45,8882
非ポリマー00
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Co-expression
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area19180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.714, 117.635, 47.775
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Integrin-linked protein kinase / 59 kDa serine/threonine-protein kinase / ILK-1 / ILK-2 / p59ILK


分子量: 31045.064 Da / 分子数: 1 / 変異: L207W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ILK, ILK1, ILK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13418, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Alpha-parvin / Actopaxin / CH-ILKBP / Calponin-like integrin-linked kinase-binding protein / Matrix-remodeling- ...Actopaxin / CH-ILKBP / Calponin-like integrin-linked kinase-binding protein / Matrix-remodeling-associated protein 2


分子量: 14843.072 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARVA, MXRA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NVD7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 16% PEG 3,350, 0.1 M Bis-Tris Propane, pH 7.4, 5% 1-Propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 39797 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4.6 % / Net I/σ(I): 41.78
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.463 / Mean I/σ(I) obs: 7.69 / Num. unique obs: 1954 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→20.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 2.186 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.115 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20778 2066 5.2 %RANDOM
Rwork0.16016 ---
obs0.16259 37699 98.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 22.898 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å20 Å2-0.08 Å2
2--0.35 Å20 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→20.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3180 0 0 223 3403
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0193264
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023156
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9481.9624424
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.06337280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8985392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.13324.054148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.12415576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1011519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2486
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0213612
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02743
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3511.9811574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3471.9781573
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5162.951964
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5172.9521965
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5062.4321690
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.4972.4241687
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.4453.482459
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.92916.3593737
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.90116.1653653
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.804→1.851 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 145 -
Rwork0.191 2612 -
obs--92.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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