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- PDB-3rdt: Crystal Structure of 809.B5 TCR complexed with MHC Class II I-Ab/... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rdt
タイトルCrystal Structure of 809.B5 TCR complexed with MHC Class II I-Ab/3k peptide
要素
  • 3K peptide, linker and MHC H-2 class II I-Ab beta chain
  • H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain
  • TCR 809.B5 alpha chain
  • TCR 809.B5 beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC / TCR / immune receptor / Ig-like domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of antigen processing and presentation / positive regulation of alpha-beta T cell activation / positive regulation of T-helper 1 type immune response / protein antigen binding / antigen processing and presentation of peptide antigen / B cell affinity maturation / positive regulation of T cell differentiation / response to type II interferon / antigen processing and presentation / toxic substance binding ...positive regulation of antigen processing and presentation / positive regulation of alpha-beta T cell activation / positive regulation of T-helper 1 type immune response / protein antigen binding / antigen processing and presentation of peptide antigen / B cell affinity maturation / positive regulation of T cell differentiation / response to type II interferon / antigen processing and presentation / toxic substance binding / negative regulation of T cell proliferation / multivesicular body / cellular response to type II interferon / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / adaptive immune response / lysosome / early endosome / immune response / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / Golgi apparatus / cell surface / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain / H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Trenh, P. / Huseby, E.S. / Stern, L.J.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2011
タイトル: A role for differential variable gene pairing in creating T cell receptors specific for unique major histocompatibility ligands.
著者: Stadinski, B.D. / Trenh, P. / Smith, R.L. / Bautista, B. / Huseby, P.G. / Li, G. / Stern, L.J. / Huseby, E.S.
履歴
登録2011年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月8日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain
D: 3K peptide, linker and MHC H-2 class II I-Ab beta chain
A: TCR 809.B5 alpha chain
B: TCR 809.B5 beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,5974
ポリマ－95,5974
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)239.855, 73.016, 65.669
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.71, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain / IAalpha


分子量: 20597.957 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 27-208 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Aa
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P14434
#2: タンパク質 3K peptide, linker and MHC H-2 class II I-Ab beta chain


分子量: 24966.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) synthetic construct (人工物), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: H2-Ab1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P14483
#3: タンパク質 TCR 809.B5 alpha chain


分子量: 23029.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質 TCR 809.B5 beta chain


分子量: 27002.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 12% PEG 4000, 100mM sodium citrate, 100mM sodium cacodylate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月20日 / 詳細: Monochromator, mirror
放射モノクロメーター: silicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 30664 / Num. obs: 30664 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 45.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2.77 / Rsym value: 0.54 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3C60

3c60


解像度: 2.7→30 Å / SU ML: 0.41 / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 1530 5 %
Rwork0.206 --
obs0.208 30618 98.4 %
all-30618 -
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.85 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.2305 Å20 Å24.0373 Å2
2--21.9925 Å20 Å2
3----15.762 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6399 0 0 0 6399
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086583
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1028971
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0742309
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078974
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041175
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.80540.35951500.30022812X-RAY DIFFRACTION96
2.8054-2.91760.31011310.25512878X-RAY DIFFRACTION98
2.9176-3.05030.26511490.24552897X-RAY DIFFRACTION98
3.0503-3.21090.28641460.23172890X-RAY DIFFRACTION98
3.2109-3.41180.27041430.20792913X-RAY DIFFRACTION99
3.4118-3.67480.22541460.19352918X-RAY DIFFRACTION99
3.6748-4.04380.24961390.19682945X-RAY DIFFRACTION99
4.0438-4.62720.22371620.16982921X-RAY DIFFRACTION99
4.6272-5.82270.20151860.18372920X-RAY DIFFRACTION99
5.8227-29.98140.22911780.2152994X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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