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- PDB-3rcd: HER2 Kinase Domain Complexed with TAK-285 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rcd
タイトルHER2 Kinase Domain Complexed with TAK-285
要素Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / KINASE DOMAIN / RECEPTOR / TRANSFERASE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / TYROSINE KINASE INHIBITOR / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX / ANTI-ONCOGENE / CELL CYCLE / DISEASE / MUTATION / ATP-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING / GLYCOPROTEIN / PHOSPHOPROTEIN / MEMBRANE / SECRETED
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / semaphorin receptor complex ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / ERBB2 Regulates Cell Motility / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / motor neuron axon guidance / PI3K events in ERBB2 signaling / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of Rho protein signal transduction / neuromuscular junction development / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / oligodendrocyte differentiation / semaphorin-plexin signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of protein targeting to membrane / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / GRB2 events in ERBB2 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / regulation of angiogenesis / neurogenesis / SHC1 events in ERBB2 signaling / coreceptor activity / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schwann cell development / basal plasma membrane / positive regulation of epithelial cell proliferation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / myelination / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of translation / receptor protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / ruffle membrane / wound healing / neuromuscular junction / peptidyl-tyrosine phosphorylation / neuron differentiation / transmembrane signaling receptor activity / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / presynaptic membrane / heart development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of cell growth / basolateral plasma membrane / protein tyrosine kinase activity / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane / early endosome / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / protein phosphorylation / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-03P / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Aertgeerts, K. / Skene, R. / Sogabe, S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Design and Synthesis of Novel Human Epidermal Growth Factor Receptor 2 (HER2)/Epidermal Growth Factor Receptor (EGFR) Dual Inhibitors Bearing a Pyrrolo[3,2-d]pyrimidine Scaffold.
著者: Ishikawa, T. / Seto, M. / Banno, H. / Kawakita, Y. / Oorui, M. / Taniguchi, T. / Ohta, Y. / Tamura, T. / Nakayama, A. / Miki, H. / Kamiguchi, H. / Tanaka, T. / Habuka, N. / Sogabe, S. / Yano, ...著者: Ishikawa, T. / Seto, M. / Banno, H. / Kawakita, Y. / Oorui, M. / Taniguchi, T. / Ohta, Y. / Tamura, T. / Nakayama, A. / Miki, H. / Kamiguchi, H. / Tanaka, T. / Habuka, N. / Sogabe, S. / Yano, J. / Aertgeerts, K. / Kamiyama, K.
履歴
登録2011年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
D: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,0126
ポリマ－152,9164
非ポリマー1,0962
水61334
1
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7772
ポリマ－38,2291
非ポリマー5481
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2291
ポリマ－38,2291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7772
ポリマ－38,2291
非ポリマー5481
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2291
ポリマ－38,2291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0063
ポリマ－76,4582
非ポリマー5481
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area28000 Å2
手法PISA
6
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
D: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0063
ポリマ－76,4582
非ポリマー5481
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area28040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.542, 64.936, 92.360
Angle α, β, γ (deg.)90.420, 89.720, 90.350
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: 2

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA710 - 10229 - 321
21CC710 - 10229 - 321
12BB710 - 10109 - 309
22DD710 - 10109 - 309

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Metastatic lymph node gene 19 protein / MLN 19 / Proto-oncogene Neu / Proto-oncogene c-ErbB-2 / ...Metastatic lymph node gene 19 protein / MLN 19 / Proto-oncogene Neu / Proto-oncogene c-ErbB-2 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2 / p185erbB2


分子量: 38229.012 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 713-1028 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB2, HER2, MLN19, NEU, NGL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P04626, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-03P / N-{2-[4-({3-chloro-4-[3-(trifluoromethyl)phenoxy]phenyl}amino)-5H-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-5-yl]ethyl}-3-hydroxy-3-methylbutanamide / TAK-285 / TAK-285


分子量: 547.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H25ClF3N5O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 3550, 200MM DI-AMMONIUM TARTRATE, 100 MM PIPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年8月17日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 14548 / % possible obs: 76.3 % / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.2-3.311.50.211142.6
3.31-3.451.50.194154
3.45-3.61.60.151164.3
3.6-3.791.70.142169.7
3.79-4.031.70.122178.2
4.03-4.341.70.096186.7
4.34-4.781.80.087189.6
4.78-5.471.80.087191
5.47-6.891.80.082190.6
6.89-501.90.036195.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PP0

3pp0


解像度: 3.21→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.896 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.78 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.65 / SU B: 74.49 / SU ML: 0.578 / SU R Cruickshank DPI: 0.6524 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.848 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29352 749 5.2 %RANDOM
Rwork0.22375 ---
obs0.22729 13792 75.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.502 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.03 Å20.23 Å2-0.03 Å2
2--3.57 Å20.05 Å2
3----2.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.21→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8860 0 76 34 8970
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0229116
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2351.98712328
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.84351086
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.03922.68388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.263151658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1191588
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.21386
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216794
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4361.55502
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.80128932
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.49323614
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.90133396
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1124TIGHT POSITIONAL0.020.05
1A1130MEDIUM POSITIONAL0.040.5
1A1124TIGHT THERMAL0.030.5
1A1130MEDIUM THERMAL0.042
2B1084TIGHT POSITIONAL0.020.05
2B1092MEDIUM POSITIONAL0.020.5
2B1084TIGHT THERMAL0.030.5
2B1092MEDIUM THERMAL0.032
LS精密化 シェル解像度: 3.213→3.296 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 33 -
Rwork0.239 536 -
obs--39.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.048-0.0921.68931.7178-0.02023.1289-0.0345-0.021-0.14430.0140.11030.0699-0.0294-0.0457-0.07580.046-0.04250.04080.0504-0.02560.09317.5758-1.781321.4752
23.61440.6751-2.99851.0736-0.16225.38480.18350.1156-0.00870.1244-0.02090.00410.0972-0.2753-0.16260.0376-0.0213-0.00180.0496-0.02830.0531-4.17841.9303-24.9254
31.7327-0.73181.6041.308-0.70334.8041-0.00160.0699-0.1138-0.00920.02630.0056-0.06950.1364-0.02460.0409-0.04680.02910.0657-0.05380.0618-32.5423-33.556-67.9797
43.17360.3193-2.78350.5821-0.49345.30410.07040.1414-0.06310.0309-0.1111-0.02740.18120.11210.04070.05390.0076-0.04210.0520.00170.0771-20.8661-30.7055-21.622
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A710 - 799
2X-RAY DIFFRACTION1A800 - 1022
3X-RAY DIFFRACTION1A9001
4X-RAY DIFFRACTION2B710 - 799
5X-RAY DIFFRACTION2B800 - 1010
6X-RAY DIFFRACTION3C710 - 799
7X-RAY DIFFRACTION3C800 - 1022
8X-RAY DIFFRACTION3C9001
9X-RAY DIFFRACTION4D710 - 799
10X-RAY DIFFRACTION4D800 - 1010

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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