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万見
- PDB-3rbn: Crystal structure of MutL protein homolog 1 isoform 1 [Homo sapiens] -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rbn
タイトルCrystal structure of MutL protein homolog 1 isoform 1 [Homo sapiens]
要素DNA mismatch repair protein Mlh1
キーワードPROTEIN BINDING / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / DNA Mismatch Repair / Endonucleases
機能・相同性
機能・相同性情報


chiasma / late recombination nodule / male meiosis chromosome segregation / meiotic metaphase I homologous chromosome alignment / Defective Mismatch Repair Associated With MLH1 / Defective Mismatch Repair Associated With PMS2 / negative regulation of mitotic recombination / MutLalpha complex / meiotic spindle midzone assembly / guanine/thymine mispair binding ...chiasma / late recombination nodule / male meiosis chromosome segregation / meiotic metaphase I homologous chromosome alignment / Defective Mismatch Repair Associated With MLH1 / Defective Mismatch Repair Associated With PMS2 / negative regulation of mitotic recombination / MutLalpha complex / meiotic spindle midzone assembly / guanine/thymine mispair binding / meiotic telomere clustering / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / resolution of meiotic recombination intermediates / homologous chromosome pairing at meiosis / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / isotype switching / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / oogenesis / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / male germ cell nucleus / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / response to bacterium / enzyme activator activity / Meiotic recombination / double-strand break repair via nonhomologous end joining / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / chromosome / spermatogenesis / chromatin binding / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
DNA mismatch repair protein Mlh1, C-terminal / DNA mismatch repair protein Mlh1 C-terminus / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site / DNA mismatch repair protein MutL/Mlh/Pms / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / DNA mismatch repair proteins mutL / hexB / PMS1 signature. / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...DNA mismatch repair protein Mlh1, C-terminal / DNA mismatch repair protein Mlh1 C-terminus / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site / DNA mismatch repair protein MutL/Mlh/Pms / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / DNA mismatch repair proteins mutL / hexB / PMS1 signature. / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA mismatch repair protein Mlh1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Dong, A. / Dombrovsky, L. / Wernimont, A. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of MutL protein homolog 1 isoform 1 [Homo sapiens]
著者: Dombrovsky, L. / Dong, A. / Wernimont, A. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Wu, H.
履歴
登録2011年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA mismatch repair protein Mlh1
B: DNA mismatch repair protein Mlh1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0652
ポリマ－66,0652
非ポリマー00
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area22880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.505, 64.700, 130.932
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA mismatch repair protein Mlh1 / MutL protein homolog 1


分子量: 33032.496 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 486-751 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MLH1, COCA2 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)V2RpRARE / 参照: UniProt: P40692
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 22% PEG4000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月25日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→45.582 Å / Num. all: 29752 / Num. obs: 29752 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 34.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 25.5
反射 シェル解像度: 2.16→2.2 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.628 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1451 / Rsym value: 0.628 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000位相決定
RESOLVEモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
Coot0.6モデル構築
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.16→45.582 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 6.011 / SU ML: 0.159 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.265 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25123 954 3.2 %RANDOM
Rwork0.20791 ---
all0.20933 29752 --
obs0.20933 28740 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.743 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å20 Å2
2---1.65 Å20 Å2
3---1.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→45.582 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3980 0 0 147 4127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224094
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2721.9695573
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8565501
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.4424.586181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.13615666
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8351514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2629
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213094
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6641.52530
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.28524052
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.31431564
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5224.51521
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.159→2.215 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 77 -
Rwork0.236 2079 -
obs--99.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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