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万見
- PDB-3r6b: Crystal Structure of Thrombospondin-1 TSR Domains 2 and 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r6b
タイトルCrystal Structure of Thrombospondin-1 TSR Domains 2 and 3
要素Thrombospondin-1
キーワードCELL ADHESION / Disulfide bond / EGF-like domain / TSP-1 type 1 Repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / collagen V binding / negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of sprouting angiogenesis / chronic inflammatory response / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins ...negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / collagen V binding / negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of sprouting angiogenesis / chronic inflammatory response / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / low-density lipoprotein particle binding / engulfment of apoptotic cell / fibrinogen complex / negative regulation of focal adhesion assembly / peptide cross-linking / fibrinogen binding / platelet alpha granule / Signaling by PDGF / positive regulation of chemotaxis / negative regulation of interleukin-12 production / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of plasminogen activation / positive regulation of macrophage activation / transforming growth factor beta binding / positive regulation of fibroblast migration / sprouting angiogenesis / proteoglycan binding / negative regulation of endothelial cell migration / extracellular matrix structural constituent / Syndecan interactions / negative regulation of cell-matrix adhesion / endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of cGMP-mediated signaling / fibroblast growth factor binding / positive regulation of macrophage chemotaxis / behavioral response to pain / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / phosphatidylserine binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / response to magnesium ion / response to testosterone / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / fibronectin binding / response to unfolded protein / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Integrin cell surface interactions / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / response to glucose / response to mechanical stimulus / positive regulation of phosphorylation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / laminin binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of endothelial cell migration / extracellular matrix / negative regulation of angiogenesis / : / platelet alpha granule lumen / secretory granule / sarcoplasmic reticulum / positive regulation of translation / response to progesterone / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of MAP kinase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / cellular response to growth factor stimulus / response to calcium ion / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of tumor necrosis factor production / integrin binding / cell migration / Platelet degranulation / cellular response to tumor necrosis factor / heparin binding / cellular response to heat / protease binding / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to hypoxia / cell adhesion / positive regulation of cell migration / inflammatory response / immune response / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / cell surface
類似検索 - 分子機能
TSP-1 type 1 repeat / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat ...TSP-1 type 1 repeat / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Single Sheet / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Page, R.C. / Klenotic, P.A. / Misra, S. / Silverstein, R.L.
引用ジャーナル: Protein Expr.Purif. / 年: 2011
タイトル: Expression, purification and structural characterization of functionally replete thrombospondin-1 type 1 repeats in a bacterial expression system.
著者: Klenotic, P.A. / Page, R.C. / Misra, S. / Silverstein, R.L.
履歴
登録2011年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月17日Group: Database references
改定 1.22011年11月16日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombospondin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2909
ポリマ－16,7941
非ポリマー4978
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.364, 84.817, 60.707
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Thrombospondin-1


分子量: 16793.723 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 434-547 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: THBS1, TSP, TSP1 / プラスミド: pGST parallel 1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07996
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.9M sodium potassium phosphate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30.354 Å / Num. all: 6564 / Num. obs: 6564 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 39.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.84 % / Rmerge(I) obs: 0.227 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique all: 691 / % possible all: 87.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHENIX1.7_650位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LSL

1lsl


解像度: 2.4→30.354 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2729 653 10.02 %RANDOM
Rwork0.2348 ---
all0.2387 6519 --
obs0.2387 6519 93.32 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.094 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.4604 Å2-0 Å20 Å2
2---3.2501 Å20 Å2
3---8.7105 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30.354 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数855 0 32 94 981
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008916
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2861209
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.171330
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088119
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006161
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4002-2.58540.37811250.32411109X-RAY DIFFRACTION90
2.5854-2.84540.3811300.29111169X-RAY DIFFRACTION95
2.8454-3.25680.30821290.24661164X-RAY DIFFRACTION94
3.2568-4.10160.25071270.2271151X-RAY DIFFRACTION92
4.1016-30.35590.22861420.20241273X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2391-0.15870.00560.106-0.00560.0022-0.21-0.0548-0.19070.0042-0.11730.03650.2295-0.3345-0.0960.4918-0.11690.04270.2435-0.12350.2912-23.021-10.5834-24.6556
20.14510.09670.04640.352-0.15250.10550.0761-0.1098-0.1413-0.170.13750.04350.2257-0.03230.23950.2778-0.3251-0.129-0.0530.14490.3483-13.10239.4181-13.5351
31.12890.1310.71773.29642.33612.6046-0.24750.09370.08210.0267-0.31730.2751-0.60980.4376-0.10830.506-0.0944-0.01450.2463-0.01380.2445-16.53512.788-19.0645
40.3511-0.4117-0.51860.57310.59340.7634-0.0660.3879-0.5880.28330.10870.40570.4637-0.05260.10070.33630.00860.04320.2063-0.10380.4489-19.8946-13.9251-23.6273
51.1514-0.04170.28060.7349-0.59030.53380.01070.7232-0.3833-0.2373-0.40280.1545-0.36030.11630.1970.94530.01160.17170.5901-0.14070.3781-19.9091-15.9873-32.6103
60.1528-0.144-0.10960.15430.13050.1179-0.12660.01420.0303-0.0479-0.0489-0.1691-0.11510.1328-0.21130.7949-0.3084-0.02960.42290.32540.3859-16.92672.5313-23.994
70.85650.2692-0.02161.98730.6441.78240.1244-0.0428-0.068-0.21190.22090.17060.2029-0.02780.03990.2439-0.1997-0.19160.45340.14460.755-13.213918.1956-13.9244
85.75073.0514-1.06791.9307-0.77520.67170.09750.6041-0.2930.15390.0594-0.2198-0.2641-0.0027-0.04960.2873-0.0201-0.04550.23930.00780.305512.424433.4341-10.7244
90.30560.25970.07710.24970.13360.195-0.1663-0.0058-0.0139-0.0301-0.07820.012-0.09450.0323-0.27940.3211-0.1695-0.16480.41960.04761.047231.932349.9219-5.9953
101.161.0490.26711.36190.56010.31670.0411-0.0108-0.07070.1280.08540.0318-0.05060.05250.00490.2864-0.148-0.10480.43950.05140.322925.560343.0904-5.3973
111.48380.83290.09370.70910.02470.00330.05150.0073-0.25930.0617-0.3130.19410.2311-0.2701-1.23690.0905-0.097-0.1090.2189-0.02850.40295.040432.2961-10.0954
120.19190.0512-0.24740.42210.41980.86280.2893-0.3744-0.45630.3815-0.1297-0.20.33780.1344-0.09890.3986-0.1029-0.16310.3790.12510.382917.716535.1047-3.7926
130.0891-0.2507-0.07330.71020.18760.2605-0.09020.1938-0.28810.1165-0.15270.278-0.10910.05580.0150.3444-0.2607-0.10080.80810.19240.635140.051347.723-4.4711
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 415:423)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 424:435)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 436:442)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 443:449)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 450:457)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 458:464)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 465:470)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 471:484)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 485:491)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 492:497)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain A and resid 498:510)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain A and resid 511:523)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain A and resid 524:529)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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