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万見
- PDB-3qs7: Crystal structure of a human Flt3 ligand-receptor ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qs7
タイトルCrystal structure of a human Flt3 ligand-receptor ternary complex
要素
  • FL cytokine receptor
  • SL cytokine
キーワードCYTOKINE/SIGNALING PROTEIN / immunoglobulin-like domain / four-helical bundle cytokine / cytokine-receptor complex / extracellular complex / receptor tyrosine kinase / CYTOKINE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FLT3 mutants bind TKIs / KW2449-resistant FLT3 mutants / semaxanib-resistant FLT3 mutants / crenolanib-resistant FLT3 mutants / gilteritinib-resistant FLT3 mutants / lestaurtinib-resistant FLT3 mutants / midostaurin-resistant FLT3 mutants / pexidartinib-resistant FLT3 mutants / ponatinib-resistant FLT3 mutants / quizartinib-resistant FLT3 mutants ...FLT3 mutants bind TKIs / KW2449-resistant FLT3 mutants / semaxanib-resistant FLT3 mutants / crenolanib-resistant FLT3 mutants / gilteritinib-resistant FLT3 mutants / lestaurtinib-resistant FLT3 mutants / midostaurin-resistant FLT3 mutants / pexidartinib-resistant FLT3 mutants / ponatinib-resistant FLT3 mutants / quizartinib-resistant FLT3 mutants / sorafenib-resistant FLT3 mutants / sunitinib-resistant FLT3 mutants / tandutinib-resistant FLT3 mutants / linifanib-resistant FLT3 mutants / tamatinib-resistant FLT3 mutants / leukocyte homeostasis / lymphocyte proliferation / pro-B cell differentiation / common myeloid progenitor cell proliferation / dendritic cell differentiation / vascular endothelial growth factor receptor activity / nuclear glucocorticoid receptor binding / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / STAT5 Activation / myeloid progenitor cell differentiation / FLT3 signaling through SRC family kinases / cellular response to glucocorticoid stimulus / embryonic hemopoiesis / cytokine receptor activity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / growth factor binding / : / cellular response to cytokine stimulus / hemopoiesis / PI3K Cascade / animal organ regeneration / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / FLT3 signaling by CBL mutants / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Negative regulation of FLT3 / : / FLT3 Signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / B cell differentiation / cytokine activity / positive regulation of MAP kinase activity / receptor protein-tyrosine kinase / receptor tyrosine kinase binding / cytokine-mediated signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / regulation of apoptotic process / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / endosome membrane / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / cell surface / signal transduction / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Flt3 ligand / flt3 ligand / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Four-helical cytokine-like, core / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. ...Flt3 ligand / flt3 ligand / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Four-helical cytokine-like, core / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein kinase FLT3 / Fms-related tyrosine kinase 3 ligand
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Verstraete, K. / Savvides, S.N.
引用
ジャーナル: Blood / 年: 2011
タイトル: Structural insights into the extracellular assembly of the hematopoietic Flt3 signaling complex.
著者: Verstraete, K. / Vandriessche, G. / Januar, M. / Elegheert, J. / Shkumatov, A.V. / Desfosses, A. / Van Craenenbroeck, K. / Svergun, D.I. / Gutsche, I. / Vergauwen, B. / Savvides, S.N.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Inducible production of human Flt3 ectodomain variants in mammalian cells and preliminary crystallographic analysis of Flt3 ligand-receptor complexes
著者: Verstraete, K. / Vandriessche, G. / Januar, M. / Elegheert, J. / Shkumatov, A. / Desfosses, A. / Van Craenenbroeck, K. / Svergun, D. / Gutsche, I. / Vergauwen, B. / Savvides, S.N.
#2: ジャーナル: Protein J. / 年: 2009
タイトル: Efficient production of bioactive recombinant human Flt3 ligand in E. coli.
著者: Verstraete, K. / Koch, S. / Ertugrul, S. / Vandenberghe, I. / Aerts, M. / Vandriessche, G. / Thiede, C. / Savvides, S.N.
履歴
登録2011年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年3月31日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SL cytokine
B: SL cytokine
C: SL cytokine
D: SL cytokine
E: FL cytokine receptor
F: FL cytokine receptor
G: FL cytokine receptor
H: FL cytokine receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)257,43815
ポリマ－255,8908
非ポリマー1,5487
水00
1
A: SL cytokine
B: SL cytokine
E: FL cytokine receptor
F: FL cytokine receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,8308
ポリマ－127,9454
非ポリマー8854
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: SL cytokine
D: SL cytokine
G: FL cytokine receptor
H: FL cytokine receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,6087
ポリマ－127,9454
非ポリマー6643
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area33780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.890, 146.260, 105.950
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.660, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
SL cytokine / Flt3 ligand / Fms-related tyrosine kinase 3 ligand / Flt3L


分子量: 15873.217 Da / 分子数: 4 / 断片: extracellular domain (UNP residues 27-160) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLT3LG / プラスミド: pET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA-GAMI(DE3) / 参照: UniProt: P49771
#2: タンパク質
FL cytokine receptor / Tyrosine-protein kinase receptor FLT3 / Fms-like tyrosine kinase 3 / FLT-3 / Stem cell tyrosine ...Tyrosine-protein kinase receptor FLT3 / Fms-like tyrosine kinase 3 / FLT-3 / Stem cell tyrosine kinase 1 / STK-1


分子量: 48099.188 Da / 分子数: 4 / 断片: extracellular domain (UNP residues 27-436) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLT3, STK1 / プラスミド: pcDNA4/TO / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 GNTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P36888, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 11-13% PEG4000, 0.1 M magnesium chloride, 50 mM MES, 5 mg/mL Flt3 ligand-receptor complex, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9714
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9714 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.3→40 Å / Num. all: 20434 / Num. obs: 20184 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 135 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 12.04
反射 シェル解像度: 4.3→4.45 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.759 / Mean I/σ(I) obs: 2.08 / % possible all: 98.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1ETE AND 2E9W

1ete

2e9w


解像度: 4.3→39.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8832 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8516 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2812 1010 5 %RANDOM
Rwork0.2604 ---
obs0.2614 20182 98.8 %-
all-20434 --
原子変位パラメータBiso max: 242.95 Å2 / Biso mean: 168.8768 Å2 / Biso min: 122.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.4999 Å20 Å2-12.041 Å2
2--13.4404 Å20 Å2
3----21.9403 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.374 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.3→39.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10767 0 98 0 10865
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0111131HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1215385HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.46
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.45
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4711SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes114HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1808HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11131HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1717SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance469HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12344SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 4.3→4.53 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2675 141 4.86 %
Rwork0.2677 2763 -
all0.2677 2904 -
obs-2763 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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