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万見
- PDB-3qq4: Crystal structure of swine major histocompatibility complex class... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qq4
タイトルCrystal structure of swine major histocompatibility complex class I SLA-1 0401 and identification of 2009 pandemic swine-origin influenza A H1N1 virus cytotoxic T lymphocyte epitope peptides
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • MHC class I antigen
  • VP35
キーワードIMMUNE SYSTEM / Swine MHC Class 1 / SLA-1*0401 / Epitope of Ebola virus
機能・相同性
機能・相同性情報


ER-Phagosome pathway / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / DAP12 signaling / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I ...ER-Phagosome pathway / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / DAP12 signaling / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / virion component / phagocytic vesicle membrane / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / immune response / lysosomal membrane / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35 protein / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, helical subdomain / Filoviridae VP35 / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain profile. / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 ...Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35 protein / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, helical subdomain / Filoviridae VP35 / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain profile. / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polymerase cofactor VP35 / MHC class I antigen / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
Sudan ebolavirus (エボラウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.097 Å
データ登録者Zhang, N. / Qi, J. / Gao, F. / Pan, X. / Chen, R. / Li, Q. / Chen, Z. / Li, X. / Xia, C. / Gao, G.F.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of swine major histocompatibility complex class I SLA-1 0401 and identification of 2009 pandemic swine-origin influenza A H1N1 virus cytotoxic T lymphocyte epitope peptides.
著者: Zhang, N. / Qi, J. / Feng, S. / Gao, F. / Liu, J. / Pan, X. / Chen, R. / Li, Q. / Chen, Z. / Li, X. / Xia, C. / Gao, G.F.
履歴
登録2011年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: VP35


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2583
ポリマ－44,2583
非ポリマー00
水5,945330
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area18850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.680, 40.238, 103.633
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.93, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 MHC class I antigen / SLA-1*0401-S-OIVAY9 Heavy Chain


分子量: 31681.988 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 22-296 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: PD1, SLA-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O19244
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / SLA-1*0401-S-OIVAY9 Light Chain / Lactollin


分子量: 11708.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: B2M / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07717
#3: タンパク質・ペプチド VP35 / Peptide of SLA-1*0401-S-OIVAY9


分子量: 867.899 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) Sudan ebolavirus (エボラウイルス) / 参照: UniProt: C4PK56
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 330 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% v/v Jeffamine M-600 pH7.0, 0.1M BIS-TRIS pH7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年6月28日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.097→50 Å / Num. all: 21639 / Num. obs: 21639 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Q94

1q94


解像度: 2.097→23.823 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1109 5.13 %RANDOM
Rwork0.1923 ---
all0.1946 21634 --
obs0.1946 21634 99.28 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.47 Å2 / ksol: 0.373 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8552 Å20 Å2-2.5719 Å2
2---4.9425 Å20 Å2
3---0.188 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.097→23.823 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3106 0 0 330 3436
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033191
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7634333
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1131152
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003573
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0974-2.19280.28411380.1917245897
2.1928-2.30840.26531150.2016255099
2.3084-2.45290.2971330.2117256199
2.4529-2.6420.2331200.2074255199
2.642-2.90750.25191490.21362577100
2.9075-3.32720.2331210.19492596100
3.3272-4.18820.21911680.17322572100
4.1882-23.82410.19881650.17342660100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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