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- PDB-3qlt: Crystal structure of a GluK2 (GluR6) glycan wedge homodimer assembly -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qlt
タイトルCrystal structure of a GluK2 (GluR6) glycan wedge homodimer assembly
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Glycosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / glutamate receptor activity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ubiquitin conjugating enzyme binding / regulation of JNK cascade ...mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / glutamate receptor activity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ubiquitin conjugating enzyme binding / regulation of JNK cascade / inhibitory postsynaptic potential / receptor clustering / modulation of excitatory postsynaptic potential / kainate selective glutamate receptor activity / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / ionotropic glutamate receptor complex / positive regulation of synaptic transmission / behavioral fear response / neuronal action potential / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / dendrite cytoplasm / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / intracellular calcium ion homeostasis / terminal bouton / positive regulation of neuron apoptotic process / presynaptic membrane / neuron apoptotic process / scaffold protein binding / perikaryon / chemical synaptic transmission / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic membrane / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region ...Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.988 Å
データ登録者Kumar, J. / Mayer, M.L.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2011
タイトル: Structure and assembly mechanism for heteromeric kainate receptors.
著者: Kumar, J. / Schuck, P. / Mayer, M.L.
履歴
登録2011年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月10日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年3月31日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,9748
ポリマ－89,6462
非ポリマー1,3276
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area32130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)191.805, 191.805, 47.009
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALGLUGLUchain B and (resseq 4:12 or resseq 19:41 or resseq...BB4 - 124 - 12
12METMETPROPROchain B and (resseq 4:12 or resseq 19:41 or resseq...BB19 - 4119 - 41
13THRTHRPROPROchain B and (resseq 4:12 or resseq 19:41 or resseq...BB43 - 17443 - 174
14ASPASPGLUGLUchain B and (resseq 4:12 or resseq 19:41 or resseq...BB176 - 268176 - 268
15PROPROGLUGLUchain B and (resseq 4:12 or resseq 19:41 or resseq...BB276 - 384276 - 384
21VALVALGLUGLUchain A and (resseq 4:12 or resseq 19:41 or resseq...AA4 - 124 - 12
22METMETPROPROchain A and (resseq 4:12 or resseq 19:41 or resseq...AA19 - 4119 - 41
23THRTHRPROPROchain A and (resseq 4:12 or resseq 19:41 or resseq...AA43 - 17443 - 174
24ASPASPGLUGLUchain A and (resseq 4:12 or resseq 19:41 or resseq...AA176 - 268176 - 268
25PROPROGLUGLUchain A and (resseq 4:12 or resseq 19:41 or resseq...AA276 - 384276 - 384

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor, ionotropic kainate 2 / Glutamate receptor 6 / GluR-6 / GluR6


分子量: 44823.172 Da / 分子数: 2 / 変異: A213N,G215S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Glur6, Grik2 / プラスミド: PRK-IRES_EGFP / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 GNTI(-) / 発現宿主: Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42260
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG 8K, 20% ethylene glycol, 0.02 M each 1,6-hexanediol, 1-butanol, (RS)-1,2-propanediol, 2-propanol, 1,4 butanediol, 1,3-propanediol, and 0.1 M MOPS/HEPES-Na, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, ...詳細: 10% PEG 8K, 20% ethylene glycol, 0.02 M each 1,6-hexanediol, 1-butanol, (RS)-1,2-propanediol, 2-propanol, 1,4 butanediol, 1,3-propanediol, and 0.1 M MOPS/HEPES-Na, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月24日
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.988→50 Å / Num. all: 17783 / Num. obs: 17783 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 87.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.99→3.1 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.698 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1764 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H6G

3h6g


解像度: 2.988→47.951 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2932 846 5.04 %random
Rwork0.2416 ---
all0.2441 16775 --
obs0.2441 16775 94.36 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 66.198 Å2 / ksol: 0.368 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.0935 Å2-0 Å20 Å2
2---11.0935 Å2-0 Å2
3---22.187 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.988→47.951 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5886 0 84 0 5970
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036103
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6088250
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4922243
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038937
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021033
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B2918X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
12A2918X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9884-3.17560.4761280.3492324X-RAY DIFFRACTION84
3.1756-3.42080.40661460.30952492X-RAY DIFFRACTION90
3.4208-3.76490.32611370.27272665X-RAY DIFFRACTION96
3.7649-4.30940.27471570.21742729X-RAY DIFFRACTION98
4.3094-5.42820.26481500.20552798X-RAY DIFFRACTION99
5.4282-47.95740.23281280.22752921X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8053-0.94530.70472.832-0.74620.34780.5755-0.6-0.47940.0977-0.14370.87170.0780.0607-0.36390.2929-0.0231-0.08980.4231-0.19790.8584-25.4562-49.739-17.9025
20.9321-0.66860.7661.1802-0.10870.99910.2525-0.00650.3776-0.0015-0.46330.24340.0037-0.07580.0430.2761-0.01750.18930.2699-0.18210.3654-4.042-26.4295-12.1591
31.045-0.39880.44531.9322-0.0090.19850.46480.209-0.1507-0.0188-0.54120.83450.0551-0.09360.10670.22660.1012-0.07840.3213-0.31370.4171-23.4455-37.8734-25.0149
40.9356-0.4218-0.10840.59540.23020.14690.3857-0.1219-0.8215-0.2301-0.38670.13840.143-0.1828-0.04280.3474-0.1529-0.15830.29310.18540.7733-4.8865-67.876-5.8162
52.7819-0.2526-0.33081.1158-0.23040.84160.3459-0.1897-0.3304-0.263-0.3315-0.0806-0.21390.05210.14510.37440.08050.20920.21910.04890.205816.1718-47.9768-19.0241
63.54890.8764-1.17540.6651-0.62831.55920.0542-0.3812-1.05740.262-0.5062-0.39140.33940.3020.3770.2734-0.1644-0.05660.17210.19720.30947.3211-64.7477-0.9328
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 4:122)A4 - 122
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 123:249) or (chain D and resid 2:3)A123 - 249
3X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 123:249) or (chain D and resid 2:3)D2 - 3
4X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 250:384) or (chain D and resid 4:5)A250 - 384
5X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 250:384) or (chain D and resid 4:5)D4 - 5
6X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 4:124)B4 - 124
7X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 125:249) or (chain C and resid 2)B125 - 249
8X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 125:249) or (chain C and resid 2)A2 - 397
9X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 250:384) or (chain C and resid 4)B250 - 384
10X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 250:384) or (chain C and resid 4)B4 - 397

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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