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- PDB-3qhw: Structure of a pCDK2/CyclinA transition-state mimic -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qhw
タイトルStructure of a pCDK2/CyclinA transition-state mimic
要素
  • CDK2 substrate peptide: PKTPKKAKKL
  • Cell division protein kinase 2
  • Cyclin-A2
キーワードTRANSFERASE/PROTEIN BINDING / kinase catalytic domain / protein kinase / Cyclin / Phosphorylated Thr-160 / Phosphorylated on Thr-160 / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


G0 and Early G1 / Telomere Extension By Telomerase / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / G2 Phase / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Degradation ...G0 and Early G1 / Telomere Extension By Telomerase / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / G2 Phase / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Degradation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Processing of DNA double-strand break ends / Orc1 removal from chromatin / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Ub-specific processing proteases / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of DNA replication / centrosome duplication / G0 and Early G1 / Telomere Extension By Telomerase / cochlea development / animal organ regeneration / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / cellular response to estradiol stimulus / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G1/S transition of mitotic cell cycle / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / peptidyl-serine phosphorylation / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Orc1 removal from chromatin / potassium ion transport / Meiotic recombination / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of TP53 Degradation / cellular senescence / nuclear envelope / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cellular response to hypoxia / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / chromosome, telomeric region
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / (2R,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / TRIFLUOROMAGNESATE / Cyclin-dependent kinase 2 / Cyclin-A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Young, M.A. / Jacobsen, D.M. / Bao, Z.Q.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Briefly Bound to Activate: Transient Binding of a Second Catalytic Magnesium Activates the Structure and Dynamics of CDK2 Kinase for Catalysis.
著者: Bao, Z.Q. / Jacobsen, D.M. / Young, M.A.
履歴
登録2011年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein kinase 2
B: Cyclin-A2
C: Cell division protein kinase 2
D: Cyclin-A2
J: CDK2 substrate peptide: PKTPKKAKKL
K: CDK2 substrate peptide: PKTPKKAKKL
L: CDK2 substrate peptide: PKTPKKAKKL
M: CDK2 substrate peptide: PKTPKKAKKL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,70320
ポリマ－132,2098
非ポリマー1,49412
水14,286793
1
A: Cell division protein kinase 2
B: Cyclin-A2
J: CDK2 substrate peptide: PKTPKKAKKL
L: CDK2 substrate peptide: PKTPKKAKKL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,85110
ポリマ－66,1054
非ポリマー7476
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7260 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area23260 Å2
手法PISA
2
C: Cell division protein kinase 2
D: Cyclin-A2
K: CDK2 substrate peptide: PKTPKKAKKL
M: CDK2 substrate peptide: PKTPKKAKKL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,85110
ポリマ－66,1054
非ポリマー7476
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7170 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area23390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.025, 163.450, 73.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq -1:296 ) and not (resseq 10:18)...
211chain C
112chain B and (resseq 172:432 )
212chain D
113chain J and (resseq -2:7) and not (resseq 0:1)
213chain K
114chain L and (resseq 4:7 )
214chain M

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.830725, 0.014354, 0.556498), (0.014899, -0.999883, 0.003551), (0.556484, 0.005342, -0.830841)26.943399, -111.115997, -85.304398
2given(0.830817, 0.02069, 0.556161), (0.022324, -0.999743, 0.003843), (0.556098, 0.009222, -0.831066)27.100599, -110.924004, -85.2006
3given(0.829614, -0.007753, 0.558283), (-0.008594, -0.999962, -0.001117), (0.558271, -0.003871, -0.82965)26.369499, -111.711998, -85.396301
4given(0.824094, 0.019955, 0.566102), (0.026147, -0.999654, -0.002826), (0.565849, 0.017131, -0.824331)27.909599, -111.321999, -84.241302

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 33981.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 Cyclin-A2 / Cyclin-A


分子量: 29836.354 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP Residues 163-422 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ccna2, Ccna, Cyca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51943

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 4分子 JKLM

#3: タンパク質・ペプチド
CDK2 substrate peptide: PKTPKKAKKL


分子量: 1143.483 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: optimal CDK2 kinase substrate

-
非ポリマー , 6種, 805分子

#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-MGF / TRIFLUOROMAGNESATE / トリフルオロマグネサ-ト


分子量: 81.300 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: F3Mg
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 化合物 ChemComp-DTU / (2R,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / ジチオエリトリト-ル


分子量: 154.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 793 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.25
詳細: 22% w/v Poly(acrylic acid sodium salt) 5100, 20mM MgCl2, 100mM HEPES pH 8.25, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月23日
放射モノクロメーター: Kohzu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 7.6 % / Av σ(I) over netI: 4.1 / 数: 935489 / Rsym value: 0.14 / D res high: 1.908 Å / D res low: 39.74 Å / Num. obs: 123388 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
6.0439.7399.610.0560.0567.5
4.276.0410010.0670.0677.7
3.494.2710010.0730.0737.7
3.023.4910010.1040.1047.6
2.73.0210010.1630.1637.6
2.472.710010.2620.2627.6
2.282.4710010.4040.4047.6
2.142.2810010.620.627.6
2.012.1410010.9250.9257.5
1.912.0110011.4131.4137.5
反射解像度: 1.908→39.74 Å / Num. all: 123388 / Num. obs: 123388 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 7.6 % / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
1.908-2.017.50.0140.51.4131100
2.01-2.147.50.0140.80.9251100
2.14-2.287.60.0141.10.621100
2.28-2.477.60.0141.80.4041100
2.47-2.77.60.0142.70.2621100
2.7-3.027.60.0144.30.1631100
3.02-3.497.60.0146.30.1041100
3.49-4.277.70.0148.30.0731100
4.27-6.047.70.0148.70.0671100
6.04-39.7267.50.0148.80.056199.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: UNPUBLISHED MODEL

解像度: 1.91→39.726 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.48 / SU ML: 0.66 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2187 2401 1.95 %
Rwork0.188 --
obs0.1886 123234 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.71 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.9122 Å20 Å28.0538 Å2
2---6.7353 Å2-0 Å2
3----3.1769 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→39.726 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9210 0 84 793 10087
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019587
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26613016
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9233594
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0911475
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071624
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2282X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C2282X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.072
21B2099X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D2099X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.154
31J65X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32K65X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.552
41L31X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42M31X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.91-1.9490.41151600.37556893X-RAY DIFFRACTION97
1.949-1.99140.34851240.33617122X-RAY DIFFRACTION100
1.9914-2.03770.32021380.30337126X-RAY DIFFRACTION100
2.0377-2.08870.31491330.26397120X-RAY DIFFRACTION100
2.0887-2.14510.27251430.23987089X-RAY DIFFRACTION100
2.1451-2.20820.26371440.2247071X-RAY DIFFRACTION100
2.2082-2.27950.24961480.20837129X-RAY DIFFRACTION100
2.2795-2.3610.26221320.19817115X-RAY DIFFRACTION100
2.361-2.45550.2231450.19097082X-RAY DIFFRACTION100
2.4555-2.56720.20911440.17957079X-RAY DIFFRACTION100
2.5672-2.70260.21291370.16927151X-RAY DIFFRACTION100
2.7026-2.87180.18931410.15357106X-RAY DIFFRACTION100
2.8718-3.09350.20691440.16167134X-RAY DIFFRACTION100
3.0935-3.40460.22481410.16747121X-RAY DIFFRACTION100
3.4046-3.89690.19991410.16837136X-RAY DIFFRACTION100
3.8969-4.90830.1581430.14957154X-RAY DIFFRACTION100
4.9083-39.73410.21041430.19667205X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3836-0.62870.31885.5355-3.63962.40440.1951-0.208-0.31330.95150.2880.92991.0157-0.377-0.38270.8169-0.024-0.24180.25120.03120.4758-19.4139-66.1019-68.8677
25.3469-0.698-3.0053.91880.96538.476-0.25940.119-0.0182-0.97040.26630.21260.6456-0.9257-0.11370.3987-0.0315-0.11910.31760.00260.2323-16.7385-61.1983-66.2717
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42.5982-0.3805-1.05852.32520.46634.18590.04680.120.0386-0.326-0.03360.068-0.1514-0.106-0.01370.2788-0.0313-0.0210.1229-0.0020.1419-4.6866-74.5648-64.9151
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142.622-1.4210.17635.4513-1.15082.52780.0286-0.14410.27110.0891-0.0482-0.05850.06250.12690.01020.1525-0.01450.02790.1783-0.03130.1839-11.7811-18.2013-28.0451
153.27340.5732-1.0587.11485.6217.6746-0.0989-0.89380.58890.0162-0.22960.3287-0.4680.33960.13570.2770.09970.01580.3597-0.03730.20425.0244-36.1478-42.3559
167.5816-4.733-4.28979.60721.51463.37470.3267-0.2856-0.09810.00870.6592-0.85130.84421.3758-0.93820.43220.0560.10050.3628-0.05590.3364.4185-49.4201-62.5398
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183.1904-0.091-0.00713.071-0.95034.8978-0.19510.03470.048-0.07980.1923-0.3507-0.4120.8458-0.00030.2734-0.05210.06530.3798-0.04670.207314.0819-30.1277-56.987
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204.8559-4.36831.43447.32711.92413.4652-0.3076-0.4022-0.48141.0002-0.58570.36360.1515-0.02640.86530.76260.00450.02490.52160.21350.6993-12.818-73.3585-68.7642
219.3912-5.294-2.5196.7032.31340.89040.410.62470.9832-1.0784-0.23180.0142-0.3504-0.1196-0.1811.1616-0.2062-0.07910.44920.13840.7008-23.2836-38.2197-35.7367
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:21)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 22:37)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 38:46)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 47:160)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 161:296)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 175:192)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 193:308)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 309:402)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain B and resid 403:432)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain C and resid 1:21)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain C and resid 22:37)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain C and resid 38:46)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain C and resid 47:160)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain C and resid 161:296)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain D and resid 175:193)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain D and resid 194:201)
17X-RAY DIFFRACTION17(chain D and resid 202:310)
18X-RAY DIFFRACTION18(chain D and resid 311:402)
19X-RAY DIFFRACTION19(chain D and resid 403:432)
20X-RAY DIFFRACTION20(chain A and resid 297)
21X-RAY DIFFRACTION21(chain C and resid 297)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る