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- PDB-3qe0: A Galpha-i1 P-loop mutation prevents transition to the activated state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qe0
タイトルA Galpha-i1 P-loop mutation prevents transition to the activated state
要素
  • Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
  • KB752 peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / KB752 / Ras-like domain / all-helical domain / arginine finger / lipoprotein / transducer / GTPase activity / GTP binding / nucleotide binding / ADP-ribosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylate cyclase inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / Adenylate cyclase inhibitory pathway / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin ...adenylate cyclase inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / Adenylate cyclase inhibitory pathway / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / Regulation of insulin secretion / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / response to peptide hormone / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / centriolar satellite / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / GDP binding / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / heterotrimeric G-protein complex / G protein activity / midbody / cell cortex / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Extra-nuclear estrogen signaling / ciliary basal body / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / nucleolus / magnesium ion binding / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Bosch, D.E. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Miley, M.J. / Siderovski, D.P.
引用
ジャーナル: Plos Pathog. / : 2012
タイトル: A P-loop Mutation in Galpha Subunits Prevents Transition to the Active State: Implications for G-protein Signaling in Fungal Pathogenesis
著者: Bosch, D.E. / Willard, F.S. / Ramanujam, R. / Kimple, A.J. / Willard, M.D. / Naqvi, N.I. / Siderovski, D.P.
#1: ジャーナル: Structure / : 2005
タイトル: Structure of Galpha(i1) bound to a GDP-selective peptide provides insight into guanine nucleotide exchange.
著者: Johnston, C.A. / Willard, F.S. / Jezyk, M.R. / Fredericks, Z. / Bodor, E.T. / Jones, M.B. / Blaesius, R. / Watts, V.J. / Harden, T.K. / Sondek, J. / Ramer, J.K. / Siderovski, D.P.
履歴
登録2011年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月14日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
B: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
C: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
G: KB752 peptide
F: KB752 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,21611
ポリマ-115,8145
非ポリマー1,4036
21612
1
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
F: KB752 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7514
ポリマ-39,2842
非ポリマー4682
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area15810 Å2
手法PISA
2
B: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
G: KB752 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7514
ポリマ-39,2842
非ポリマー4682
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area15780 Å2
手法PISA
3
C: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7143
ポリマ-37,2461
非ポリマー4682
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.637, 106.637, 455.062
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 34:109 or resseq 121:176 or resseq...
211chain B and (resseq 34:109 or resseq 121:176 or resseq...
311chain C and (resseq 34:109 or resseq 121:176 or resseq...

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要素

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 37246.422 Da / 分子数: 3 / 断片: alpha-i1 subunit, residues 33-354 / 変異: G42R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI1 / プラスミド: pLIC-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63096, EC: 3.6.5.1
#2: タンパク質・ペプチド KB752 peptide


分子量: 2037.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic phage display peptide
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Hanging drops were a 1:1 mixture of protein-peptide complex in buffer (50 mM HEPES pH 8.0, 10 mM magnesium chloride, 10 microM GppNHp, 1 mM EDTA, 5 mM DTT) and well solution (17% (w/v) PEG ...詳細: Hanging drops were a 1:1 mixture of protein-peptide complex in buffer (50 mM HEPES pH 8.0, 10 mM magnesium chloride, 10 microM GppNHp, 1 mM EDTA, 5 mM DTT) and well solution (17% (w/v) PEG MME 5K, 200 mM magnesium chloride, 100 mM HEPES pH 7.0), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年10月1日 / 詳細: custom
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→39.441 Å / Num. all: 31834 / Num. obs: 30772 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 68.596 Å2
反射 シェル解像度: 3→3.03 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1255 / % possible all: 85.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1Y3A
解像度: 3→39.441 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2917 1555 5.05 %random
Rwork0.2469 ---
obs0.2491 30770 96.66 %-
all-31834 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 81.431 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7957 Å2-0 Å20 Å2
2---1.7957 Å2-0 Å2
3---3.5914 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→39.441 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7631 0 87 12 7730
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027857
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54610597
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1642853
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0361180
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0011327
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2130X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2130X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.012
13C2130X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.01
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0032-3.11050.40591780.35092742X-RAY DIFFRACTION95
3.1105-3.2350.3781380.32342906X-RAY DIFFRACTION97
3.235-3.38210.36191340.30322862X-RAY DIFFRACTION97
3.3821-3.56030.34021560.28052924X-RAY DIFFRACTION98
3.5603-3.78320.30391680.25582861X-RAY DIFFRACTION97
3.7832-4.07510.28931380.23352920X-RAY DIFFRACTION97
4.0751-4.48460.241580.19682917X-RAY DIFFRACTION97
4.4846-5.13240.21981700.19142929X-RAY DIFFRACTION97
5.1324-6.46170.28791570.24142980X-RAY DIFFRACTION97
6.4617-39.4440.28411580.24183174X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6960.70610.38730.64030.34971.1350.30840.04440.04430.25930.0110.33650.22390.0798-0.28690.24790.0446-0.00630.0985-0.03780.301247.3629-21.2829-8.9091
20.89210.1623-0.49280.6594-0.40220.3866-0.14010.6438-0.0482-0.44860.2249-0.11550.0953-0.25420.03930.54180.12840.16210.25060.13570.118464.1299-16.8228-15.783
30.88990.2365-0.55690.2019-0.53812.1772-0.09090.0279-0.0281-0.1449-0.01-0.0633-0.71150.0353-0.2170.4845-0.06140.14930.31360.14240.174859.31651.7496-26.4101
40.6339-0.5077-0.08571.262-0.41992.54990.17320.0657-0.2953-0.2253-0.46060.22350.67380.52630.13560.27620.0578-0.05240.11650.01180.211951.9574-21.1397-13.1415
51.0969-0.73870.74150.5556-0.3341.2460.0495-0.0071-0.01520.0205-0.04690.2893-0.2955-0.37060.07460.0569-0.0349-0.10650.0881-0.04130.164235.4048-8.3568-12.009
60.09810.13140.31211.3298-0.68191.2132-0.1375-0.22110.25650.03860.01660.33670.0938-0.17070.02380.11960.0107-0.06230.1362-0.06780.237337.0595-16.7169-0.5255
73.28270.75592.41250.80220.53123.77690.0642-0.20590.1707-0.05870.17190.12750.6845-1.0857-0.10280.2715-0.4129-0.11790.6581-0.04290.163930.0985-30.43768.7125
81.2113-0.302-0.75470.95560.20432.0573-0.32120.00460.07860.07050.072-0.03330.20370.32940.17090.23-0.10810.05050.28140.00330.174827.8027-40.728414.8544
91.58451.3471-0.58061.2769-0.92681.25450.4254-0.22990.33010.4845-0.06580.2761-0.70150.1691-0.11120.4939-0.15750.15740.1078-0.12250.215430.081-18.041128.5101
102.94070.9598-1.05920.6391-0.70341.3492-0.63020.2445-0.2213-0.17840.2687-0.16750.5169-0.40680.29560.355-0.16550.07290.288-0.06030.191528.5607-41.331210.297
111.30610.6461-0.43150.7284-0.41660.2516-0.6340.45440.1964-0.20470.331-0.1237-0.16470.12640.21020.4098-0.3567-0.15830.45370.11550.291914.5792-38.35856.1013
121.48660.46570.4220.42770.19650.13-0.4623-0.22420.1627-0.23720.64310.33-0.1214-0.2294-0.12090.2376-0.3277-0.05680.45970.06080.360916.894-39.662622.4413
133.4480.14432.48812.7567-0.46281.9075-0.356-0.43650.8902-0.15820.47320.74020.269-0.6967-0.24890.0172-0.15780.16870.63680.28610.51798.2712-31.519626.6228
141.40440.84631.02291.18710.1111.3388-0.5444-0.38240.0940.15090.1254-0.02830.3065-1.0119-0.347-0.089-0.4530.16290.31690.1490.125918.2744-46.910426.8019
150.5519-0.13331.07251.049-0.07281.0469-0.08210.1810.10040.0481-0.29540.162-0.3910.40240.26150.61580.1612-0.04690.52660.05030.329472.8039-28.999212.5533
162.4459-1.4558-0.36694.3002-1.76321.5033-0.3463-0.3486-0.20780.9363-0.41680.4088-0.15230.26610.29070.3740.26020.05250.4643-0.01230.020463.2828-37.929110.0212
171.02071.17490.15221.36020.24530.4349-0.2314-0.21820.4559-0.2064-0.2279-0.0634-0.67010.12090.52060.71470.2935-0.21520.3109-0.00430.786572.4261-22.985413.18
180.6320.4742-0.0431.0931-1.54633.0861-0.10350.12390.28420.3453-0.5416-0.2183-0.24480.45640.57541.2-0.2311-0.14150.85630.35540.763587.4681-11.388920.7847
196.67082.91470.66393.2481.24772.86140.13491.44130.39880.29790.12420.42530.23331.0441-0.22220.8720.21270.3361.34080.18911.34297.0205-23.112210.0222
200.4060.3121.08040.46211.13423.2438-0.13460.43360.1407-0.40340.11080.0383-0.44191.2340.1320.58040.27970.03321.13730.2720.21588.7997-33.743120.6317
210.5349-0.04220.84320.22460.29762.1426-0.2029-0.29480.04030.2802-0.3053-0.057-0.32580.20060.38070.50130.1117-0.04750.76290.24710.369988.897-30.978529.2322
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 32:59)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 60:77)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 78:159)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 160:212)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 213:307)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 308:348)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 349:354)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 32:60)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain B and resid 61:176)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain B and resid 177:197)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain B and resid 198:215)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain B and resid 216:235)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain B and resid 236:245)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain B and resid 246:347)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain C and resid 34:101)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain C and resid 102:165)
17X-RAY DIFFRACTION17(chain C and resid 166:185)
18X-RAY DIFFRACTION18(chain C and resid 186:201)
19X-RAY DIFFRACTION19(chain C and resid 202:215)
20X-RAY DIFFRACTION20(chain C and resid 216:246)
21X-RAY DIFFRACTION21(chain C and resid 247:347)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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