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- PDB-3qcv: Crystal structure of the LT3015 antibody Fab fragment in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qcv
タイトルCrystal structure of the LT3015 antibody Fab fragment in complex with lysophosphatidic acid (18:2)
要素
  • LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain
  • LT3015 antibody Fab fragment, light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / antibody / lysophosphatidic acid binding
機能・相同性
機能・相同性情報


IgD immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation ...IgD immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation / immunoglobulin mediated immune response / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Scavenging of heme from plasma / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / complement activation, classical pathway / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / antigen binding / Cell surface interactions at the vascular wall / FCERI mediated MAPK activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / B cell receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antibacterial humoral response / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / blood microparticle / immune response / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type ...: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-18L / Immunoglobulin kappa constant / Ig-like domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Fleming, J.K. / Wojciak, J.M. / Campbell, M.-A. / Huxford, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Biochemical and structural characterization of lysophosphatidic Acid binding by a humanized monoclonal antibody.
著者: Fleming, J.K. / Wojciak, J.M. / Campbell, M.A. / Huxford, T.
履歴
登録2011年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain
L: LT3015 antibody Fab fragment, light chain
I: LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain
M: LT3015 antibody Fab fragment, light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,6266
ポリマ－95,7574
非ポリマー8692
水1,74797
1
H: LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain
L: LT3015 antibody Fab fragment, light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3133
ポリマ－47,8782
非ポリマー4351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20300 Å2
手法PISA
2
I: LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain
M: LT3015 antibody Fab fragment, light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3133
ポリマ－47,8782
非ポリマー4351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area20490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.980, 183.131, 127.498
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: 抗体 LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain


分子量: 24038.854 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DKFZp686P15220
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: PDB-3QCT, UniProt: Q6N089
#2: 抗体 LT3015 antibody Fab fragment, light chain


分子量: 23839.611 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGKC
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: PDB-3QCT, UniProt: P01834
#3: 化合物 ChemComp-18L / (2R)-2-hydroxy-3-(phosphonooxy)propyl (9Z,12Z)-octadeca-9,12-dienoate / D (+)-sn-1-O-linoleoyl-glyceryl-3-phosphate


分子量: 434.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H39O7P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.6 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.095 M sodium citrate pH 5.6, 19% (v/v) isopropanol, 19% (w/v) PEG 4000, and 5% (v/v) glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月4日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→49.966 Å / Num. obs: 34955 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Χ2: 1.025 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.5-2.547.40.47517270.826100
2.54-2.597.50.42317280.859100
2.59-2.647.50.38117010.897100
2.64-2.697.40.35517500.952100
2.69-2.757.50.30317010.986100
2.75-2.827.50.26817441.007100
2.82-2.897.40.24417401.082100
2.89-2.967.50.20217201.123100
2.96-3.057.40.18117261.193100
3.05-3.157.40.15817261.175100
3.15-3.267.40.13917441.086100
3.26-3.397.40.12417391.098100
3.39-3.557.40.1117370.968100
3.55-3.737.40.10217561.045100
3.73-3.977.30.09817471.05100
3.97-4.277.40.09217531.025100
4.27-4.77.30.08817580.998100
4.7-5.387.10.08417771.04100
5.38-6.7870.07817931.06399.9
6.78-5070.07518881.035100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 38.73 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.51 Å49.97 Å
Translation2.51 Å49.97 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3QCU

3qcu


解像度: 2.51→49.966 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / WRfactor Rfree: 0.2605 / WRfactor Rwork: 0.2124 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8065 / SU B: 10.034 / SU ML: 0.225 / SU R Cruickshank DPI: 0.5969 / SU Rfree: 0.3094 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.597 / ESU R Free: 0.309 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2661 1754 5 %RANDOM
Rwork0.2149 ---
obs0.2175 34931 99.24 %-
all-35199 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 61.95 Å2 / Biso mean: 27.9375 Å2 / Biso min: 7.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.51→49.966 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6686 0 58 97 6841
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0226918
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2721.9589398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4235868
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.60624.71276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.861151088
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5291518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.21034
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5631.54340
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.08127020
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.44432578
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5294.52378
LS精密化 シェル解像度: 2.51→2.575 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 118 -
Rwork0.272 2200 -
all-2318 -
obs--89.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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